ドコモ光パックなら家族全員がネットもスマホもお得な料金に>>

生化学の入門書を読んでいます。まだ、読み始めて4日なのでわからないことがたくさんあります。

http://allabout.co.jp/health/familymedicine/clos …
こちらのサイトに
「ピルビン酸→乳酸とは反対の乳酸→ピルビン酸の反応が起きて、ピルビン酸がミトコンドリアで使われば、乳酸はエネルギー源の元となります」
と書かれています。

typeIIでグルコースから乳酸までの仕組みは図解や説明文で理解した(と思う)のですが、読んでいる本には乳酸からピルビン酸になる話は出てきません。ネットを探してみてもわかりませんでした。

1、typeIIで出来る乳酸が、どうやってtypeIの中にはいるのか?
  
2、どのような物質がどう働くことで乳酸がピルビン酸になるのか?

3、乳酸からピルビン酸になる反応はどこで起きているのか?

4、「ピルビン酸がミトコンドリアで使われれば」と書かれていますが、ピルビン酸が直接利用されるのですか?アセチルCoAにはならないのですか?

以上です。

このQ&Aに関連する最新のQ&A

A 回答 (3件)

>一旦肝臓にはいるということは、上記リンクの乳酸はエネルギーになるとかいう話は、コリサイクルの話をしているだけなのでしょうか?



ああごめんなさい、糖新生の話では無いです。
単純に血液からでいいと思います。

リンク先を読む限りはまあこの下の話しでは無いだろうと思われますが、
なんか媒介するたんぱく質があって乳酸をミトコンドリアに送れる
らしいです。
UCLAの下記と前後の研究を読むと書いてあると思います。
思いますというのは、私は面倒できちんと読んでないからです。
Colocalization of MCT1, CD147, and LDH in mitochondrial inner membrane of L6 muscle cells: evidence of a mitochondrial lactate oxidation complex
Takeshi Hashimoto, Rajaa Hussien, and George A. Brooks

Department of Integrative Biology, University of California, Berkeley, California
http://ajpendo.physiology.org/cgi/content/full/2 …
    • good
    • 0
この回答へのお礼

あちらのほうもありがとうございます。

お礼日時:2009/11/08 21:55

>1、typeIIで出来る乳酸が、どうやってtypeIの中にはいるのか?



血中→肝臓→血中

>2、どのような物質がどう働くことで乳酸がピルビン酸になるのか?

乳酸デヒトロゲナーゼによる触媒

>3、乳酸からピルビン酸になる反応はどこで起きているのか?

肝臓

>4、「ピルビン酸がミトコンドリアで使われれば」と書かれていますが、ピルビン酸が直接利用されるのですか?アセチルCoAにはならないのですか?

ミトコンドリア内で補酵素結合によりアセチルCoAへ変換される

この回答への補足

一旦肝臓にはいるということは、上記リンクの乳酸はエネルギーになるとかいう話は、コリサイクルの話をしているだけなのでしょうか?
コリサイクルとは別の代謝経路があるのかと思っていたのですが。

補足日時:2009/10/25 19:22
    • good
    • 0

ご指摘のAllAbout 「乳酸は疲労物質」の記事は、糖代謝の生化学反応を示しながら、


動物実験で乳酸を飲んでも筋肉疲労に差がないので乳酸飲料を安心して飲みましょう
と結論付けていますが、とんだ勘違いのように思います。

乳酸飲料とは牛乳に乳酸菌を働かせて作った醗酵飲料で、
小腸で吸収される時にグルコースとアミノ酸になって血液中に入るので、
糖の代謝経路で言う乳酸とはまったく別の物質です。
ですから、そもそも乳酸菌飲料を飲んで疲労するなどと心配するのが、
とんでもない勘違いなのです。

> 2、どのような物質がどう働くことで乳酸がピルビン酸になるのか?

乳酸->ピルビン酸->オキサロ酢酸->ホスホエノールピルビン酸->2-ホスホグリセリン酸->・・・
乳酸は、解糖の時と逆の経路で同様の反応を経てD-グルコースになります。

> 3、乳酸からピルビン酸になる反応はどこで起きているのか?

