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よろしくお願いします。

αグルコースとβグルコースは一位の位置のOHの違いで
すがアミノ酸の場合はαばかりで全然βアミノ酸と出会いません。
βアミノ酸は存在するのでしょうか?するとすればどんな構造で
何故こんなに影が薄いのでしょうか?
ご教授ください

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A 回答 (7件)

ちと Wikipedia で調べたけど, 「βアラニン」は必須だそうです. 「パントテン酸」として, あるいは「補酵素A」という形で体内に存在します.


ちなみにその先の γアミノ酸では GABA (gammaaminobutyric acid) がメジャーでしょうか.
グリシン→βアラニン→GABA と, アミノ基とカルボキシ基が 1つずつ離れているのがおもしろいかも.
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございました。
わざわざすいません。
重要なものもあるんですねぇ、勉強になりました

お礼日時:2008/11/24 22:07

プロリンはα-イミノ酸です。

正しくは


なぜ、タンパクを構成する(生体内に多く存在する)アミノ酸はα-アミノ酸がほとんどなのか?なぜ、ほとんどL-体なのか?謎ですね
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございました
馴染み深い物質ながら、いまだに不思議なことが多いんですね

お礼日時:2008/11/27 22:02

タンパク質の構成材料として普通は「αアミノ酸」というけど, その 1種のプロリンはアミノ基を持っていないので本当は「アミノ酸」じゃないかもしれない.


カルボキシ基の α位に NH を持つという点では同じだけど.
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございました。
アミノ酸もなかなか深いんだなぁと感じることができました

お礼日時:2008/11/27 22:01

Tacosanのお答えを支持します。

で、少し追加します。
タンパク質の材料になるにはαアミノ酸でなければ酵素に利用してもらえません。ちなみに普通はDアミノ酸ですら無理です。タンパク質は基本的に20個のアミノ酸からのみ作られ、αアミノ酸であることがこれら20個に共通です。

アミノ酸、と言った時にアミノ基とカルボキシル基があれば良いわけですが、時々しか出てこないものをわざわざアミノ酸と呼ばなくてもパントテン酸やGABAと呼べば済みますが、αアミノ酸は少なくとも20個に共通の名前なので、一般名を使うと便利だから、というのが理由ではないでしょうか。
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございます。
いろんな事が関係しているんですねぇ

お礼日時:2008/11/27 22:00

βアラニンは重要なんですが, Wikipedia を見てもらえばわかるように, 基本的に蛋白質の成分ではないんですね. で, ここからは想像なんですが, 「高校範囲では影がない」大きな理由はここ, つまり「蛋白質を作らない」ことにあるんではないでしょうか.


で, なぜ蛋白質を作らないかというと... なんででしょうね. 隣合うペプチド結合の間のメチレンが 1個多いことが何かに影響してるんでしょうけど....
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございました。
なるほどぉ、しかし謎が深まりますねぇ

お礼日時:2008/11/27 21:59

アミノ酸のカルボキシル基(C=O)に結合している炭素から順に、α炭素、β炭素となっているので、αアミノ酸とはC=Oの隣の炭素にアミノ基が結合しているアミノ酸で、βアミノ酸とはC=Oの隣の隣の炭素にアミノ基が結合しているアミノ酸です。



なぜ、影が薄いんですかね…面白いですね
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございました。
とりあえず高校範囲では影がないんですよ

お礼日時:2008/11/24 22:06

>βアミノ酸は存在するのでしょうか?


