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非極性アミノ酸と非電荷極性アミノ酸は、側鎖のどの基によってその性質を決めていますか?
塩基性アミノ酸は側鎖の-NH2(あるいは =NH )が、 -NH3+(あるいは =NH2+)になることで塩基性を示します。というようなかんじで回答をお願いします。

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A 回答 (2件)

極性のアミノ酸は、側鎖に電離する基を持っているか、双極子モーメントを持っているかです。

前者が電荷極性、後者が非電荷極性です。どちらも持たないのが非極性アミノ酸です。側鎖が疎水性であると言い換えてもいいでしょう。

双極子モーメントは共有結合の共有電子対がどちらかの原子に引っ張られて、一方がややマイナス、他方がややプラスになるものです。水素結合を思い浮かべてください。これを側鎖に持つアミノ酸は、OH基をもつSer, Thrなど、SH基をもつCysがあてはまります。

この回答への補足

なるほど!では、アラニンやバリンなどの側鎖の炭化水素基が、双極子モーメントをもたず電離もしないということで良いですか?
お恥ずかしい話ですが化学をやったのがずいぶん前なので、どういう基の時に原子にひっぱられてややマイナスになるか忘れてしまっているので。。。

補足日時:2007/05/18 00:39
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非電荷極性アミノ酸の双極子モーメントはOH基(Oがδ‐, Hがδ+)がほとんどすべてて、例外がCysのSH基(Sがδ‐, Hがδ+)だけだと記憶します。



側鎖が炭素と水素だけでできているものは非極性という理解で良いと思います。Sが入っているMetは例外ですが、このSは双極子モーメントになりません。
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この回答へのお礼

ありがとうございました!とてもよく分かりました☆

お礼日時:2007/05/22 00:58

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Qグリシンとシステインの分類

グリシンとシステインは非極性アミノ酸と極性荷電アミノ酸のどちらですか?
ネットで調べたところ半々くらいででてきたので・・・・
教えて下さい。

Aベストアンサー

アミノ酸はアミノ基とカルボキシル基を持つので,「非極性」はあり得ないと,揚げ足取りをすることは可能ですね.

ということはさておき,極性,非極性,荷電性については,アミノ酸側鎖に注目していると考えると,

グリシン:非極性です(-CH2-のHが側鎖ですから).
システイン:条件によります(高pHで,-SH基が解離するため).中性~酸性条件下では,Serよりも極性が低いと分類されていたと思います(関係の書籍を職場に置いていて,今手元にありません).

タンパク質の教科書にはたいていアミノ酸の性質の一覧表が載っていますよ.

浜口 浩三著 蛋白質機能の分子論

などをご覧ください.余談ですが,ネットの情報は玉石混淆です.ちゃんとした教科書にあたるのが筋です.

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。

Q溶解度について。

 アミノ酸の溶解度について調べたところ、フェニルアラニンは水に対してやや難溶で、チロシンは極めて難溶だそうですが、親水性のあるOH基が1つ多い分チロシンのほうが、水に溶けやすい気がするのですが,なぜ極めて難溶なのでしょうか?

Aベストアンサー

チロシンがフェニルアラニンより親水性が高いのは確かなようです。
しかし水に対する溶解度は親水性と必ずしも一致するわけではないようです。

溶解度は溶質が溶けている状態での安定性と固体の状態での安定性の差で決まります。
チロシンは固体状態では水酸基とアミノ基の間で分子間の水素結合をするため安定性が高いのです。
固体状態(溶けてない状態)で安定性が高いので相対的に溶けにくくなるというわけです。

水との親和性自体は、フェニルアラニンよりチロシンの方が予想の通り高いです。

Q極性は親水性、非極性は疎水性

レポートを書く為に若干あやふやな部分があるので質問をします。
教科書には『分子は似たものを溶かす』とありました。
即ち極性物質は極性物質を溶かし、非極性物質は非極性物質を溶かす。
したがって、極性物質である水は極性物質を溶かす。