肝臓

> 4、「ピルビン酸がミトコンドリアで使われれば」と書かれていますが、ピルビン酸が直接利用されるのですか?アセチルCoAにはならないのですか?

乳酸は肝臓の糖新生でグルコースになり、筋肉に返されるので、
ピルビン酸が直接利用されるわけではありません。
    • good
    • 0

このQ&Aに関連する人気のQ&A

お探しのQ&Aが見つからない時は、教えて!gooで質問しましょう!

このQ&Aを見た人が検索しているワード

このQ&Aと関連する良く見られている質問

Qピルビン酸から乳酸への反応について

お願いします(>_<)

いま生化学の実習をしているのですが、課題がでていて、本やネットで調べたのですがわかりませんでした。
もしかしたらすごく基本的なことかもしれませんが、よろしくお願いします(>_<)

「ピルビン酸から乳酸への還元反応は自発的に進行するか否か」


「乳酸デヒドロゲナーゼは上の反応が自発的に進行するか否かにどのように関与するか」


「もし乳酸デヒドロゲナーゼが存在しないと解糖系の流量はどう影響されるか」

の三つについて100字以内で答えよ

という問題ですm(__)m

LDHは酵素なので、反応速度を上げるだけで、LDHがなくても反応は進むのかなぁとは考えてみたのですが…


すごく悩んでいます(;_;)
わかる方いらっしゃいましたら回答よろしくお願いします。

Aベストアンサー

 ホートン生化学やソロモン有機化学は有名どころですが、通読するのが難しいと感じる場合はキャンベル・ファーレル生化学がお勧めです。分厚いですが驚くほど読みやすいです。シンプル生化学では詳しさが足りなくて逆に覚え辛いと感じています。
 ネットでしたらWikipediaがお勧めです。ちなみに日本語版で情報量が足りない場合は英語版もgoogle翻訳を用いて読んでみて下さい。

1、試験管の中か生体の中かによっても変わってくる。例えば筋肉は非常に嫌気的な組織であり、心筋ではそうではない。生体中ではLDHは反応速度を高めるだけであって必須ではないと思われる。(87文字)
参考……ホートン生化学第3版、キャンベルファーレル生化学

2、ピルビン酸はLDHが触媒する作用により、NADHとH+がNAD+に変化することを通してL-乳酸へと変化する。全く正反対の反応も起こる。(67文字)
参考……ホートン生化学第3版153項、262、263項

3、LDHが存在しない場合、ピルビン酸と乳酸への相互反応の速度が1000倍遅くなると思われる。(45文字)
参考……ホートン生化学第3版103項

※LDH……乳酸デヒドロゲナーゼ(lactate dehydrogenase)
※LDHには心臓に見られるHタイプと筋肉に見られるMタイプがある。また組織によって5種類の型がある。
参考……キャンベル・ファーレル生化学165項

お疲れ様です。勉強をこれからも頑張ってください。ちなみに私は専門家ではなので間違っている部分もあるかもしれません。

 ホートン生化学やソロモン有機化学は有名どころですが、通読するのが難しいと感じる場合はキャンベル・ファーレル生化学がお勧めです。分厚いですが驚くほど読みやすいです。シンプル生化学では詳しさが足りなくて逆に覚え辛いと感じています。
 ネットでしたらWikipediaがお勧めです。ちなみに日本語版で情報量が足りない場合は英語版もgoogle翻訳を用いて読んでみて下さい。

1、試験管の中か生体の中かによっても変わってくる。例えば筋肉は非常に嫌気的な組織であり、心筋ではそうではない。生体中ではL...続きを読む

Qニトロフェノールのオルト体とパラ体

 ニトロフェノールのオルト体とパラ体では沸点が相当違いますよねぇ・・・。ニトロ基の場所の違いがどうして沸点の差に結びつくんでしょう?沸騰するっていうのは蒸気圧=外圧になるってことですよねぇ。となると、パラ体の溶液のほうが外圧が高くなるってことでしょうか?それとも蒸気圧が低くなるのでしょうか?でも、なんでニトロ基の場所が違うだけで、そんなことが起こるノー--?
 教えてくださいっっ!!寝れません!!