これは「天然に」という意味でしょう。合成すれば幾らでも出来ちゃう。
>何故こんなに影が薄い…
この部分は専門から外れるので確信は持てませんが、β-アミノ酸の代謝系がある生物は少ないんでしょうね。
(同義語反復済みません)
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この回答へのお礼

ご回答ありがとうございました

お礼日時:2008/11/24 22:04

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Qアミノ酸のL型、D型の区別そ仕方

****CH3
****|
 H2N─ C─COOH
****|
****H 

上の構造式はアラニンですが、これがL型かD型かを判断するのに困っています。
定義では不斉炭素を中心にカルボキシル基を上に書いた場合に、アミノ基が左側にくるのがL型です。しかしこの定義のまま動かしてみると、

   COOH
****|
 CH3─ C─H
****|
****NH2
このようにアミノ基が下になってしまうため、判断に困っています。
アドバイスをお願いいたします。

(注意!:記号*は構造式を書くときに軸をそろえるために付けたものです。)

Aベストアンサー

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく描いてあるのではなく、意味があります。これはフィッシャー投影式といいます。

フィッシャー投影式では、「左右の結合は紙面より手前に出ている」「上下の結合は紙面の向こう側に出ている」というのがルールです。このルールにより、正四面体型の構造を、紙面で表示できます。

アミノ酸をフィッシャー投影式で描いた場合、上にカルボキシル基、下に側鎖を書いたときに、左にアミノ基が来るのがL型、右にアミノ基が来るのがD型です。

では、「上にカルボキシル基、下に側鎖」となっていないときに、どうするかです。フィッシャー投影式のルールから考えると、ご質問のように90度回転させてはいけません。90度回転させると、「紙面の手前」と「紙面の向こう」が逆になりますから、D型がL型に、L型がD型に変わってしまいます。
(180度の回転はOKです)

どうすればよいのかといえば、できることは次の2つです。
(1)3つの基を循環的に入れ替える(いわゆる三角トレード)。
(2)二組の2つの基を、両方同時に入れ替える。

ご質問の上のフィッシャー投影式ですと、上の(1)を適用して、「COOHを上に移動、CH3を下に移動、Hを右に移動」という形で循環的に入れ替えると、左にアミノ基が来てL型であることがわかります。

よくわからなかったら、分子模型を作ってみるとよいと思います。

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく...続きを読む

Q真正細菌と古細菌について

ある本に、「生物は、真正細菌と古細菌と真核生物に3大別される。」と書かれているのですが、別の本には「原核生物と真核生物」と分類されています。真正細菌と古細菌=原核生物ととっていいのでしょうか? また、真正細菌と古細菌の違いは何ですか?教えてください。

Aベストアンサー

真正細菌+古細菌=原核生物でいいと思いますよ。

えーと、古細菌というのは生物分類に新しい方法が取り入れられてから
考えられるようになったグループです。

この方法は16SrRNA(リボソームRNAにうちの16S部)の塩基配列を
比較して分類を試みる方法なのですが、この方法を用いると、
いままでバクテリア(=原核生物)として分類されていたものが
二つの大きなグループに分けられる事が判りました。
【イリノイ大学のWoeseによる】

それが、真正細菌と古細菌です。

判りやすい違いは、
古細菌には特殊な環境で生育しているものが多いという事でしょうか。

《結構あっつい所(80℃以上とかも!)で生育する『好熱菌』とか
 お塩が大好きな『好塩菌』といった顔ぶれ》

あとは、生化学的な違いですね。

細かな点は、
専門書(たいていの微生物学書にはきちんと書いてあると思いますよ)を
読んでいただくと大丈夫だとは思うのですが、一応簡単に書かせて頂くと、、、

■リボソームの細かな構造が違う
■細胞壁の脂質の構成が、真正細菌ではエステル(結合)型、
 古細菌ではエーテル(結合)型となっている。

                       などです。

ちょっと自分の怪しい記憶で書かせて貰ったので、間違っているかも・・・
だとしたら本当にごめんなさいね。

もっと知識のある方がお答えになった方がいいと思うので、
僕のは参考程度で・・・

ではでは。
でも、けっこう古細菌には面白い細菌が多いですよ。(^^)

真正細菌+古細菌=原核生物でいいと思いますよ。

えーと、古細菌というのは生物分類に新しい方法が取り入れられてから
考えられるようになったグループです。

この方法は16SrRNA(リボソームRNAにうちの16S部)の塩基配列を
比較して分類を試みる方法なのですが、この方法を用いると、
いままでバクテリア(=原核生物)として分類されていたものが
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【イリノイ大学のWoeseによる】

