『L・DK』上白石萌音&杉野遥亮インタビュー!

教えてください。


溶解液に添加するもので
2mM phentlmethylsulphony fluorideとあります。 
溶解液が11.6mlの場合、100mMからどれだけの
phentlmethylsulphony fluorideを添加すればいいのでしょうか・・・。 

ず~と考えていたらだんだん混乱してきました。 
どうぞ宜しくお願いします。 

このQ&Aに関連する最新のQ&A

A 回答 (2件)

まず、質問を整理させてください。



ある溶液が、11.6 mLある。
これに終濃度2 mM になるように100 mM PMFSのストック溶液をくわえるにはどれだけの体積を入れたらいいか、ということですね。

100 mMの溶液を2 mMにするということは50倍希釈ということです。
11.6 mL溶液に100 mM のPMSFを加えた体積の1/50が、加えた100 mM PMSFの体積になればいい、つまり
11.6 mL : X mL = 49 : 1 てことですから、
X = 11.6 / 49 = 0.237 mL

実践的には50倍希釈なら49で割っても50で割っても誤差の範囲なので(それが許されるなら)、
X = 11.6 / 50
で計算してしまっても良いでしょう。
    • good
    • 2
この回答へのお礼

geneticist12さま

ありがとうございます!
お礼が遅くなり申し訳ありません。大変詳しくありがとうございました。 
ものすごく納得です!50倍希釈とおしゃっていただきあ''~!と理解できました。これで実験再開できます。

お礼日時:2007/02/04 15:25

11.6mlの溶解液に100mMのストック液を232μl添加すれば良いと思います。



間違っていたらすいません。
    • good
    • 1
この回答へのお礼

ありがとうございました。
大変参考になりました。 

お礼日時:2007/02/04 15:28

このQ&Aに関連する人気のQ&A

お探しのQ&Aが見つからない時は、教えて!gooで質問しましょう!

このQ&Aを見た人はこんなQ&Aも見ています

このQ&Aを見た人が検索しているワード

このQ&Aと関連する良く見られている質問

Q最終濃度の計算

最終濃度の計算方法に手こずっています.よくわかりません.物質A(粉末)を0.5mg/mLの割合で物質B(液体)に溶かした溶液Dを,物質C100μLに最終濃度0.25mg/mLになるように混ぜるには,物質Dを100μL入れればよいらしいのですが,感覚的には1/2で1/4だな,とうにはわかるのですが,計算をするとなると,頭が混乱してしまいました.基本的な濃度を求める計算式を使っていけばよいのでしょうか.よろしくお願いいたします.

Aベストアンサー

(目的の濃度)={(Dの濃度)(Dの体積)}÷{(Cの体積)+(Dの体積)}
でよいのではないでしょうか。

Dを希釈することによって、体積は{(Dの体積)+(Cの体積)}÷(Dの体積) (倍)になるわけですから、濃度はその逆数倍になります。

Qある濃度の水溶液AとBを混ぜて最終濃度が A(10mM)、B(50mM

ある濃度の水溶液AとBを混ぜて最終濃度が A(10mM)、B(50mM)になるようにしろといわれました。この場合、例えば20mMのA水溶液と 100mMのB水溶液をA:B=1:1で混ぜれば A(10mM)、B(50mM)の混合溶液になるのでしょうか?非常に困ってます、教えてください。

Aベストアンサー

0)順序よく考えれば非常に困る必要はありません。あなたの考えで正しいです。
1) ここで、A と B は反応しないとの事
2) 順序よく 考えると、20mM のA水溶液を10ml, 100mMのB水溶液を10ml, A:B=1: 1 を混ぜる
   ここで、A のモル数=(20mmol/L)x(0.01 L) = 0.20 mmol
B のモル数=(100mmol/L)x(0.01 L)=1.00 mmol
 体積は 20 ml
3) 混ぜた溶液中の A の濃度= 0.20 mmol / 0.02 L =10mmol/L = 10 mM
B の濃度=1.00 mmol / 0.02 L = 50 mM
4) Aの濃度は10mM で、Bの濃度は 50mM で あなたの考え方でいいです。これは 他の量でも
  A;B=1;1 nara iidesu.