Aベストアンサー

原因は分子間水素結合をするか、分子内水素結合(キレーション)をするかです。
パラの場合はニトロ基と水酸基が分子の間で水素結合しますので。沸点は高くなります。見かけの分子量が上がるわけですね。
しかし、オルト体では分子模型を作って頂くと良く分かるのですが、水酸基とニトロ基はとなりあい、分子内の官能基で水素結合を起こします。この現象をキレーションと呼びます。このためオルト、パラと比べて分子単体でいる確率が高くなります。ゆえに他の二つと比べて沸点が下がります。
この現象で同様に溶解度の説明も出来ます。溶解するためには、水和する必要があるわけですが、先の理由によりオルト体では水酸基が水和できない状態になっています。従って溶解度が下がります。パラとメタの差については電子の吸引で説明できます。パラの方がより酸性に傾くわけです。
なお補足ですが、確かパラ体では沸点がなかったのではないでしょうか?その前に分解してしまうはずです。

Q標準自由エネルギー変化について教えてください。

お願いします。
基礎中の基礎です。しかし混乱してます
標準自由エネルギー変化ΔG゜と自由エネルギー変化ΔGの違いが分かりません。

まず標準自由エネルギー変化ですが
aA+bB⇔cC+dDと言う反応があると
ΔG゜=各物質の生成ΔGfの合計=[c×ΔGfC]+[d×ΔGfD]-[a×ΔGfA]-[b×ΔGfB]だと思うのですが・・・
質問1:ΔG゜<0ですと反応は右に進まないはず。でもなぜ?
質問2:ΔG゜とはそもそも何を表しているのですか?(僕自身の薄学では生成側にそれだけエネルギーが偏っている?)
質問3:ΔG゜=-AとするとAが大きいほど反応は進みやすのでしょうか?(これ本当に分かりません・・)

自由エネルギー変化ΔGについてです
ΔG=ΔG゜+RTlnK
aA+bB⇔cC+dDと言う反応ではモル分圧平衡定数とするとK=([P_C]^c・[P_D])^d÷([P_A]^a・[P_B]^b)
です。
質問4:そもそもΔGとは何を表現しているのですか?平衡だとΔG=0となる。これはどういうこと?
質問5:ΔG゜=-RTlnKですが、通常ΔGというとみんなこの方法で算出してしまいます。ここで標準自由エネルギー変化ΔG゜と自由エネルギー変化ΔGをごっちゃにするとエライ事になりそうですが・・・
質問6:ΔG=ΔG゜+RTln([P_C]^c・[P_D])^d÷([P_A]^a・[P_B]^b)でよく25℃、1atmの濃度や分圧を入れてΔGを出してますが、これはどう解釈したらよいのでしょうか?その濃度や分圧のときの自由エネルギーということ?でもそれなら25℃、1atmの生成ΔGfから算出したΔG゜とΔGが同じにならないとおかしくありませんか?
質問:そもそも上記の考え方にどこかおかしいから悩んでいるので、指摘していただけたら幸いです。

お願いします。
基礎中の基礎です。しかし混乱してます
標準自由エネルギー変化ΔG゜と自由エネルギー変化ΔGの違いが分かりません。

まず標準自由エネルギー変化ですが
aA+bB⇔cC+dDと言う反応があると
ΔG゜=各物質の生成ΔGfの合計=[c×ΔGfC]+[d×ΔGfD]-[a×ΔGfA]-[b×ΔGfB]だと思うのですが・・・
質問1:ΔG゜<0ですと反応は右に進まないはず。でもなぜ?
質問2:ΔG゜とはそもそも何を表しているのですか?(僕自身の薄学では生成側にそれだけエネルギーが偏っている?)
質問3:ΔG゜=-Aとすると...続きを読む

Aベストアンサー

>平衡になったときのモル分率やモル濃度を入れると、当然RTlnKは
>-ΔG゜と同じになるはずですよね?

ΔG=ΔG゜+RTlnKですよね。平衡状態ではΔG=0なので、
RTlnK=-ΔG゜ または -RTlnK=ΔG゜で間違いないと思います。

>一般的にΔG゜って各物質の生成ΔGfの合計から算出するじゃないですか?