それが、真正細菌と古細菌です。

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Q検量線

検量線とはどういったものなのか?
検量線を引くとはどういったことをすればいいのかおしえてください。

Aベストアンサー

masazo27さんの2番煎じとなりますが、改めて説明を試みたいと思います。
検量線を引くとは、測定器の固有差を見極め、その固有差を見極めた上で、未知試料について正確な測定を行うことを目的にしています。
例えば、ある水溶液中の砂糖の濃度を知ることが目的であるとします。砂糖の濃度を知ることが目的の検量線とは、砂糖0.1g、0.2g、0.3gをそれぞれ1Lの水に溶かし(あらかじめ濃度が既知の試料を作成し)、それを測定器にかけ、測定器の指示値を記録します。それを、横軸を濃度、縦軸を指示値にとったグラフ用紙に記入し、直線なり曲線で結びます(直線か、曲線かは理論的なものに依存します)。こうしてできたラインが検量線です。この検量線により、測定器の実際の指示値から濃度を推定できるようになります。ただし、検量線は濃度0.1~0.3g/Lの間で作成したので、その検量線の有効性もその間と言わざるを得ません。検量線から推定して1.5g/Lとでた場合には、その値の信憑性は低いと言わざるを得ないでしょう。その際は、O,1.0,2.0g/Lの既知試料等で検量線を引き直す必要があると思います。

masazo27さんの2番煎じとなりますが、改めて説明を試みたいと思います。
検量線を引くとは、測定器の固有差を見極め、その固有差を見極めた上で、未知試料について正確な測定を行うことを目的にしています。
例えば、ある水溶液中の砂糖の濃度を知ることが目的であるとします。砂糖の濃度を知ることが目的の検量線とは、砂糖0.1g、0.2g、0.3gをそれぞれ1Lの水に溶かし(あらかじめ濃度が既知の試料を作成し)、それを測定器にかけ、測定器の指示値を記録します。それを、横軸を濃度、縦軸を指示値にとったグラ...続きを読む

Qαーアミノ酸とは?

αーアミノ酸ってどんなヤツですか?

Aベストアンサー

一般式で
R-CH-COOH
  |
  NH2
と表される化合物ですね。最も簡単なα-アミノ酸はR=Hのグリシンです。

ちなみにH2N-(CH2)2-COOHのカタチはβアミノ酸、
H2N-(CH2)3-COOH はγ-アミノ酸です。

その他、「どんなヤツ」というご質問の意味は、化学構造以外の物性や栄養素としての性質についても意味も含めてのことでしょうか?
そうだとすると、かなり書きでがありますね・・

Q等電点って?

タイトルの通りなのですが、等電点とは一体何なのでしょうか?
恥ずかしながら、大学生になって初めて等電点という言葉を耳にしたものです…(汗
自分でネットで調べてみましたが、「タンパク質を構成しているアミノ酸側鎖やアミノ末端、カルボキシル末端の電荷はpH条件によって変化し、電荷の総和がゼロになるpHの値」と言われてもさっぱり意味がわからないのです。
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この前卵白に塩酸を加え、pHを見ながら卵白の様子を観察する実験をして、実験報告レポートを提出することになっているのですが、等電点というのが全くわからなくて、何を聞かれているのか、何を答えればいいのかもわからないのです。
どなたか、等電点についてわかりやすく教えていただけませんでしょうか?具体例などがありましたら一緒に書いてくださると私も理解できるかもしれません。
よろしくお願いします。

Aベストアンサー

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2はそのまま変化しません。そうすると全体では-1の電荷を持つことになります。

