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ニンヒドリン反応をする時は、加熱をしますが、
加熱時間や温度は決まっているのでしょうか。

色々みると、80℃で10分加熱や100℃で加熱など、様々な実験条件でおこなっているみたいですが。。。

色々な意見がききたいので教えてください。
よろしくお願いします。

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A 回答 (1件)

>80℃で10分加熱や100℃で加熱など、様々な実験条件でおこなっているみたいですが


ということは加熱条件は明確に決まっていないのです。

指にニンヒドリン溶液がつくと36℃でも紫色になります。
ですから、フェーリング反応のように反応条件に加熱は必須のものでなく、
した方が明確に変色が見られるという程度のものでしょう。

ニンヒドリン反応はアミノ酸、タンパク質の両方の検出に使います。
ニンヒドリン反応はニンヒドリンがアミノ基と結合して呈色します。
ですから、タンパク質の場合はペプチド結合によってアミノ基が使われている
ために、加熱して結合をはずす必要があるのでしょう。
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この回答へのお礼

返信ありがとうございます。

反応条件に加熱は必須のものでなく、
した方が明確に変色が見られるという程度のものなんですね。

質問なのですが、
ある濃度のアミノ酸、例えばリシンをリン酸緩衝液に溶かし、濃度5mg/ml作ったとします。
この溶液を4mg/mlや2mg/mlと希釈します。

それぞれの溶液にニンヒドリンを加え、加熱しなくても紫色になるということでしょうか。

似た感じの実験をしたのですが、リシン濃度が低濃度では加熱しないと紫色にならず、高濃度だと加熱しなくても発色してしまいました。
なぜなのかわかりません。
何か意見があったら聞かせてください。
お願いします。

お礼日時:2012/11/29 19:04

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Aベストアンサー

こんにちは

以前にタンパク質について質問された方ですね。
ニンヒドリン反応ではアミノ酸はみな同じ色になってしまいます。
例外としてプロリンはニンヒドリンで黄色になるので区別がしやすいです。
ハイドロキシプロリンはどうだったかちょっと覚えてません。
ニンヒドリン反応についてはこのリンクのページがわかりやすいです。
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q21.html
ページの中程にポストカラム染色法の原理がわかりやすく書いてあります。

ペーパークロマトグラフィーの2次元展開やカラムクロマトグラフィーのポ
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この場合、むしろ複数のアミノ酸が含まれている方が同定しやすくなります。

総合的なアミノ酸とタンパク質についてはこちらのページの説明が親切だと思います。
http://www.sc.fukuoka-u.ac.jp/~bc1/Biochem/biochem4.htm

リンクについては、すでにご存知でしたらご容赦ください。

こんにちは

以前にタンパク質について質問された方ですね。
ニンヒドリン反応ではアミノ酸はみな同じ色になってしまいます。
例外としてプロリンはニンヒドリンで黄色になるので区別がしやすいです。
ハイドロキシプロリンはどうだったかちょっと覚えてません。
ニンヒドリン反応についてはこのリンクのページがわかりやすいです。
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q21.html
ページの中程にポストカラム染色法の原理がわかりやすく書いてあります。

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Qトリプトファン、チロシンのニンヒドリン反応

学校の授業でニンヒドリン反応の実験を行いました。
試料はアルブミン、トリプトファン、チロシン、アラニン、β-アラニンの5種類の溶液です。

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トリプトファンもチロシンもα-アミノ酸なので青紫色になるはずだと思うのですが、何度やっても黄色系の色になってしまいます。

私たちの班だけではなくクラス全体で同様の結果が出ているので、操作ミスなどはあまり考えられないのですが、どうしても理由が考え付きません。
(ちなみに操作は試験管に試料溶液を入れてニンヒドリン溶液を加え、湯せんで加熱するというものです。)

こうなってしまう理由を思いつく方や、もしもこれが正しい反応だとするなら、黄色系になる原理をご存知の方がいらっしゃいましたら教えてください。

Aベストアンサー

キリヤ化学様のページ、↓
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q53.html
トリプトファンもチロシンも芳香環を持っていますね、その辺りを発色物質の構造も含めて考察してみて下さい。