Q蛋白の分子量(kDa)を調べる方法

かなり低レベルな質問なのですが、、、、
分からなくて困っています
約750個のアミノ酸からなる蛋白の分子量を知りたいのですが、どうやって調べたらいいのでしょうか?
よろしくお願いします

Aベストアンサー

アミノ酸配列データがあるなら、計算してくれるソフトウェアがあります。市販の遺伝子解析ソフトウェアには必ずついている機能ですが、ウェブ上でできるサイトもあります。たとえば

http://us.expasy.org/tools/pi_tool.html

実験的に調べるなら、SDS-PAGE、ゲルカラムクロマトグラフィ、TOF-MASSなど、材料や精度に応じていろいろ方法があります。

Qグリセロールストックについて?

学生時代、大腸菌をグリセロールストックすると保存状態が良く長期間保存できる?という事をを教わったような記憶があります。なぜ普通に凍結するより状態が良いのでしょうか?理由とグリセロールストックの操作方法を教えて下さい。又、大腸菌以外の微生物にも有効なのでしょうか?教えて下さい。お願いします

Aベストアンサー

細菌類ならなんでもできると思います。
細菌を培養した液を保存用の小さいチューブに移し、グリセロールを加えて冷凍し(液体窒素やドライアイスなどで急速冷凍するのが望ましい)、マイナス80℃のフリーザーで保存します。半永久的に保存できます。グリセロール濃度はものの本や各メーカーから提供される形によって15-50%と幅がありますが、濃度が低めのほうが再融解しにくく持ちが良いように感じます。
使用するときは、凍結したまま少量を削り取って培地にまきます。

ちなみに、生物学研究で用いられるモデル生物のひとつ、線虫もグリセロールストックします。

Q1mM溶液の作り方

試薬A(分子量108.6)を溶液Bに溶かして1mMの溶液を作る計算方法を教えてください。

Aベストアンサー

no1さんの方法だと0.1086gを正確に秤量する必要があります。0.0001gのオーダーまで天秤の上で量り取るのはそれなりにスキルが必要です。
そこで有効な手段としては、10mMなり100mMの溶液を作り、それを10倍や100倍に希釈するというのが挙げられます。
例えば10mMなら、秤量する試薬Aは1.086gと、要求されるオーダーが一桁甘くなります。これを1LのBに溶かしたものが10mMです。ここからスポイトなどで10mLとって、90mLのBで薄めれば1mM溶液が100mLできあがりです。

…こういうことを聞いてるんじゃないですかね?違ってたらごめんなさい。

Q脱イオン水、MilliQ、蒸留水 の違いを教えて下さい

こんにちは。お世話になります。

バイオ、生化学系の実験に従事しているものですが「水」について教えて下さい。

水道水、脱イオン水、MilliQ、蒸留水(二段蒸留水)、超純水の違いを教えて下さい。
お互いの関係などありましたら(○○を~すると△△になる等)教えていただけると
わかりやすいかもしれません。

また、実験内容によってはエンドトキシンを気にする実験もありますが、エンドトキシンフリーの水を使う場合はどれを選べばよいのでしょうか?
動物細胞培養用に使う場合はどの水を選べばよいのでしょうか?

