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リン酸化タンパク質は、よくセリン/スレオニン系とチロシン系と分けて記載されている本を見かけますが、根本的にどう違うのでしょうか?

質問が単純過ぎるかもしれませんが、ご教授宜しくお願い致します。

A 回答 (1件)

タンパク質科学イラストレイテッド(羊土社)p15-16によると、


「進化においてセリン/スレオニンキナーゼが単細胞生物に出現、チロシンキナーゼが多細胞生物に出現という過程を経ている」ようです。
また、「セリン/スレオニンキナーゼはタンパク質をリン酸化することで直接構造変化を促し、機能調節をする。それに対し、チロシンキナーゼは受容体の周辺に存在するタンパク質をリン酸化し、リン酸化蛋白を認識するタンパク質を集めて複合体を作り、シグナルを下流に送るといったより複雑な制御によって多細胞生物特有の生命現象である分化や増殖のコントロール、形態形成、高次生命活動に重要な役割を果たす」とのことです。
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この回答へのお礼

引用元もお教えくださりありがとうございました。
とても参考になりました。
この度は丁寧なご教授まことにありがとうございました。

お礼日時:2007/12/18 14:20

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Q原核生物と真核生物の違い

原核生物と、真核生物の違いについて教えてください(><)
また、ウイルスはどちらかも教えていただけると嬉しいです!

Aベストアンサー

【原核生物】
核膜が無い(構造的に区別出来る核を持たない)細胞(これを原核細胞という)から成る生物で、細菌類や藍藻類がこれに属する。

【真核生物】
核膜で囲まれた明確な核を持つ細胞(これを真核細胞という)から成り、細胞分裂の時に染色体構造を生じる生物。細菌類・藍藻類以外の全ての生物。

【ウイルス】
濾過性病原体の総称。独自のDNA又はRNAを持っているが、普通ウイルスは細胞内だけで増殖可能であり、ウイルス単独では増殖出来ない。



要は、核膜が有れば真核生物、無ければ原核生物という事になります。

ウイルスはそもそも細胞でなく、従って生物でもありませんので、原核生物・真核生物の何れにも属しません(一部の学者は生物だと主張しているそうですが、細胞説の定義に反する存在なので、まだまだ議論の余地は有る様です)。



こんなんで良かったでしょうか?

Q脳の「錐体路」と「錐体外路」の役割と違いについて

錐体外路は錐体路の運動刺激を微調整する?というようなことは少し理解できましたが、今ひとつはっきり分かりません。役割や違いについて簡単に教えて下さい。位置する場所などは分かります。よろしくお願いします。

Aベストアンサー

筋肉の運動を起こすには最終的には脊髄などに存在しているαモーターニューロンを発火させることで可能です。
では、どの様に発火させるのかと言うところがこの質問に答える近道だと思います。

このαモーターニューロンへは、実は、平均しても一個のαモーターニューロンあたり数万個のニューロンからの入力つまり調節を受けています。
これらのニューロンからの信号の総和が閾値を超えるとαモーターニューロンが発火し特定の数の筋線維が収縮し、全体で見ると筋肉がぴくっとするわけです。

さて、錐体外路と錐体路の件ですが、
一般的には錐体路が随意運動錐体外路が不随意運動と言います。
しかし、前の説明を見ていただくとおり、どちらも、数万のうちの一つにすぎません。特に錐体路は、全体に占める役割は本当はとても少ないのです。これは、高校などで習う事実とかなり相反するかと思います。

では、本題の説明に入ります。
錐体路は、大脳皮質から始まるニューロンが直接αモーターニューロンを支配している物です。一方、錐体外路は、大脳皮質からの直接投射はなく、脳幹の網様体などから投射される物です。前者は意識運動というイメージと繋がりやすいですね。
しかし、後者は何か??簡単に理解できる例として、、
1.腕を曲げる時は伸ばす筋肉は弛緩するでしょ??誰がしてるの?頭(大脳皮質)では考えていません。
2.コップに水をくみます。だんだん重くなりますが、腕は下がりません。誰がしてるの?頭(大脳皮質)では考えていません。
3.空気椅子で一分間我慢、、、。でも、人間の筋線維は連続して収縮できないのです。じゃあどうするの?それは、沢山ある筋線維を、入れ替わり立ち替わり収縮させて、見かけ上連続して収縮しているように見せかけるだけ、現に、疲れてくるとぷるぷるするでしょ? じゃぁ、誰が入れ替わり立ち替わりを制御してるの?頭(大脳皮質)では考えていません。