論文もありますが、↓質問前に検索されましたか?
http://ir.kagoshima-u.ac.jp/bitstream/10232/6145/1/AN00040862_1968_009.pdf

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こんにちは。
まず、キサントプロテイン反応その物の原理は御存じでしょうか?
↓がよくまとまってると思います。ページの中ほどの「キサントプロテイン反応」の項目をご覧ください。

http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

それから、アンモニアを色がオレンジになるというやつですが、何もアンモニアである必要はありません。
アルカリ性なら何でもよく、ベンゼン環にニトロ基が付いた物質(芳香族ニトロ化物)はアルカリ性になると色がオレンジ色になる性質があるからです。
フェノールフタレインなどがアルカリ性で赤くなるのと同じ様な理屈です。

まとめますと、キサントプロテイン反応は、タンパク質の中にあるベンゼン環を持つアミノ酸と濃硝酸が反応して、そのベンゼン環にニトロ基が付く反応です。
このニトロ化したベンゼン環はそれ自体が黄色っぽい色を持ちますが、アルカリ性にするとオレンジ色になるという事です。
これはpHによって色が変わる性質の為で、中和するなどで元のpHに戻すとオレンジはまた黄色になります。

参考URL:http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

こんにちは。
まず、キサントプロテイン反応その物の原理は御存じでしょうか?
↓がよくまとまってると思います。ページの中ほどの「キサントプロテイン反応」の項目をご覧ください。

http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

それから、アンモニアを色がオレンジになるというやつですが、何もアンモニアである必要はありません。
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Qエクセルで片対数グラフを作る

エクセルで片対数グラフを作る方法を詳しく教えてください。お願いします。

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Aベストアンサー

>>同じタンパク質でも卵白よりゼラチンは、アミノ酸の含量がすくないのでしょうか?
それもあるかも知れません。がニンヒドリン反応はアミノ酸の種類により発色の様子が違います。
キリヤ化学様のページを添付しました。
またゼラチンはヒドロキシプロリン、ヒドロキシリジンといったペプチド鎖構成以後に修飾されて出来る成分を含んでおり、他の体内ペプチドと違いがあります。
これについては定番のウィキペディアをどうぞ:
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%A2%E3%83%9F%E3%83%8E%E9%85%B8

違いの非常に特異なペプチド、タンパクには髪の毛の構成要素のケラチンや体内構造物の成分コラーゲンの様な「骨に次ぐ」強度を持つものでも見られます。

参考URL:http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q53.html

Qエクセルで計算すると2.43E-19などと表示される。Eとは何ですか?

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★回答
・最初に『回帰分析』をここで説明するのは少し大変なので『E』のみ説明します。
・回答者 No.1 ~ No.3 さんと同じく『指数表記』の『Exponent』ですよ。
・『指数』って分かりますか?
・10→1.0E+1(1.0×10の1乗)→×10倍
・100→1.0E+2(1.0×10の2乗)→×100倍
・1000→1.0E+3(1.0×10の3乗)→×1000倍
・0.1→1.0E-1(1.0×1/10の1乗)→×1/10倍→÷10
・0.01→1.0E-2(1.0×1/10の2乗)→×1/100倍→÷100
・0.001→1.0E-3(1.0×1/10の3乗)→×1/1000倍→÷1000
・になります。ようするに 10 を n 乗すると元の数字になるための指数表記のことですよ。
・よって、『2.43E-19』とは?
 2.43×1/(10の19乗)で、
 2.43×1/10000000000000000000となり、
 2.43×0.0000000000000000001だから、
 0.000000000000000000243という数値を意味します。

補足:
・E+数値は 10、100、1000 という大きい数を表します。
・E-数値は 0.1、0.01、0.001 という小さい数を表します。
・数学では『2.43×10』の次に、小さい数字で上に『19』と表示します。→http://ja.wikipedia.org/wiki/%E6%8C%87%E6%95%B0%E8%A1%A8%E8%A8%98
・最後に『回帰分析』とは何?下の『参考URL』をどうぞ。→『数学』カテゴリで質問してみては?