違うと思います。
ΔG゜=ΣΔGf゜(生成物)- ΣΔGf゜(反応物) だと思います。

標準生成自由エネルギーと自由エネルギー変化を混同しては行けません。
自由エネルギーやエンタルピーの絶対値を調べるのは大変なので
変化量を指標に用いていることは同じですが、標準生成自由エネルギーは、すべての元素が標準状態にあるとき自由エネルギーを0として、それらの単体から生成される化合物を上記の式を使って計算した物です。

反応が自発的に進むためにはΔGがマイナスでなければなりません。
ΔGは自由エネルギー変化です。
標準生成自由エネルギーΔG゜とは違います。
-RTlnK=ΔG゜ という関係から ΔG゜が負の時はKが1よりも大きい事を意味し、正の時には、その反応が進まないということではなくKが1よりも小さいことだけを意味します。
ΔG゜が大きな正の値をとるとKは著しく小さくなり、平衡点は原系の方に極端に片寄ることを意味しています。
ΔG゜=0ならばK=1ということです。

>平衡になったときのモル分率やモル濃度を入れると、当然RTlnKは
>-ΔG゜と同じになるはずですよね?

ΔG=ΔG゜+RTlnKですよね。平衡状態ではΔG=0なので、
RTlnK=-ΔG゜ または -RTlnK=ΔG゜で間違いないと思います。

>一般的にΔG゜って各物質の生成ΔGfの合計から算出するじゃないですか?

違うと思います。
ΔG゜=ΣΔGf゜(生成物)- ΣΔGf゜(反応物) だと思います。

標準生成自由エネルギーと自由エネルギー変化を混同しては行けません。
自由エネルギーやエンタルピーの絶対値を調べる...続きを読む

Qカチオンとアニオンとは?

最近、化学を勉強し始めました。
カチオンとアニオンが分かりません。
テキストにCN+アニオン、CN-カチオンとありますが、分からないため、それらの結合次数が求められません。
基礎かもしれませんが、どなたか教えてください。

Aベストアンサー

> カチオンとアニオンが分かりません。

 既に回答がありますが,カチオンとは (+) の電荷(正電荷)を持ったイオンの事です。日本語では「陽イオン」と言います。逆にアニオンは (-) の電荷(負電荷)を持ったイオンで「陰イオン」と言います。

 『最近、化学を勉強し始めました。』との事ですので,敢えて注意しておきますが,化学の用語で「プラスイオン」や「マイナスイオン」はありません。上記の様に「陽イオン」または「陰イオン」と言います。

> テキストにCN+アニオン、CN-カチオンとありますが、

 何か勘違いしていませんか? でなければ,教科書が間違っています。「CN+」や「CN-」の「+」や「-」は正電荷を持っている事及び負電荷を持っている事を示していますから,「CN+」はカチオンで「CN-」はアニオンです。つまり,「CN+ カチオン」と「CN- アニオン」です。

> CNとCNカチオン、CNアニオンの結合次数を求めていますが、使用しているテキストには等核二原子分子しか記載されておらず、異核二原子分子は記載されていません。今求めています。
求め方は違うのでしょうか?

 等核2原子分子でも異核2原子分子でも考え方は同じはずです。同じ様に考えれば良いと思います。

> CN,CN+,CN-の結合次数と結合の強さを考えたかったのですが・・・。

 どの結合の結合次数と結合の強さでしょうか? どういったレベルの話でしょうか? 『最近、化学を勉強し始めました。』との事から,勝手に「炭素・窒素間の結合」についての「初歩的レベルの話」と考えましたが・・・。

 そうであれば,「CN」,「CN+」,「CN-」で違いは無いと考えて良いと思います。それぞれの構造を考えてみれば解るかと思いますので,以下構造について説明しておきます。

 まず,炭素及び窒素原子の電子配置は,炭素:1s(↑↓), sp(↑), sp(↑), py(↑), pz(↑),窒素:1s(↑↓), sp(↑↓), sp(↑), py(↑), pz(↑) となっています。