つまり、この辺のことをうまくやってくれているのが錐体外路系なのです。現にこの制御が壊れると、じっとしているのが出来なくなるんですよ。マイケルJフォックスさんのパーキンソン病もその一つです。

前の方で錐体路の働きは少ないといいましたが、それでも多くのかたは、錐体路は随意運動には欠かせない!!とおもうでしょ?
でもね、進化の上で錐体路はごく最近出来たんですよ。
現には虫類にはありません、ほ乳類でも錐体路の構成は極めて不安定です。
ヒトでも完全に純粋に錐体路のみを障害しても、時期随意運動は出来るようになると聞いています。

個人的には、錐体路と錐体外路で単純に機能分けをするのはどうかと思いますし、この考え自体少々古い考え方になっていると思います。元々corticospinal tract(皮質脊髄路)が錐体(延髄にある膨らみ)を通るので錐体路と呼び、それ以外にも運動に関わる神経路があるから錐体外路と呼んだだけですので、敢えて機能云々言わないほうがいいと思います。
また、両者は常に一緒に働きますから、それぞれが運動制御の一部分を構成して居るんだと思えばいいのです。

錐体路=随意運動
錐体外路=不随意運動
と言うのは、強いて言えばアメリカ人と日本人の気質を一言で断言するのに近いかもしれません。
ただ、多くの教科書や、先生方はそのように断言するかもしれません。完全に正しくはありませんが、大きく間違っても居ませんから、素直にそう思いつつ、世の中は、(特に生物は)そんなに簡単には割り切れないんだけどね、、。とニヒルに笑っておけばいいと思いますよ(^^;

PS錐体外路の全体像が(解剖学的にでも)解っているならたいした物ですよ!!

筋肉の運動を起こすには最終的には脊髄などに存在しているαモーターニューロンを発火させることで可能です。
では、どの様に発火させるのかと言うところがこの質問に答える近道だと思います。

このαモーターニューロンへは、実は、平均しても一個のαモーターニューロンあたり数万個のニューロンからの入力つまり調節を受けています。
これらのニューロンからの信号の総和が閾値を超えるとαモーターニューロンが発火し特定の数の筋線維が収縮し、全体で見ると筋肉がぴくっとするわけです。

さて、錐体外路...続きを読む

Qpoly-Aとは

poly-Aとはなんでしょうか?
あとpoly-A付加シグナルについても教えてください。

Aベストアンサー

プロセッシングが完了し完成したmRNAの3'末端には、50~200塩基ほどのアデニン(A)ヌクレオチドが付加されています。これがpoly-A tailです。poly-A tailはmRNAに安定性をあたえ、翻訳を促進する働きがあると考えられています。

mRNAは、まず遺伝子のプロモーターからエクソン、イントロンを含め連続的に転写され、転写の終結部は最後のエクソンよりかなり下流に及びます(真核生物では転写終了位置を示すシグナル配列のようなものは見つかっていません)。
この一時転写産物はイントロンを削除しエクソンを連結するスプライシング、5'末端に一個の7-メチルグアノシン(7-m G)を付加(cap構造といいます)するcapping、3'末端にpoly-A tailを付加するpolyadenylationを経て成熟mRNAになります。

poly adenylationは、最終エクソン内のAAUAAAという配列(polyadenylation signal ポリアデニル化シグナル, poly-A additional signal ポリA付加シグナル)を認識するpoly-A polymerase ポリAポリメラーゼによって行われます。この酵素はポリアデニル化シグナルの10~30塩基下流で一時転写産物を切断するとともに、鋳型に依存せずにアデニンを付加します。なお、ポリアデニル化シグナルには例外も知られています。

参考URL:http://opbs.okstate.edu/~melcher/MG/MGW2/MG234.html

プロセッシングが完了し完成したmRNAの3'末端には、50~200塩基ほどのアデニン(A)ヌクレオチドが付加されています。これがpoly-A tailです。poly-A tailはmRNAに安定性をあたえ、翻訳を促進する働きがあると考えられています。

mRNAは、まず遺伝子のプロモーターからエクソン、イントロンを含め連続的に転写され、転写の終結部は最後のエクソンよりかなり下流に及びます(真核生物では転写終了位置を示すシグナル配列のようなものは見つかっていません)。
この一時転写産物はイントロンを削除しエクソンを連...続きを読む

Qヌクレオチドとヌクレオシドの違い

光合成の炭素固定のところで
デオキシリボヌクレオチド、デオキシリボヌクレオシド
というものが出てきました。
これって同じものではみたいです。何が違うんでしょうか?
          