参考URL:http://ja.wikipedia.org/wiki/%E5%9B%9E%E5%B8%B0%E5%88%86%E6%9E%90

★回答
・最初に『回帰分析』をここで説明するのは少し大変なので『E』のみ説明します。
・回答者 No.1 ~ No.3 さんと同じく『指数表記』の『Exponent』ですよ。
・『指数』って分かりますか?
・10→1.0E+1(1.0×10の1乗)→×10倍
・100→1.0E+2(1.0×10の2乗)→×100倍
・1000→1.0E+3(1.0×10の3乗)→×1000倍
・0.1→1.0E-1(1.0×1/10の1乗)→×1/10倍→÷10
・0.01→1.0E-2(1.0×1/10の2乗)→×1/100倍→÷100
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QBSAとゼラチンの違い

昨日、生物の実験でたんぱく質の検出をしました。
実験をして思ったのですが、BSA溶液とゼラチンをそれぞれ同じ量で実験をしたのになぜ吸光度が違うのですか?
また、ビウレット反応のときの発色も違いました。

構造の違いなのでしょうか?詳しく教えてください!!

Aベストアンサー

おそらく中高生か化学やバイオ系ではない学生と察してお答え致します。

BSAとゼラチンはどちらもタンパク質ですが、タンパク質の種類・構造が異なるので結果も異なります。
BSAは仔牛血清アルブミンというタンパク質、ゼラチンの主成分はコラーゲンです。

分光光度計では、おそらく280nmの吸光度のピークを見たと思いますが、これはタンパク質全体ではなく、中の芳香族アミノ酸(L-チロシンとトリプトファン)由来の吸光度です。
アルブミンとコラーゲンでは、チロシンやトリプトファンの割合が異なるということです。

ビウレット反応は、1コのNを隔てて存在する2コのアミド基(ペプチド結合部分;-CO-NH-)がCu2+に配位した部分にビウレットが結合して染色されます。
アルブミンとコラーゲンが同じ質量でも、同じアミノ酸種と数でできているわけではなく、アミド基の数が異なるということです。

こういった化学は、全般に化学反応式やイラストを描いて考えると理解しやすいですよ。

Qニンヒドリン反応

お願いします。
ニンヒドリン反応でα-アミノ酸は青になりますよね。
カゼインではこの反応が起きないですよね。
理由を教えて下さい。
お願いします。

Aベストアンサー

以下の参考URLサイトには関連質問の回答がありますが、参考になりますでしょうか?
この中でrei00さんの回答が参考になります。

ニンヒドリン反応はどのような化合物との反応でしょうか・・・?

カゼインはどのような物質でしょうか・・・?

ご参考まで。

参考URL:http://www.okweb.ne.jp/kotaeru.php3?q=162932

Qタンパク質の変性

卵白6倍希釈液に濃塩酸を数滴加えると白く濁りました。
また、卵白希釈液にエタノールを静かに加えると境界面は白い膜ができ、2層に分かれました。これを混合すると、白く濁りました。
卵白希釈液を加熱沸騰すると白い塊と透明な液に分かれました。
  この3つの実験で、卵白が変性して何が、どうなったのでしょうか?
基本的な質問で、すみません・・・(>_<)

Aベストアンサー

> 濃塩酸を数滴加えると

酸変性ですね。
蛋白質の立体構造には、アミノ酸の配列(一次構造)だけでなく、
蛋白質内での水素結合やイオン結合なども大きく影響しています。
ここに酸が加えられると、例えば

  -COO^-・・・NH3^+-

の形でイオン結合していた部分は

  -COOH  NH3^+-

となって結合できなくなるため、立体構造が変化します。

> 加熱沸騰すると

熱変性ですね。
この場合は、蛋白質分子の熱振動によって、蛋白質内部の
イオン結合や水素結合が切断されることで立体構造が変化します。


> エタノールを静かに加える

この場合は、蛋白質を水和させていた水がアルコールに奪われる
ことにより、やはり上記の蛋白質内部の結合が切断されます。
また、水和水が奪われることも析出の原因になります。


下記URLが参考になると思います。

参考URL:http://ja.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B3%AA


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