蛋白質を構成するアミノ酸は何故20種類なのでしょうか?
塩基配列で指定できる数よりもぐっと少なく、
しかし塩基の種類に比べるととても多い。
塩基性・酸性、親水性・疎水性、という大まかな性質で分けても、
同じグループに複数種のアミノ酸が入ります。

それでも生体内で使われるアミノ酸は20種類。
それ以上でも以下でもないのには、何か理由があるのでしょうか?

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A 回答 (3件)

 


 「アミノ酸が20種類である理由」は,既にある通り偶然だと思いますので,「それでも生体内で使われるアミノ酸は20種類」について,一言述べさせて下さい。

 ここでおっしゃっている「生体」とは何を指しておられますか。人体でしょうか,菌なども含んででしょうか。

 菌などが産生する物質には,ryumu さんがお書きの「グラミシジン A」等の様にD体のアミノ酸を含むものもありますし,ペプタイボ-ル類と総称される化合物のように「α-アミノイソ酪酸(α-aminoisobutyric acid),Aib」を含むものもあります。

 また,人の神経系には,「γ-アミノ酪酸(γ-aminobutyric acid),GABA」という重要な神経伝達物質が存在します。

 この様に,「生体内で使われるアミノ酸は20種類」に限られてはいません。また,20種類のアミノ酸が修飾されてできるアミノ酸は,他にも幾つかあります。
 
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この回答へのお礼

回答、ありがとうございます。
例外は意外に多いのですね…。
ここでいう生体というのは生物全部を含めたものとしていますが、
細菌類でなくとも人体でもL体に限られたものではないのですね。

お礼日時:2001/08/28 09:49

偶然・・・ということでしょうね。

もしかすると様々な要因を考慮(?)された、最適条件なのかもしれませんけど・・・

ただ、例外はあります。
グラミシジンAという、チャンネル蛋白質はL体とD体のアミノ酸の混合物です。おそらく、他にも例外があるのではないでしょうか?
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この回答へのお礼

回答、ありがとうございます。
例外もあるのですね…。勉強不足でした。
また調べてみます。

お礼日時:2001/08/28 09:45

20種類じゃないといけないと言った理由は無いと思いますよ。



進化の過程で、偶々20種類が選ばれただけで、
ちょっとした違いでもしかしたら19種類に成ったかもしれないし、
30種類に成ったかもしれない。
もしかしたら、全く違う20種類のアミノ酸だったかもしれない。
L-アミノ酸じゃなくD-アミノ酸だったかも知れない。

一つ階層を上げてタンパク質で考えてみてください。
アミノ酸配列が全く違うのに殆ど同じ機能を持ったタンパク質があります。
つまり、機能が同じなら配列は(生物にとっては)どっちでも良かったんです。
偶々生物Aはaと言うアミノ酸配列からなるタンパク質でその機能を獲得できて
生物Bはbと言うアミノ酸配列からなるタンパク質でその機能を獲得した。
と言う考えです。


この様な考えの元に、コドンは3文字じゃなくてもいいのでは?
と考え、合成化学的に4文字コドンに対応した翻訳機構を作ったと言う
報告があります。結果は、4文字でも出来たそうです。

なんか、あんまり答えになってないね。ごめんなさい。
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この回答へのお礼

解答、ありがとうございます。
参考になりました。

生物学というのは偶然を許す、いうようなイメージがありますが、
まさにそういう感じですね。こうなってもよかったし、ならなくても
よかったという考え方は、物理学とは対照的に感じられます。
面白いですね。

お礼日時:2001/08/23 23:50

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・ファイルエクスポート
・プリントアウト
などの機能付きだと、なお助かります。

現状、そのような資料を手打ちですべて作製しています。

ご存じの方おられましたら、
ご教示いただくことできないでしょうか?
よろしくお願いいたします。


(添付した参考画像)
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Aベストアンサー

回答がないので、しゃしゃり出てきました。
多分探してもぴったりのものは難しいと思います。

こんな場合は作ってしまうのが早いと思います。頭の体操のつもりでちょっとやってみました。
Rubyという言語です。もしMacをお使いでしたら、bioと言うライブラリを追加すれば動きます。
sudo gem install bio
で追加できます。Windowsの場合はRubyとrubygemsをインストールしたあとにbioを追加してください。