よろしくお願いいたします。

Aベストアンサー

pinokoBBさん、こんにちは。

バイオ・生化学関係に用いられる水は水道水をプレフィルターを通し、イオン交換・蒸留・逆浸透法、限外濾過などを複数回組み合わせて生成します。

プレフィルターは鉄さびや大き目のゴミを取り除くに用います。

イオン交換法は酸性・強アルカリ性の樹脂を通し、イオン化合物を除く方法でこれを行った水がイオン交換水(脱イオン水)です。水の純度の評価には比抵抗を用いますが、およそ数百kΩ・cmの水が得られます。この段階で除けるのはイオン化合物だけで有機物・微生物は除けません。

蒸留法は水を蒸留することで不純物を除く方法です。イオン交換法と組み合わせて2回蒸留することが一般的です。一般的な2次蒸留水の比抵抗は数MΩ・cmでバイオ・生化学関係には十分な純度です。動物培養細胞にも使用可能です。エンドトキシンも完全にフリーとまではいかないけれどもある程度の除去はできています。蒸留法は多くの不純物を除去可能ですが100度付近の沸点を持つ物質は除けません。

逆浸透法は半透膜に圧力をかけて精製する方法です。

限外濾過法は限外濾過膜を通す方法です。孔径は半透膜が数十nmに対し、限外濾過膜は数nmです。それゆえ、数kDa以上の分子であれば、限外濾過法で除けますので、エンドトキシンやRNaseなども除去できます。本当にエンドトキシンフリーな水が必要でしたら限外濾過法を行った水が必須です。ただ、普通のCOSとかHEKとかの動物細胞培養でしたら2次蒸留水でも十分です。蛍光検出用のマイクロアレイなんかは限外濾過水が必須なようです。

超純水は十数MΩ・cmの水のことです。MilliQはミリポア社の超純水装置を用いて作った水で比抵抗は15MΩ・cm以上と高純度の水です。MilliQに関してはイオン交換樹脂を通し、逆浸透法、限外濾過法を用いて精製しているようです。

>また、実験内容によってはエンドトキシンを気にする実験もありますが、エンドトキシンフリーの水を使う場合はどれを選べばよいのでしょうか?
これに関しては上で書いたように限外濾過膜で精製した水です。MilliQが当てはまるでしょう。(超純水も一般的には限外濾過をしているのでこれも当てはまりますかね。)

>動物細胞培養用に使う場合はどの水を選べばよいのでしょうか?
これは、2次蒸留水以上の純度があれば十分です。2次蒸留水、MilliQ水、超純水が使用できます。

ただ、水関係の装置は日頃のメンテナンスが重要でイオン交換樹脂とか水を貯めるタンク、蛇口に汚染がないかは確認する必要があります。

実験書には必ずはじめのほうに書いてあることですので、pinokoBBさん自身でなにか実験書をご参照ください。

pinokoBBさん、こんにちは。

バイオ・生化学関係に用いられる水は水道水をプレフィルターを通し、イオン交換・蒸留・逆浸透法、限外濾過などを複数回組み合わせて生成します。

プレフィルターは鉄さびや大き目のゴミを取り除くに用います。

イオン交換法は酸性・強アルカリ性の樹脂を通し、イオン化合物を除く方法でこれを行った水がイオン交換水(脱イオン水)です。水の純度の評価には比抵抗を用いますが、およそ数百kΩ・cmの水が得られます。この段階で除けるのはイオン化合物だけで有機物・微生物は...続きを読む

QW/V%とは?

オキシドールの成分に 過酸化水素(H2O2)2.5~3.5W/V%含有と記載されています。W/V%の意味が分かりません。W%なら重量パーセント、V%なら体積パーセントだと思いますがW/V%はどのような割合を示すのでしょうか。どなたか教えていただけないでしょうか。よろしくお願いいたします。

Aベストアンサー

w/v%とは、weight/volume%のことで、2.5~3.5w/v%とは、100ml中に2.5~3.5gの過酸化水素が含有されているということです。
つまり、全溶液100ml中に何gの薬液が溶けているか?
ということです。
w/v%のwはg(グラム)でvは100mlです。

