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紫外可視吸光度測定法の問題で・・・

「紫外吸光度測定法は電子エネルギーの吸収を利用したものであり、可視吸光度測定法は原子核間の振動エネルギーの変化を利用したものである」

という文が正しいか間違っているのか考えているのですが、ちょっと困っています。。

紫外可視吸光度測定法というのは、簡単に言えば、紫外線から可視光線まで波長を変えた光を試料にあてていって、試料中の物質の電子が光のエネルギーを受け取って励起(電子遷移)する現象を利用して、その励起の度合いをそれぞれの波長で測定するわけですよね?ということはこの問題の答えは「×」だと思うのですが、本を見るとなんか可視部と紫外部で違う、というようなことが書いてあってよくわかりません。
どなたかわかる方がおられましたら教えてください。
よろしくお願いします。

A 回答 (1件)

よく教科書に「紫外可視..は電子遷移、赤外..は振動遷移」などと書かれていますが、問題ある表現だと思います。



ちょうど「クロールはスピードのでる泳ぎ方で、平泳ぎはゆっくりした泳ぎです」という表現にちかいものがあります。僕がクロールで一生懸命泳いでも北島康介の平泳ぎにはぶっちぎられるわけです。

つまり誰が泳ぐかが重要なのであり、分光の話でいえば、どの物質を測定しているのかによって違ってくるわけです。「赤外は振動遷移といわれますが、電子遷移を示す物質もあるわけです。」

まあ、でも「可視域で振動吸収がある物質って聞いたことがない」ので、問題の文は「X」でしょう。

>本を見るとなんか可視部と紫外部で違う、というようなことが書いてあってよくわかりません

よろしければ、何という本にどんな説明文が載っているのかをお知らせいただけたら、その文の意図するところをご説明できるかもしれません。
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございます。

なるほど・・・赤外でも電子遷移を示す物質があるわけですね。とてもよくわかりました。
ありがとうございました!

お礼日時:2006/07/02 13:13

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Aベストアンサー

 学生時代に酵素の精製をしていて、「ゼロ合わせができません」と先生に言って大恥をかいた記憶があります。酵素ですから、測定波長は280nmです。40年も前のことですから、プラスチックセルはありません。研究上での恥のかき始めなので、今でも鮮明に覚えています。
 セルを超音波洗浄器で洗って、バラバラにしたこともあります。セルは、私にとっては、実験の最初の失敗。以後、失敗は数知れずですが、・・・。

>じゃあそれ以外で石英セルのほうがいい理由は?
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 http://www.fujiwara-sc.co.jp/catalog/sel01.html
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参考URL:http://www.fujiwara-sc.co.jp/catalog/sel01.html

 学生時代に酵素の精製をしていて、「ゼロ合わせができません」と先生に言って大恥をかいた記憶があります。酵素ですから、測定波長は280nmです。40年も前のことですから、プラスチックセルはありません。研究上での恥のかき始めなので、今でも鮮明に覚えています。
 セルを超音波洗浄器で洗って、バラバラにしたこともあります。セルは、私にとっては、実験の最初の失敗。以後、失敗は数知れずですが、・・・。

>じゃあそれ以外で石英セルのほうがいい理由は?
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QSDS電気泳動について教えて下さい。

SDS電気泳動ってどういうものなのでしょうか?
検索してみるとタンパク質の変性を加えて用いるということは分かったのですが、
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まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲルの「網目」を通過させる(大きいサイズほど流れにくく、小さいサイズのタンパク質は流れやすい)
というものです。網目を通過しやすいかしにくいかでタンパク質の長さを測定します。結果として、ゲルの下の方には小さいタンパク質が、上の方には大きいタンパク質がきます。

SDSで変性させる理由ですが、タンパク質を直鎖状にすることです。タンパク質はその機能を発揮するために特有の立体構造(疎水結合やジスルフィド結合などを利用して)を形成します。タンパク質をそのまま泳動すると、ポリアクリルアミドゲルの「網目の通りやすさ」はタンパク質の長さだけに影響されず、タンパク質の形状(立体構造)にも影響を受けます。

SDS-PAGEを行う場合の多くは、タンパク質の長さだけを知りたいので、タンパク質の立体構造に影響される電気泳動は望ましくありません。そこで、SDSでタンパク質を直鎖状にして電気泳動します。

では、SDSをいれるとなぜ、タンパク質が直鎖状になるか、です。SDSは親水基と疎水基の両方をもつ化合物です。そして、その親水基は負(マイナス)に荷電しています。

タンパク質の立体構造はアミノ酸残基(アラニン、グリシン、リジン、トリプトファン・・・)の性質(特にアミノ酸残基がもつ電荷)の影響を大きく受けます。SDSがタンパク質に作用すると、SDSの疎水基側がタンパク質に親水基側が溶媒側に結合します。このタンパク質に結合したSDSの親水基(マイナスに荷電)がタンパク質を構成する様々なアミノ酸の特性を打ち消してしまいます。結果として、SDSが結合したタンパク質はアミノ酸残基の影響をうけられなくなり直鎖状になります。

また、このようにSDSが結合したタンパク質はマイナスに荷電しますので、電気泳動をするとタンパク質(とSDSの複合体)はマイナスからプラスの方へ泳動されていきます。

最後に、立体構造に大きな影響を与えるジスルフィド結合に関してです。このジスルフィド結合はSDSによって壊されません。そこで、多くのSDS-PAGEを行う場合は、SDSと共に2-mercaptoethanolやDTTといったジスルフィド結合を壊す還元剤で処理したタンパク質を電気泳動します。

なお、立体構造も含めて解析したい場合は、Native PAGEと呼ばれる方法で電気泳動を行います。

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

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Q理論段数とは?

クロマトグラフィーのカラムに対して、理論段数という指標をよく見ますが、理論段数とは何のことで、どういう意味なんでしょうか?教えてください。

Aベストアンサー

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ドラーゲンドルフ試液が第三アミンとだけ反応する所まで位しか分かりませんでした。

どういう反応が起こっているのか、ご存じの方、教えて下さい。
orどこら辺のweb or 書籍を調べれば良いのか是非教えて下さい。
よろしくお願いいたします。

Aベストアンサー

rei00 です。

 gumi_gumi さんの「ジフェンヒドラミン・ワレリル尿素散」と「ジフェンヒドラミン・フェノール・亜鉛華リニメント」について,「第十一改正 日本薬局方解説書」(廣川書店)で見ました。確かに両者の確認試験として出ていますが,反応式までは無いですね。

 なお,ドラーゲンドルフ試薬はアルカロイドの検出試薬として有名ですが,必ずしもアルカロイドには限りません。含窒素化合物であれば反応するといえます。「ジフェンヒドラミン」も三級アミンを持ちますから呈色します。

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Q本試験と空試験

容量分析における、この2つの用語のきちんとした説明ができません。
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Aベストアンサー

 こんにちは 何方からも解答が無いので、浅学を省みず、、、
 容量分析で言う空試験は、2つに大別されます。
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 一方、普通の滴定では、試料を加えたものを「本試験」(と言う言い方は、自分には馴染みが無いのですが)と言い、この場合の「空試験」の意義がaitatataさんには解からないのでしょうか。
 試験に用いる試薬に不純物が有り、本試験に対してマイナス又はプラスに作用する場合が、まま有ります。
 この、不純物によるズレを補正するため、「空試験」を行います。 つまり、試料を用いないで、「本試験」と全く同じ操作を行う訳です。
 


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