 ここで,両原子の 1s 軌道の電子は結合には関与しませんので考えなくても良いです。で,両原子の電子1個を有する sp 軌道を使って C-N のσ結合が出来ます。さらに,両原子の py 軌道同士,pz 軌道同士の重なりによってπ結合2つが生じます。結果,CN 間は3重結合になります。

 残った軌道と電子をみると,炭素原子には電子1個の sp 軌道が,窒素原子には電子2個(孤立電子対)の sp 軌道がそれぞれ残っています。炭素の sp 軌道は窒素原子とは反対側,窒素の sp 軌道は炭素原子とは反対側,をそれぞれ向いていますので,結合に関与することはできません。したがって,その電子状態を書くと ・C:::N: となります。これが「CN」と書かれている構造です。ですので,より正確に書けば,炭素上の不対電子も示した「・CN」となります。

 この不対電子が存在する炭素の sp 軌道の電子を取り除いてやれば電子(負電荷)が1個減りますから -(-1) = +1 で「+」になります。これが「CN+」ですが,「+」電荷は炭素原子上にありますので「+CN」と書く方が正確です。

 さて,先の不対電子が存在する炭素の sp 軌道は電子を1個受け入れる事が可能です。ここに電子を受け入れた場合 +(-1) = -1 で「-」になります。これが「CN-」です。「-」電荷は炭素上にありますので「-CN」と書く方がより正確なのは先の「+CN」の場合と同じです。

 如何でしょうか。こうみれば「CN」も「CN+」も「CN-」もCN間の結合に関しては同じですね。勿論,炭素の sp 軌道上の電子の数はCN間の結合に影響が無いわけではありませんが,それを議論するのであれば『最近、化学を勉強し始めました』というレベルではないと思いますので・・・。

> カチオンとアニオンが分かりません。

 既に回答がありますが,カチオンとは (+) の電荷(正電荷)を持ったイオンの事です。日本語では「陽イオン」と言います。逆にアニオンは (-) の電荷(負電荷)を持ったイオンで「陰イオン」と言います。

 『最近、化学を勉強し始めました。』との事ですので,敢えて注意しておきますが,化学の用語で「プラスイオン」や「マイナスイオン」はありません。上記の様に「陽イオン」または「陰イオン」と言います。

> テキストにCN+アニオン、CN-カチオンとあります...続きを読む

Qアミノ酸のL型、D型の区別そ仕方

****CH3
****|
 H2N─ C─COOH
****|
****H 

上の構造式はアラニンですが、これがL型かD型かを判断するのに困っています。
定義では不斉炭素を中心にカルボキシル基を上に書いた場合に、アミノ基が左側にくるのがL型です。しかしこの定義のまま動かしてみると、

   COOH
****|
 CH3─ C─H
****|
****NH2
このようにアミノ基が下になってしまうため、判断に困っています。
アドバイスをお願いいたします。

(注意!:記号*は構造式を書くときに軸をそろえるために付けたものです。)

Aベストアンサー

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく描いてあるのではなく、意味があります。これはフィッシャー投影式といいます。

フィッシャー投影式では、「左右の結合は紙面より手前に出ている」「上下の結合は紙面の向こう側に出ている」というのがルールです。このルールにより、正四面体型の構造を、紙面で表示できます。

アミノ酸をフィッシャー投影式で描いた場合、上にカルボキシル基、下に側鎖を書いたときに、左にアミノ基が来るのがL型、右にアミノ基が来るのがD型です。

では、「上にカルボキシル基、下に側鎖」となっていないときに、どうするかです。フィッシャー投影式のルールから考えると、ご質問のように90度回転させてはいけません。90度回転させると、「紙面の手前」と「紙面の向こう」が逆になりますから、D型がL型に、L型がD型に変わってしまいます。
(180度の回転はOKです)

どうすればよいのかといえば、できることは次の2つです。
(1)3つの基を循環的に入れ替える(いわゆる三角トレード)。
(2)二組の2つの基を、両方同時に入れ替える。