Aベストアンサー

ヌクレオシドは糖に塩基がついたもの、ヌクレオチドはそれにリン酸がついたものです。

デオキシリボヌクレオシドリン酸がデオキシリボヌクレオチドです。

Qリン酸化による酵素の活性化について

生物学の勉強をしていると、「不活性の酵素が、リン酸化によって活性化する」といった記述がしばしば見られます。専門家の方にとってはあたりまえの現象なのかもしれませんが、素人の私には、「リン酸化→活性化」の意味がよくわかりません。リン酸化とは、いったい何なのでしょうか?なぜリン酸化が酵素活性化につながるのでしょうか?

Aベストアンサー

リン酸化で活性化する酵素もあれば、脱リン酸化で活性化する酵素もあります。
では何故リン酸かというと、おそらくATPのせいではないかと思います。
生物の活動エネルギーの全てはATPでまかなっているので、
ATPは細胞のあらゆるところに潤沢に用意されている物質だと思われます。

他の物質との化合(もしくは分解)することで活性化する酵素もあるでしょうが、
細胞内に潤沢に存在するATP(ADP)とリン酸を授受することで活性化する酵素の使い勝手は他の酵素にくらべて圧倒的ではないでしょうか。
生命活動における様々な反応のうち、酵素のリン酸化(あるいは脱リン酸化)によって活性化されるのもが多いのもなんとなくうなずける気がします。

QL体とD体

糖はD体、アミノ酸はL体の異性体で構成されますが、異性体のD体とL体の見分け方を教えてください。

Aベストアンサー

 構造式を見てDとLを見分ける方法についての質問と解釈して解答します。
 D、L表示法は糖やアミノ酸の絶対配置が求められる以前からある表記法です。(+)-グリセルアルデヒドにD、(-)-グリセルアルデヒドにLを接頭 辞としてつけます。DかLか見分けたい化合物(糖やアミノ酸)に含まれる不斉炭素のうち、IUPACルールにおいて最も番号の大きい不斉炭素の絶対配置がD-(+)-グリセルアルデヒドと等しい場合にD体とし、L-(-)-グリセルアルデヒドと等しい場合をL体とします。因みにD-(+)-グリセルアルデヒドはFischer投影式において、上がCHO、右がOH、左がH、下がCH2OHとなる構造です。
 もうひとつ言っておくと、L体の糖やD体のアミノ酸もちゃんと存在します。血液型を決める多糖の構成成分にはL-フコースがあり、哺乳動物の脳にはD-セリンとD-アスパラギン酸が存在し、脳の高次機能に関係しているのではないかと考えられています。

Q蛋白の分子量(kDa)を調べる方法

かなり低レベルな質問なのですが、、、、
分からなくて困っています
約750個のアミノ酸からなる蛋白の分子量を知りたいのですが、どうやって調べたらいいのでしょうか?
よろしくお願いします

Aベストアンサー

アミノ酸配列データがあるなら、計算してくれるソフトウェアがあります。市販の遺伝子解析ソフトウェアには必ずついている機能ですが、ウェブ上でできるサイトもあります。たとえば

http://us.expasy.org/tools/pi_tool.html

実験的に調べるなら、SDS-PAGE、ゲルカラムクロマトグラフィ、TOF-MASSなど、材料や精度に応じていろいろ方法があります。

QSDS電気泳動について教えて下さい。

SDS電気泳動ってどういうものなのでしょうか?
検索してみるとタンパク質の変性を加えて用いるということは分かったのですが、
それ以外のことは分かりません。
どなたか詳しい方教えて下さい。 