極性物質が極性物質を溶かすのかは何となく分かります。
しかし非極性物質が非極性物質を溶かす理由がイマイチ分かりません。

あやふやなままレポートを書くのはいやなので、どうしてそうなるのか教えてください。

Aベストアンサー

いいとこに突っ込みますね。

溶ける前と溶けた後のことを考えて見ましょう。
無極性物質の例としてナフタレンでやってみましょう。

ナフタレンの固体中で、ナフタレン分子同士の間は分子間力と呼ばれる力でお互いが引き合い、その結果として結晶を作っています。
分子間力の起源は分子によって異なりますけど、ナフタレンのような芳香族分子だと、ファンデルワールス引力に加え、パイ-パイ相互作用、CH-パイ相互作用が考えられますが、ここでは詳細は良いのでとにかく引き合う力は大して強くない、ということだけ念頭においてください。

では、ナフタレンをベンゼンに溶かしてみましょう。
ベンゼンもナフタレンとだいたい同じ様な分子なので、引き合う力も同じようなもんです。
溶けたナフタレンはベンゼンの中でどのような状態になっているでしょうか。
まわりの溶媒分子であるベンゼンと相互作用しながら、ふわふわと漂っている感じです。
また、ベンゼン同士も大して強い力で引き合っておりません。

これは極性物質が水に溶ける場合とは大きく異なっていますね。
溶質分子間にはたいした相互作用はありません。
溶媒分子間にもたいした相互作用がみられません。
溶質・溶媒間も同様。
つまり、極性物質が水に溶けるときのように、”頑張って隙間にねじ込む”必要が(ほとんど)ないのです。

なので、ナフタレンをベンゼンに漬けて、ちょっと暖めてやれば、熱をもらって動きたがりになったナフタレン分子は、「どれ、周りのナフタレンから剥がれて、ベンゼンの中に漂いだそうかい」というくらいの適当な気持ちで溶け込んでいけるのです(実際にはあっためずとも室温くらいで溶けるはず)。
極端に溶媒ー溶質の相互作用を無視して言えば、液体をあっためたら蒸発するのと似てるかな。乱暴な言い方ですけどね。

熱力学の言葉で言えば、「エンタルピー的な変化が溶解の前後でさほど無い。一方、分子が溶解することでのエントロピー的な稼ぎがあるので、結果として溶けた方がハッピー。だから溶ける」といったとこかな。これ、No.1さんが言ってるのと同じです。

なお、無極性溶媒といってもいろいろあります。

ヘキサンなどのように、ほんとにほとんど何の相互作用も無い(ファンデルワールスはあるけど)、貧弱な溶媒もあれば(事実、このような相互作用の弱い溶媒中では、希薄溶液中の溶質は気相の孤立分子の性質に近づく)、溶質と強く相互作用するものもあります。

上で例に挙げたベンゼンなんてのは、実はかなり相互作用が強い分子です。ベンゼンとかトルエンは、無極性ではありますが、割と物を良く溶かしますし、カラムの溶媒に使っても、結構モノを流します。溶質との強い相互作用のためでしょう。
こういう、相互作用が効いてくると、上述したように「エンタルピーの変化はあんまり無い」とは必ずしもいえなくなります。

なお、無極性溶媒には極性物質は逆に溶けにくくなります。
たとえば、食塩をヘキサンに溶かすのは無理です。
これは、溶質(溶けてないから溶質とはいえないけど)分子間の強いクーロン相互作用、双極子相互作用などを切断するほどの、溶質ー溶媒間の相互作用が生じないためです。固体中での結合をあえて切断し、溶け込むだけのエネルギーの補填が、無極性溶媒ではできないのですね。
油と

いいとこに突っ込みますね。

溶ける前と溶けた後のことを考えて見ましょう。
無極性物質の例としてナフタレンでやってみましょう。

ナフタレンの固体中で、ナフタレン分子同士の間は分子間力と呼ばれる力でお互いが引き合い、その結果として結晶を作っています。
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Qアミノ酸のクロマトグラフィーについて

今回の実験で使用した、アミノ酸は、メチオニン・アラニン・プロリンで、展開溶媒として使用したのが70%エタノールです。そのときの、Rf値は、メチオニンが0.59 アラニンが0.47 プロリンが0.35なのですが、どうして値が異なるのでしょうか?