ご質問の上のフィッシャー投影式ですと、上の(1)を適用して、「COOHを上に移動、CH3を下に移動、Hを右に移動」という形で循環的に入れ替えると、左にアミノ基が来てL型であることがわかります。

よくわからなかったら、分子模型を作ってみるとよいと思います。

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく...続きを読む

Q酵素の活性について

前期に大学で酵素の活性について学びました。酵素の活性を示す式として、ミカエリス・メンテンの速度式があると学びました。この式における、VMaxおよび、Kmはどのような意味を持つのか教えて下さい。

できたら、なぜそう考えられるのかという理由も一緒にお願いします。

Aベストアンサー

Vmaxは最大速度

http://ja.wikipedia.org/wiki/%E9%85%B5%E7%B4%A0
>Km と表記され「ミカエリス・メンテン定数」と呼ばれる。ミカエリス・メンテン定数とは、酵素と基質の親和性を表すパラメータであり、実測値としては酵素の最大速度の2分の1の反応速度 (Vmax/2) を有する基質濃度となる。Km 値と基質親和性の関係は以下の通りである。

Km値が低いと酵素と基質の親和性は高い(酵素と基質は相性が良い)
Km値が高いと酵素と基質の親和性は低い(酵素と基質は相性が悪い)
-------------
基質親和性が高ければ、基質濃度が低くても、Vmax/2を達成しやすくなるから。

Q酵素 分子活性Kcatの算出方法

酵素学を初めてやろうとするものです。
何とかVmaxとKmは計算しましたが、kcatをどう算出すれば良いかがよく分りません。教科書で見たkcatの定義は(=Vmax/[E])と書かれており、ある単位時間に対して、タンパク質一分子当りどの程度の基質を生成物に変えられるかであることは分ってますが、Vmaxにはタンパク質の質量項があり、これを単純にタンパク質の分子量で割れば良いのかがよく判りません。ちなみに、Vmax = 60 umol/min/mg, Km = 5 mM, 分子量は15000 Da, 1 mL の中に 0.5 ugのタンパク質を用いています。
酵素学を専攻としてる方は教えて下さい。
よろしくお願いします。

Aベストアンサー

私がよく使っている方法です。
まずVmaxの単位をmol/minとなるようにしましょう。反応系に混ぜた酵素量は分かっていると思うので簡単だと思います。
次にEです。Eは全酵素量なので単位はmolです。分子量、酵素量は記入されされているのですぐに計算できますよね。
あとは計算すれば単位が/minとなってKcatがでてきます。

Vmaxに関しては参考書によって単位がまちまちですが私はよくM/secとして算出しています。このほうが後々の計算が楽になります。

参考 ヴォート 基礎生化学

Q分子量を物質量に変換、モル濃度の換算

モル濃度を求めるために、分子量を物質量に変換したいのですが、やり方がわかりません。
いや、大体は分かるのですが・・覚える自信がないのです。それというのも私は、「理解」しないとすぐ忘れてしまうのです・・。

物質量のことと、変換の仕方、それがモヤモヤとしてて・・
なるほど!って思えるような、説明求みます!

さらに、質量パーセント濃度からモル濃度への換算の仕方を教えてください。密度の求め方すら分からなくて・・・(恥)

Aベストアンサー

分子量というのは、1molあたり質量のことだとわかっていれば、出来ると思います。
分子量=質量(g)/物質量(mol) ということですね。

すなわち
物質量(mol)=質量(g)/分子量 と変換できます。

質量%濃度というのは、溶質の溶液に対する割合、つまり
質量%濃度=溶質の質量(g)/溶液の質量(g)×100
ということです。

密度というのは、1cm^3あたりの質量のことです。今回は溶液のことを考えていますから
溶液の密度(g/cm^3)=溶液の質量(g)/溶液の体積(cm^3)

モル濃度は、溶液1lあたりに溶けている、溶質の物質量ですから、
モル濃度(mol/l)=溶質の物質量(mol)/溶液の質量(l)
となります。

結局、公式を羅列しただけになってしまったけれども参考にしてください。

QIC50(50%阻害濃度)の単位について

論文を読んでいて、IC50というものを初めて知ったのですが、
少しわからないことがあるので、質問させていただきます。

IC50の単位として、ng/mlやnMといった単位が使われますが、
これの意味がわかりません。

参考にした文献には、対象となる酵素の量や濃度が書かれておらず、
どのくらいの量の酵素に阻害剤を加え、
50%阻害時のIC50を求めたのかがわからないのです。

ただ、私の考え方が根本から間違っており(たぶん間違ってますが)、
IC50とは、50%阻害時に加えた酵素阻害剤の量/酵素の量なのかなと思うのですが、どうなのでしょう?