文字の修飾なしですが出力はほぼ同じ形式になります。文字の修飾は手でやるか、rtfというライブラリを使うとわりと簡単にできます。

参考まで

require 'rubygems'
require 'bio'

primer_seq="CCGTTCAGAG"
primer_name="primer-1"
na_seq="AATCTTAGAATAAAAAATGGGTACCGTTCAGAGACCTTTAGAGATTGCAAGGCATCACAGATGATAAAAAGCTCCATCTCTAGACGTGTTCAGGAGTGGGTTGGGGCTTTGACCTTGACTAGCTGCATCAACTTGGACAAGTCACTTCGCTTCCCTGTGCCTCAGTTTCCTCATCCATAT"

abort unless primer_pos=/#{primer_seq}/=~na_seq
exon_pos=primer_pos+primer_seq.length
exon=Bio::Sequence::NA.new(na_seq[exon_pos..-1])
aa_seq=exon.translate
# 出力
aa_str=" "*exon_pos+aa_seq.scan(/./).collect{|aa| "#{aa} "}.join
primer_str=" "*primer_pos+primer_name
primer_str=primer_str+" "*(na_seq.length-primer_str.length)
na_seq.scan(/.{1,100}/).zip(primer_str.scan(/.{1,100}/), aa_str.scan(/.{1,100}/)) do |ns, ps, as|
puts ps
puts ns
puts as
end

回答がないので、しゃしゃり出てきました。
多分探してもぴったりのものは難しいと思います。

こんな場合は作ってしまうのが早いと思います。頭の体操のつもりでちょっとやってみました。
Rubyという言語です。もしMacをお使いでしたら、bioと言うライブラリを追加すれば動きます。
sudo gem install bio
で追加できます。Windowsの場合はRubyとrubygemsをインストールしたあとにbioを追加してください。

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Qヒストンの塩基性アミノ酸について

ヒストンは、アルギニンやリジンが多く含まれているようですが、どうしてヒスチジンは、少ないのでしょうか? 塩基性以外にアミノ酸のサイズなどもヒストンの機能に影響するのでしょうか?

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ご存知の方がいらしたら、回答お願いします。

Aベストアンサー

なぜ少ないのかについてはわかりませんが、

機能については、
少なくともウイルスのDNAヘリケースでpurine nucleotide-binding site中のリジンをヒスチジンに換えるとヘリケース活性がなくなるそうですし、
http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/278/36/34011

p53のDNA結合領域内での変異体、A273H体は
X-junctionとの結合能が減少しますので、
http://www.jbc.org/cgi/content/full/277/35/31980

おそらくヒストンでも全ての塩基性アミノ酸について、
塩基性アミノ酸同士であれば置換できるというわけではないと思います。
ヒストンのアセチル化、メチル化などに関する酵素の基質特異性もアミノ酸置換により変わるでしょうし。


二番目の質問についても同様に、
中には置換しても機能するものもあるようですが、
フォスファターゼ、キナーゼの基質特異性によるリン酸化の調節と、
アミノ酸自体の構造の両方で機能に影響がでるのではないでしょうか。

http://www.nature.com/nsmb/journal/v8/n2/full/nsb0201_176.html
http://molpharm.aspetjournals.org/cgi/content/full/55/5/795

個々の酵素のアミノ酸置換体とその作用を探すのでしたら、
酵素名+"Ser to Thr"などで検索すればたくさん出てきます。

なぜ少ないのかについてはわかりませんが、

機能については、
少なくともウイルスのDNAヘリケースでpurine nucleotide-binding site中のリジンをヒスチジンに換えるとヘリケース活性がなくなるそうですし、
http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/278/36/34011

p53のDNA結合領域内での変異体、A273H体は
X-junctionとの結合能が減少しますので、
http://www.jbc.org/cgi/content/full/277/35/31980

おそらくヒストンでも全ての塩基性アミノ酸について、
塩基性アミノ酸同士であれば置換できると...続きを読む


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