なぜ生命体が摂取可能なアミノ酸はL型アミノ酸なんですか?D型アミノ酸はなぜ生命体には吸収できないのですか?

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A 回答 (2件)

ボルトとネジの関係と同じです。

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生体内でタンパク合成などに使用されるアミノ酸は主にL型であり、D型は使われていません(一部例外があるようです)。

そのためにL型が選択的に摂取可能なのだといわれています。
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この回答へのお礼

ありがとうございました。

お礼日時:2001/05/30 19:30

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QL-アミノ酸とD-アミノ酸の違いは?

L-アミノ酸とD-アミノ酸の違いは何ですか?

Aベストアンサー

L-アミノ酸を鏡に映して見える像がD-アミノ酸の形です。

右手と左手の関係という感じですね。

物理的性質は変わらなかったと思います(遷光度が+と-が逆になるぐらいです)。

化学的性質も同じですが、構造だけが、右手と左手みたいな違いになります。

しかし、生体になると、話は変わります。

ほとんどの場合、L-型のアミノ酸で存在し、D-型のアミノ酸は、かなり少ないです(微生物がたまに使うぐらい?)。

Qアミノ酸 D型L型の決定方法

大学の問題集に、
「アラニン、グルタミン酸、アルギニンの混合水溶液がある。アラニンについてD型かL型かを決定したい。その方法を述べよ。」
という問題がありました。
残念ながら解答がなく理解に困ってます。
名称のついている方法などがありましたらその名前だけでも教えていただけないでしょうか。

まずイオン交換樹脂などを用いて3種のアミノ酸を分離する必要があるのだと思いますが。。

よろしくお願いします。

Aベストアンサー

詳細は勉強のために御自分で調べていただく事にして,概略だけ回答いたします。

 アミノ酸のDL決定法には大きく分けて3種類あると思います。

(1)旋光度測定
 お書きの様に,イオン交換樹脂などを用いて個々のアミノ酸に分離してしまえば,旋光度を測定して文献値(または,標品の測定値)と比較すれば決定できます。

(2)クロマト分析

(2a)光学活性カラム
 光学活性担体を用いたHPLC,TLC,または揮発性誘導体に導いた後のGC,を行い,リテンション・タイムを標品のものと比較すれば決定できます。

(2b)ジアステレオマー化してクロマト
 適当なキラル中心を持つ化合物と反応させ,ジアステレオマーに導けば,通常のHPLC,TLC,GCによる分析が可能です。やはり,リテンション・タイムを標品のものと比較して決定します。

(3)酵素法
 酵素はL体またはD体の一方のみを基質として消費します。そこで,L体のみを基質にとる酵素と反応させ,そのアミノ酸が無くなればL体であったと決定できます。量が減らなければ,D体です。反応の進行は,HPLC,TLC,GC等の適当な方法でモニターします。

詳細は勉強のために御自分で調べていただく事にして,概略だけ回答いたします。

 アミノ酸のDL決定法には大きく分けて3種類あると思います。

(1)旋光度測定
 お書きの様に,イオン交換樹脂などを用いて個々のアミノ酸に分離してしまえば,旋光度を測定して文献値(または,標品の測定値)と比較すれば決定できます。

(2)クロマト分析

(2a)光学活性カラム
 光学活性担体を用いたHPLC,TLC,または揮発性誘導体に導いた後のGC,を行い,リテンション・タイムを標品のものと比...続きを読む

Q光学異性体 R,S型表記とD,L型表記とd型について

大学の一回生です。
光学異性体の区別の仕方に、R,S型表記とD,L型表記がありますが、この二つは全く別の区別の方法ですよね?
D,L型表記の定義のようなものを教えていただきたいです。
それとd型は自然型、のような記述を見つけたのですがよくわかりません。d型についても教えていただけませんか?