つまり、1×1×1cmのセルに酵素を入れ、
そこに阻害剤を加え、50%阻害時の量を分子にして、IC50を求めるのでしょうか?

また、まったく別のことなんですが、
文献中に「chitotriomycin」という言葉がでてくるのですが、
これはキトトリオマイシンと読めばよいのでしょうか?

簡単なことなのかもしれませんが、
上記2点についてよろしくお願いします。

Aベストアンサー

タイトルにも書かれているようにIC50は50%阻害濃度(50% inhibitory concentration)と訳され,概念上はあくまでも「濃度」です。従って単位としてはng/mlやnMのような濃度を表わすものが使用されるのは自然だと思いますがいかがでしょう。
 「50%阻害時に加えた酵素阻害剤の量/酵素の量」だと少なくとも単位上は無名数の値になるのがわかると思います。

 IC50という場合の濃度は系に加えられた阻害剤のバルクの濃度を通常指します。従って酵素や受容体に結合してしまった分を差し引いた真の濃度は通常わかりません。それで酵素の濃度や量を書かないとおかしいのでは,と考えておられるのでしょうか。それであれば確かにそうでして酵素濃度の記載が見られる報告も多くあります。本格的に行なう場合は酵素濃度を振ってそれぞれの条件でIC50を求め,酵素濃度ゼロの時のIC50値を外挿して求めるのがスジかもしれません。
 しかし普通はそこまでしてIC50を求めることはないと思います。というのはIC50は多くの場合理論的には固有値とならない場合がほとんどだからです。例えば阻害剤が拮抗的阻害剤などの場合,測定上必ず基質を加えなければなりません。ところが拮抗的阻害剤は基質を競合的に追い出しますが,見方を逆にすると拮抗的阻害剤は基質により競合的に活性中心から追い出されます(これはレセプターに関した実験でも同様です)。つまり基質の濃度が高ければIC50は高くなり(阻害効果は弱めに出る),低ければ小さい値をとります。採用する基質の濃度が10倍違えれば,IC50も約10倍違ってきます。ということで酵素に結合した量を無視したとしても,IC50は条件に依存した非固有地であることがわかると思います。
 ではちゃんとした値はなにかというと,これは基質ゼロの時に求められるIC50値(50%結合濃度に相当)であり,熱力学的には解離定数となります。解離定数は等温等圧では条件によらない固有値となります。ただ基質濃度ゼロの時にはそもそも酵素反応などはかれませんから,実際にはIC50から特別な式を用いて逆算することになります。
 このように求めたKi値でも酵素に結合した阻害剤の量による誤差は出てきます。したがってきちんとKiを求める場合には先ほど述べたような酵素濃度を振るような方法が行なわれますが,ここまで徹底的に行なうのは稀だと思います。
 ご質問にピンポイントに答えてはいないかもしれませんが,IC50をめぐる背景はご理解いただけたでしょうか?

 chitotriomycinについてはすみませんがよくわかりません。

タイトルにも書かれているようにIC50は50%阻害濃度(50% inhibitory concentration)と訳され,概念上はあくまでも「濃度」です。従って単位としてはng/mlやnMのような濃度を表わすものが使用されるのは自然だと思いますがいかがでしょう。
 「50%阻害時に加えた酵素阻害剤の量/酵素の量」だと少なくとも単位上は無名数の値になるのがわかると思います。

 IC50という場合の濃度は系に加えられた阻害剤のバルクの濃度を通常指します。従って酵素や受容体に結合してしまった分を差し引いた真の濃度は通常わかり...続きを読む


人気Q&Aランキング

おすすめ情報