Aベストアンサー

キリヤ化学様のページ、↓
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q53.html
どんな展開法(ペーパーかTLCか…)分からないですが、
置換基の構造のせいでしょう。
プロリンはピロリジン環、アラニンはメチル基、メチオニンは2-メチルチオエチル基が付いています。
メチオニンが一番油性でプロリンがかなり極性という感じでしょう。

QRf値について。

TLCを行い、Rf値を出したのですが、Rf値を出すことで何がわかるのでしょうか?

Aベストアンサー

 教科書等を見れば載っていると思いますが、物質の検出に用います。
 Rf値は、クロマトグラフィーの条件(固定相、移動相、温度など)が一定ならば物質ごとに一定です。よって、
(1)ある物質の標準試料のRf値
(2)試料のRf値
を求めて(同じプレート上でやることが多い)、(1)と(2)の一致により
その標準物質が試料中に含まれていたことを確認する、
即ち「検出」ができる、というわけです。

参考URL:http://isweb28.infoseek.co.jp/school/chemhan/zikken/pc.htm

Qゲルろ過とSDS

ゲルろ過クロマトグラフィーを用いたたんぱく質の分離とSDS-PAGEの実験を行ったのですが、
その実験で、SDSの染色像を見て疑問に思ったことがあったので、投稿させて頂きました。

・卵白アルブミンとヘモグロビンの混合溶液をゲルろ過し、得たサンプル7本と、アルブミンのみとヘモグロビンのみのサンプルと分子量マーカーの計10本を流したのですが、ゲルろ過したサンプルのうち4本はヘモグロビンのみのサンプルと同じ位置にでたのですが、残り3本にはまったく染色像が現れなかったのです。
これは、なぜなのでしょうか?
もちろんアルブミンのみのサンプルは染色像がしっかりとでていまし、マーカーより得られた分子量も文献値と近かったです。
混合溶液のアルブミン量が少なすぎたからなのでしょうか?
他の染色像はしっかりしているので、そこだけ染色がうまくいってないと思うのは少しおかしいとも思うので、、、
何が原因なのでしょうか?

・また、ヘモグロビンの染色像が現れた場所が文献値のヘモグロビンの分子量から考えられる場所と違ったのは、やはり、SDSより変性を受けヘモグロビンの立体構造が壊れたことによって4量体を形成してないからと考えてよいのでしょうか?
さらには、染色像が何個も?あるように見えるのですが、それは、4個のサブユニットが部分的に切れてしまって様々な分子量のヘモグロビンができたと考えてよいのでしょうか?


長々と質問させてもらいまして、すみませんでした。
レポートの考察段階で困ってしまいました。教えていただけるとうれしいです。よろしくお願いします。

ゲルろ過クロマトグラフィーを用いたたんぱく質の分離とSDS-PAGEの実験を行ったのですが、
その実験で、SDSの染色像を見て疑問に思ったことがあったので、投稿させて頂きました。

・卵白アルブミンとヘモグロビンの混合溶液をゲルろ過し、得たサンプル7本と、アルブミンのみとヘモグロビンのみのサンプルと分子量マーカーの計10本を流したのですが、ゲルろ過したサンプルのうち4本はヘモグロビンのみのサンプルと同じ位置にでたのですが、残り3本にはまったく染色像が現れなかったのです。
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Aベストアンサー

実験の詳細がわからないのでなんとも言えませんが

>4本はヘモグロビンのみのサンプルと同じ位置にでたのですが、残り3本にはまったく染色像が現れなかったのです。

単になにもない(もしくは非常に薄い)画分を採ってしまったのでは?
サンプリングのタイミングがずれていたとかかな。
学生実験のようですから原液の濃度は適切なものであったと思います。
自分で調整したとしたら調整ミスで薄かったということもあるかもしれません。

>染色像が何個も?あるように見えるのですが、それは、4個のサブユニットが部分的に切れてしまって様々な分子量のヘモグロビンができたと考えてよいのでしょうか?