ということはpHが変化するとアラニンの持つ電荷は+1になったり-1になったりするわけですから、電荷が0になる点があるはずです。その点が等電点になります。

側鎖にカルボキシル基やアミノ基がある場合はこれらもイオン化するために等電点に影響を与えます。

またたんぱく質の等電点を測定した場合は、構成するアミノ酸は酸性アミノ酸が多いのか塩基性アミノ酸が多いのかなどがわかります。

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2...続きを読む

QL体とD体

糖はD体、アミノ酸はL体の異性体で構成されますが、異性体のD体とL体の見分け方を教えてください。

Aベストアンサー

 構造式を見てDとLを見分ける方法についての質問と解釈して解答します。
 D、L表示法は糖やアミノ酸の絶対配置が求められる以前からある表記法です。(+)-グリセルアルデヒドにD、(-)-グリセルアルデヒドにLを接頭 辞としてつけます。DかLか見分けたい化合物(糖やアミノ酸)に含まれる不斉炭素のうち、IUPACルールにおいて最も番号の大きい不斉炭素の絶対配置がD-(+)-グリセルアルデヒドと等しい場合にD体とし、L-(-)-グリセルアルデヒドと等しい場合をL体とします。因みにD-(+)-グリセルアルデヒドはFischer投影式において、上がCHO、右がOH、左がH、下がCH2OHとなる構造です。
 もうひとつ言っておくと、L体の糖やD体のアミノ酸もちゃんと存在します。血液型を決める多糖の構成成分にはL-フコースがあり、哺乳動物の脳にはD-セリンとD-アスパラギン酸が存在し、脳の高次機能に関係しているのではないかと考えられています。

QグリシンにL体D体が存在しない理由

グリシンについてなんですけど、グリシンにはL体D体が存在しないことは分かるのですが何故存在しないのか説明することが出来ません。なぜ存在しないのか理由の分かる方教えてください!!(>Д<)

Aベストアンサー

L体D体が存在するためには、炭素の4本の腕それぞれに別の基がついていなければなりません。グリシンでは炭素にアミノ基、カルボキシル基がついて、残りの2本腕には同じもの、水素がついています。それで、L体D体の区別がないのです。

考えてみてください。正四面体の4面をそれぞれ別の色で塗るとしましょう。2面を塗った後、残りの二面を塗るとき、色を入れ替えると重ねあわせ不能な2種類の塗り方ができます。残り二面を同じ色で塗るなら、その区別はありません。

Qカチオンとアニオンとは?

最近、化学を勉強し始めました。
カチオンとアニオンが分かりません。
テキストにCN+アニオン、CN-カチオンとありますが、分からないため、それらの結合次数が求められません。
基礎かもしれませんが、どなたか教えてください。

Aベストアンサー

> カチオンとアニオンが分かりません。

 既に回答がありますが,カチオンとは (+) の電荷(正電荷)を持ったイオンの事です。日本語では「陽イオン」と言います。逆にアニオンは (-) の電荷(負電荷)を持ったイオンで「陰イオン」と言います。

 『最近、化学を勉強し始めました。』との事ですので,敢えて注意しておきますが,化学の用語で「プラスイオン」や「マイナスイオン」はありません。上記の様に「陽イオン」または「陰イオン」と言います。

> テキストにCN+アニオン、CN-カチオンとありますが、

 何か勘違いしていませんか? でなければ,教科書が間違っています。「CN+」や「CN-」の「+」や「-」は正電荷を持っている事及び負電荷を持っている事を示していますから,「CN+」はカチオンで「CN-」はアニオンです。つまり,「CN+ カチオン」と「CN- アニオン」です。

> CNとCNカチオン、CNアニオンの結合次数を求めていますが、使用しているテキストには等核二原子分子しか記載されておらず、異核二原子分子は記載されていません。今求めています。
求め方は違うのでしょうか?

 等核2原子分子でも異核2原子分子でも考え方は同じはずです。同じ様に考えれば良いと思います。

> CN,CN+,CN-の結合次数と結合の強さを考えたかったのですが・・・。

 どの結合の結合次数と結合の強さでしょうか? どういったレベルの話でしょうか? 『最近、化学を勉強し始めました。』との事から,勝手に「炭素・窒素間の結合」についての「初歩的レベルの話」と考えましたが・・・。

 そうであれば,「CN」,「CN+」,「CN-」で違いは無いと考えて良いと思います。それぞれの構造を考えてみれば解るかと思いますので,以下構造について説明しておきます。