Aベストアンサー

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲルの「網目」を通過させる(大きいサイズほど流れにくく、小さいサイズのタンパク質は流れやすい)
というものです。網目を通過しやすいかしにくいかでタンパク質の長さを測定します。結果として、ゲルの下の方には小さいタンパク質が、上の方には大きいタンパク質がきます。

SDSで変性させる理由ですが、タンパク質を直鎖状にすることです。タンパク質はその機能を発揮するために特有の立体構造(疎水結合やジスルフィド結合などを利用して)を形成します。タンパク質をそのまま泳動すると、ポリアクリルアミドゲルの「網目の通りやすさ」はタンパク質の長さだけに影響されず、タンパク質の形状(立体構造)にも影響を受けます。

SDS-PAGEを行う場合の多くは、タンパク質の長さだけを知りたいので、タンパク質の立体構造に影響される電気泳動は望ましくありません。そこで、SDSでタンパク質を直鎖状にして電気泳動します。

では、SDSをいれるとなぜ、タンパク質が直鎖状になるか、です。SDSは親水基と疎水基の両方をもつ化合物です。そして、その親水基は負(マイナス)に荷電しています。

タンパク質の立体構造はアミノ酸残基(アラニン、グリシン、リジン、トリプトファン・・・)の性質(特にアミノ酸残基がもつ電荷)の影響を大きく受けます。SDSがタンパク質に作用すると、SDSの疎水基側がタンパク質に親水基側が溶媒側に結合します。このタンパク質に結合したSDSの親水基(マイナスに荷電)がタンパク質を構成する様々なアミノ酸の特性を打ち消してしまいます。結果として、SDSが結合したタンパク質はアミノ酸残基の影響をうけられなくなり直鎖状になります。

また、このようにSDSが結合したタンパク質はマイナスに荷電しますので、電気泳動をするとタンパク質(とSDSの複合体)はマイナスからプラスの方へ泳動されていきます。

最後に、立体構造に大きな影響を与えるジスルフィド結合に関してです。このジスルフィド結合はSDSによって壊されません。そこで、多くのSDS-PAGEを行う場合は、SDSと共に2-mercaptoethanolやDTTといったジスルフィド結合を壊す還元剤で処理したタンパク質を電気泳動します。

なお、立体構造も含めて解析したい場合は、Native PAGEと呼ばれる方法で電気泳動を行います。

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲ...続きを読む

Q原核生物と真核生物

原核生物と真核生物の遺伝情報発現機構の相違点について分かることがあれば教えて下さい。

Aベストアンサー

結構たくさんあるのですが。

まず、転写。原核生物も真核生物もはRNAポリメラーゼがDNAを転写しますが、原核生物はイントロンを含まないmRNAができます。真核生物はエキソン(タンパク質コードする領域)とイントロン(コードしない領域)を含むmRNA前駆体なるものを作ります。この前駆体はスプライシングという操作を受けて、イントロンが切り離されます。さらに、5'末端にキャップ構造を、3'末端にアデニンがたくさん連なったpolyAを付加されます。これで真核生物のmRNAが完成します。

原核生物は核を持たないので細胞質で直接転写が行われ、その場でリボソームにより翻訳されます。しかし、真核生物は核で転写が行われるため、リボソームが翻訳をするためには核の外にmRNAが出ないといけないのです。キャップ構造は、核の外に出ていいよというシグナルの役割を果たすといわれています。

また、原核生物ではひとつのmRNAが複数の関連のあるタンパク質を同時にコードしているポリシストロン性が見られますが、真核生物では通常ひとつのmRNAからは一種類のタンパク質しかできません(モノシストロン性)。原核生物はこうして複数のタンパク質を同時に発現することですばやく環境に適応できます。

非常に簡単な説明でしたが、詳しいことはご自分でお調べになってくださいな。がんばってください!

結構たくさんあるのですが。

まず、転写。原核生物も真核生物もはRNAポリメラーゼがDNAを転写しますが、原核生物はイントロンを含まないmRNAができます。真核生物はエキソン(タンパク質コードする領域)とイントロン(コードしない領域)を含むmRNA前駆体なるものを作ります。この前駆体はスプライシングという操作を受けて、イントロンが切り離されます。さらに、5'末端にキャップ構造を、3'末端にアデニンがたくさん連なったpolyAを付加されます。これで真核生物のmRNAが完成します。

原核生物は核を持た...続きを読む

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。


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