Q検量線

検量線とはどういったものなのか?
検量線を引くとはどういったことをすればいいのかおしえてください。

Aベストアンサー

masazo27さんの2番煎じとなりますが、改めて説明を試みたいと思います。
検量線を引くとは、測定器の固有差を見極め、その固有差を見極めた上で、未知試料について正確な測定を行うことを目的にしています。
例えば、ある水溶液中の砂糖の濃度を知ることが目的であるとします。砂糖の濃度を知ることが目的の検量線とは、砂糖0.1g、0.2g、0.3gをそれぞれ1Lの水に溶かし(あらかじめ濃度が既知の試料を作成し)、それを測定器にかけ、測定器の指示値を記録します。それを、横軸を濃度、縦軸を指示値にとったグラフ用紙に記入し、直線なり曲線で結びます(直線か、曲線かは理論的なものに依存します)。こうしてできたラインが検量線です。この検量線により、測定器の実際の指示値から濃度を推定できるようになります。ただし、検量線は濃度0.1~0.3g/Lの間で作成したので、その検量線の有効性もその間と言わざるを得ません。検量線から推定して1.5g/Lとでた場合には、その値の信憑性は低いと言わざるを得ないでしょう。その際は、O,1.0,2.0g/Lの既知試料等で検量線を引き直す必要があると思います。

masazo27さんの2番煎じとなりますが、改めて説明を試みたいと思います。
検量線を引くとは、測定器の固有差を見極め、その固有差を見極めた上で、未知試料について正確な測定を行うことを目的にしています。
例えば、ある水溶液中の砂糖の濃度を知ることが目的であるとします。砂糖の濃度を知ることが目的の検量線とは、砂糖0.1g、0.2g、0.3gをそれぞれ1Lの水に溶かし(あらかじめ濃度が既知の試料を作成し)、それを測定器にかけ、測定器の指示値を記録します。それを、横軸を濃度、縦軸を指示値にとったグラ...続きを読む

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。

Q酵素の比活性

 前にも似たような質問をしたのですが、よく分からないのでもう一度させていただきます。
 酵素の比活性でどのようなことが分かるのでしょうか?出来れば詳しくお願いします。

Aベストアンサー

比活性というのは、タンパク質あたりの活性と定義されます。
今、アルコールを酸化する酵素を測定するために肝臓をすりつぶしたとします。肝臓には数千種類のタンパク質がありますが、その中でアルコールを酸化する酵素はごく一部です。他のタンパク質は全然別の酵素活性を持っていたり、酵素ではないタンパク質だったりします。ですから、タンパク質あたりの活性を計算すると、分母が大きいから、比活性は小さい値がでます。ところが精製操作を行って、アルコールを酸化する酵素以外のタンパク質が取り除かれれば、分母は小さくなりますから、比活性は大きくなります。その大きくなり具合は、目的の酵素以外のタンパク質を取り除く操作、つまり精製操作の指標になります。完全に精製されれば、それ以上は精製しようとしても、比活性が高くならないはずです。誰かがある酵素をすでに結晶化して、そのような純粋な酵素の比活性を報告していれば、それとの比較で、自分の行っている精製操作がよいか悪いかがわかります。
とはいっても精製した酵素が一部失活すると、たとえば、半分が失活すると、タンパク質としては全部残っていますから元の値のままですが、活性は半分になったので、比活性は半分に低下します。つまり酵素の変性による失活の指標にもなります。

比活性というのは、タンパク質あたりの活性と定義されます。
今、アルコールを酸化する酵素を測定するために肝臓をすりつぶしたとします。肝臓には数千種類のタンパク質がありますが、その中でアルコールを酸化する酵素はごく一部です。他のタンパク質は全然別の酵素活性を持っていたり、酵素ではないタンパク質だったりします。ですから、タンパク質あたりの活性を計算すると、分母が大きいから、比活性は小さい値がでます。ところが精製操作を行って、アルコールを酸化する酵素以外のタンパク質が取り除かれれ...続きを読む


このQ&Aを見た人がよく見るQ&A

人気Q&Aランキング

価格.com 格安SIM 料金比較