 まず,炭素及び窒素原子の電子配置は,炭素:1s(↑↓), sp(↑), sp(↑), py(↑), pz(↑),窒素:1s(↑↓), sp(↑↓), sp(↑), py(↑), pz(↑) となっています。

 ここで,両原子の 1s 軌道の電子は結合には関与しませんので考えなくても良いです。で,両原子の電子1個を有する sp 軌道を使って C-N のσ結合が出来ます。さらに,両原子の py 軌道同士,pz 軌道同士の重なりによってπ結合2つが生じます。結果,CN 間は3重結合になります。

 残った軌道と電子をみると,炭素原子には電子1個の sp 軌道が,窒素原子には電子2個(孤立電子対)の sp 軌道がそれぞれ残っています。炭素の sp 軌道は窒素原子とは反対側,窒素の sp 軌道は炭素原子とは反対側,をそれぞれ向いていますので,結合に関与することはできません。したがって,その電子状態を書くと ・C:::N: となります。これが「CN」と書かれている構造です。ですので,より正確に書けば,炭素上の不対電子も示した「・CN」となります。

 この不対電子が存在する炭素の sp 軌道の電子を取り除いてやれば電子(負電荷)が1個減りますから -(-1) = +1 で「+」になります。これが「CN+」ですが,「+」電荷は炭素原子上にありますので「+CN」と書く方が正確です。

 さて,先の不対電子が存在する炭素の sp 軌道は電子を1個受け入れる事が可能です。ここに電子を受け入れた場合 +(-1) = -1 で「-」になります。これが「CN-」です。「-」電荷は炭素上にありますので「-CN」と書く方がより正確なのは先の「+CN」の場合と同じです。

 如何でしょうか。こうみれば「CN」も「CN+」も「CN-」もCN間の結合に関しては同じですね。勿論,炭素の sp 軌道上の電子の数はCN間の結合に影響が無いわけではありませんが,それを議論するのであれば『最近、化学を勉強し始めました』というレベルではないと思いますので・・・。

> カチオンとアニオンが分かりません。

 既に回答がありますが,カチオンとは (+) の電荷(正電荷)を持ったイオンの事です。日本語では「陽イオン」と言います。逆にアニオンは (-) の電荷(負電荷)を持ったイオンで「陰イオン」と言います。

 『最近、化学を勉強し始めました。』との事ですので,敢えて注意しておきますが,化学の用語で「プラスイオン」や「マイナスイオン」はありません。上記の様に「陽イオン」または「陰イオン」と言います。

> テキストにCN+アニオン、CN-カチオンとあります...続きを読む

Qフルクトースは還元糖?!(フェーリング反応)

フルクトースが還元糖であるということについて質問させていただきます。
まず、グルコースは水溶液中で鎖状のアルデヒド基(CHO)をもつ形になりますよね。そして、Cu2+で酸化される(=アルデヒドが銅を還元する)とカルボキシルキ基COOHができて、Cu2Oが沈殿。それまでは理解できるのです。。。
 それで、それを基にフルクトースについても考えてみました...。フルクトースはケトースでケトン基を持っていて、つまりその後はアルデヒド基とは違いそれ以上は酸化されないと思っていました。だから、Cu2+にも酸化されなく(=フルクトース自身は銅を還元せずに)、Cu2O沈殿もできないのではないかと考えたのですが...どうやらそれは間違いで沈殿ができるようなのです。資料によると”単糖の還元力はアルデヒド基、ケトン基に由来する”とかいてありました。ケトン基(C=O)に還元能があるのはどういう風に説明されるのですか?また、フルクトースは5員環だと思っていたのですが、”(ケトースは一般に還元力を持ってないが、)フルクトースは6員環にもなることができるのでグルコースと同じようにアルデヒド基ができて還元力をもつ”ということも耳にしました。一体フルクトースが還元糖だということはどういうふうに証明することができるのですか??