Aベストアンサー

全く違います。めんどくさいので、wikiで↓

RS:http://ja.wikipedia.org/wiki/RS%E8%A1%A8%E7%A4%BA%E6%B3%95
DL:http://ja.wikipedia.org/wiki/DL%E8%A1%A8%E8%A8%98%E6%B3%95

ちなみに、d型が自然型なのはデオキシリボース(DNA)かと

QL体-αアミノ酸について

タンパク質で用いるアミノ酸はすべてα-アミノ酸で
グリシン以外は光学活性でL体ですが、
これをタンパク質の構造形成の面から説明・解読していただけないでしょうか?
α位の炭素でアミノ基・カルボキシル基をもたないとα-ヘリックスでの水素結合、βシート構造での水素結合を結合させにくいんでしょうか?
L体のみ、というのは、他の質問でも論議されていました。
これを構造上から解析することは可能なのでしょうか?

Aベストアンサー

>α位の炭素でアミノ基・カルボキシル基をもたないとα-ヘリックスでの水素結合、βシート構造での水素結合を結合させにくいんでしょうか?
アミノ基の位置がカルボキシル基のα位でなくても、同様の構造をとることは可能だと思います。ただし、単にアミノ基の位置だけではなく、不斉炭素の位置も重要です。α位とβ位のどちらに不斉炭素があるかによって、結果は違って来るはずです。そもそもそういった構造は分子間の水素結合によって形成されています。アミド部分の酸素と、その窒素と結合した水素の間の水素結合が重要な役割を果たしています。そして、水素結合を連続して形成するためには、その繰り返しのピッチが重要です。そのピッチは概ねアミノ基の位置によって決まると考えてよいでしょう
したがって、アミノ基がβ位に来ても、繰り返しのピッチが変わるだけですので、高次構造は可能だと思います。ただし、それに加えて、それら以外の原子団(アルキル基等)の伸びている方向も重要です。だから不斉炭素の位置が重要であるということであり、もちろん、その配置が定まっていることも重要です。不斉炭素の配置がランダムだと、水素結合の繰り返しが立体的な要因で阻害されることになります。

こういった議論は、教科書に書かれているタンパク質の高次構造の図における水素結合の位置をずらした構造を考えてみれば想像がつくと思います。
なお、D,Lの混合物ではα-ヘリックスやβシート構造をとることはできないでしょう。アルキル基の立体障害によって構造の繰り返しが阻止されるでしょうね。

>α位の炭素でアミノ基・カルボキシル基をもたないとα-ヘリックスでの水素結合、βシート構造での水素結合を結合させにくいんでしょうか?
アミノ基の位置がカルボキシル基のα位でなくても、同様の構造をとることは可能だと思います。ただし、単にアミノ基の位置だけではなく、不斉炭素の位置も重要です。α位とβ位のどちらに不斉炭素があるかによって、結果は違って来るはずです。そもそもそういった構造は分子間の水素結合によって形成されています。アミド部分の酸素と、その窒素と結合した水素の間の水素結合が...続きを読む

Q脂肪酸やアミノ酸からのケトン体について

脂肪酸やアミノ酸からのケトン体について

グルコースが不足している時、脂肪酸からアセチルCoAを作り出してクエン酸回路から
ATPを取り出しているようですが教科書のフローチャートのながれが一度ケトン体という物質に変わっています。それから筋組織に移送して再びアセチルCoAになってクエン酸回路で処理されています。

なんのためにケトン体という物質を作っているのでしょうか?

また脂肪酸が直接筋組織に移動してアセチルCoAを作り出してクエン酸回路から
ATPを取り出している異化もあるようですが、この2つはどのような違いがあるのでしょうか?なんのために2通りあるのでしょうか?

Aベストアンサー

参考書によるとケトン体は主に肝臓で作られて筋肉だけでなく脳などの全身の臓器組織で利用されるようです。脂肪酸を利用できるのは筋肉などのどちらかというと特殊な組織なのではないでしょうか。脳は普段グルコースだけをエネルギー源としていますが、ケトン体は利用できるので長期の飢餓状態でも精神活動が可能だということのようです。赤血球は解糖しかできませんがけケトン体を利用しているのかと想像します。


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