変性処理が適切に行われている限りバラバラになっているはずです。
2量体や3量体にはならないはずです。

ちなみに他の班の結果はどうですか?
それらと見比べて違う部分が見つかれば
原因もわかるかもしれません。

Q酵素の比活性

 前にも似たような質問をしたのですが、よく分からないのでもう一度させていただきます。
 酵素の比活性でどのようなことが分かるのでしょうか?出来れば詳しくお願いします。

Aベストアンサー

比活性というのは、タンパク質あたりの活性と定義されます。
今、アルコールを酸化する酵素を測定するために肝臓をすりつぶしたとします。肝臓には数千種類のタンパク質がありますが、その中でアルコールを酸化する酵素はごく一部です。他のタンパク質は全然別の酵素活性を持っていたり、酵素ではないタンパク質だったりします。ですから、タンパク質あたりの活性を計算すると、分母が大きいから、比活性は小さい値がでます。ところが精製操作を行って、アルコールを酸化する酵素以外のタンパク質が取り除かれれば、分母は小さくなりますから、比活性は大きくなります。その大きくなり具合は、目的の酵素以外のタンパク質を取り除く操作、つまり精製操作の指標になります。完全に精製されれば、それ以上は精製しようとしても、比活性が高くならないはずです。誰かがある酵素をすでに結晶化して、そのような純粋な酵素の比活性を報告していれば、それとの比較で、自分の行っている精製操作がよいか悪いかがわかります。
とはいっても精製した酵素が一部失活すると、たとえば、半分が失活すると、タンパク質としては全部残っていますから元の値のままですが、活性は半分になったので、比活性は半分に低下します。つまり酵素の変性による失活の指標にもなります。

比活性というのは、タンパク質あたりの活性と定義されます。
今、アルコールを酸化する酵素を測定するために肝臓をすりつぶしたとします。肝臓には数千種類のタンパク質がありますが、その中でアルコールを酸化する酵素はごく一部です。他のタンパク質は全然別の酵素活性を持っていたり、酵素ではないタンパク質だったりします。ですから、タンパク質あたりの活性を計算すると、分母が大きいから、比活性は小さい値がでます。ところが精製操作を行って、アルコールを酸化する酵素以外のタンパク質が取り除かれれ...続きを読む

Qアミノ酸の分類について

アミノ酸の性質を調べていて気になったことがあるので質問します。

アミノ酸は大きく親水性と疎水性に分けられるとのことなのですが、その分類についていくつかの書籍を調べたところ微妙に異なっているものがありました。

それはグリシンとフェニルアラニンなのですが、疎水性に含むとしているものとそうでないものがあり、どちらの説が正しいのかが分かりません!いったいどちらが正しいのでしょうか??分かる方がいましたら教えてください。お願いします。

それから、これらは残基の相対的な親水性・疎水性から分類しているらしいと言うのは分かったのですが、その値は調べられるものでしょうか?こちらもお願いします。

Aベストアンサー

フェニルアラニンは疎水性でよいと思います。

グリシンはどちらともいえます。残基自体はOHなどが付いていないので疎水性なのですが、鎖が短いのでグリシン自体は水に良く溶けます。
親水性、疎水性というのは相対的なものなので、どちらとはいえない場合があります。

親水性はOH基やNH2基が付いていると大きくなります。数値的に見積もるためには、極性(双極子モーメント)を調べればよいと思います。

Q蛋白の分子量(kDa)を調べる方法

かなり低レベルな質問なのですが、、、、
分からなくて困っています
約750個のアミノ酸からなる蛋白の分子量を知りたいのですが、どうやって調べたらいいのでしょうか?
よろしくお願いします

Aベストアンサー

アミノ酸配列データがあるなら、計算してくれるソフトウェアがあります。市販の遺伝子解析ソフトウェアには必ずついている機能ですが、ウェブ上でできるサイトもあります。たとえば

http://us.expasy.org/tools/pi_tool.html

実験的に調べるなら、SDS-PAGE、ゲルカラムクロマトグラフィ、TOF-MASSなど、材料や精度に応じていろいろ方法があります。


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