フルクトースが還元糖であるということについて質問させていただきます。
まず、グルコースは水溶液中で鎖状のアルデヒド基(CHO)をもつ形になりますよね。そして、Cu2+で酸化される(=アルデヒドが銅を還元する)とカルボキシルキ基COOHができて、Cu2Oが沈殿。それまでは理解できるのです。。。
 それで、それを基にフルクトースについても考えてみました...。フルクトースはケトースでケトン基を持っていて、つまりその後はアルデヒド基とは違いそれ以上は酸化されないと思っていました。だから、Cu2+にも...続きを読む

Aベストアンサー

一般にカルボニル基に隣接したヒドロキシル基は酸化されやすいという性質を持っています。
      H
     |
H-O-C-H
     |
   O=C
     |
      R
フルクトースの還元に関与する部分だけを取り出すとこのようになっています。
Oは非常に電気陰性度が大きいのでヒドロキシル基のOは隣にあるHやCから電子を引きつけています。
     H
     |
H→O←C-H
     |
   O=C
     |
      R
そこで電子不足気味のCは周囲のHや隣のCから電子を引きつけようとします。
       H
       ↓
H→O←+C←H
       ↑
    O=C
       |
       R
ところが隣のCはOと二重結合で手をつないでいるためさらに電子不足となっています。
     H
     ↓
H→O←+C←H
     ↑←ムリ
  -O←C+
      |
     R
そこでヒドロキシルノ結合したCは非常に電子不足となっています。
      H
      ↓
H→O←++C←H
      |
  -O←C
      |
      R
非常に電子不足となったCから電子を奪うのはOでも厳しいのでHからどんどん電子を引き寄せることになります。
      H
     ↓
H⇒O-++C←H
     |
  -O←C
    |
    R
こうしてヒドロキシル基のHは電気的に非常にプラスになっています。
      H
     ↓
+H⇒O-++C←H
     |
  -O←C
    |
    R
ところでHがふと横を見ると電気的に非常にマイナスになっているカルボニル基のOがあります。
      H
     ↓
+H⇒O-++C←H
     |
  -O←C
    |
    R
こうなったらもちろんHはそっちに飛んでいって結合します。
      H
     ↓
  -O-++C←H
     |
  H-O←C
    |
    R
このときヒドロキシル基のOは手が1本余るので、Cと2重結合を作ろうとします。
そこでCは自分に結合していたHの一方を下のCの方に吹っ飛ばしてOと2重結合を作ります。
      H
     ↓
  -O-++C- 
     | 
  H-O←C ←H+
    |
    R

こうして
    H
   |
  O=C
   | 
H-O-C-H
   |
   R
という風になってアルデヒド基ができるのです。

一般にカルボニル基に隣接したヒドロキシル基は酸化されやすいという性質を持っています。
      H
     |
H-O-C-H
     |
   O=C
     |
      R
フルクトースの還元に関与する部分だけを取り出すとこのようになっています。
Oは非常に電気陰性度が大きいのでヒドロキシル基のOは隣にあるHやCから電子を引きつけています。
     H
     |
H→O←C-H
     |
   O=C
     |
      R
そこで電子不足気味の...続きを読む

QLowry法について

学校で、Lowry法の実験を行う事になったのですが、手順書の試薬の所に
2%Na2CO3-0.1M NaOH
2%酒石酸ナトリウム
1%CuSO4・5H2O
がありました。
自分なりに調べてはみたのですが、どうしても何のために使うのかが分りません。教えてください。宜しくお願いします。

Aベストアンサー

「原理」
Lowry法は、タンパク質中のペプチド結合がアルカリ性(炭酸ナトリウム)でCu2+(硫酸銅)と反応して紫紅色の錯体(酒石酸Na・K)をつくる性質を利用したビュレット法とチロシン、トリプトファン、システインの側鎖と反応するフェノール試薬(リンモリブデンタングステン酸ナトリウム溶液)とを組み合わせた方法で、タンパク質と反応すると深青色を呈するのを利用してタンパク質を定量します。

「妨害物質」
‐SHおよび‐S‐S‐を含む化合物、フェノール類、アミノ酸、グリセロール、EDTA、TritonX‐100などは発色に影響を与えることが知られています。


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