No.2ベストアンサー
- 回答日時:
まず二つ目の質問から。
十二指腸で重炭酸イオンで不活化されているのだから、すべてではないが概ねpH7で変性しているといえるわけです。
そして一つ目の質問ですが、胃の中で編成していないと考えるより、ヘプシンは比較的最適pH以外でも活性を示す、変性はしにくいといえるものの、もちろんタンパク質なので変性しています。
というか変性せずに腸に流れていって穴開けられたら十二指腸潰瘍になってしまいます。
考え方が逆で、酸性の中でこそ働く酵素、酸性条件下で変性してこそ働く酵素なのです。
それが中性になると働かなくなるわけです。
もう少し言うと、もともと細胞内ではペプシノーゲンです。
これが酸性条件下に入り、ペプシノーゲンがペプシンにより一部分解されて(端がプロセッシングつまり切り落とされて)はじめてペプシンとして働く構造をとります。
この回答への補足
>酸性条件下で変性してこそ働く酵素
変性は不規則なプロテインの折り畳みだと認識しているのですが、ペプシンは規則的な変性をして、十二指腸で再び変性すると言うことでしょうか?
No.3
- 回答日時:
タンパク質は、基本的に同じ環境ならその一次配列に応じた同じ立体構造をとります。
環境というのは温度・pH・溶媒などですね。
そういう意味では変性は不規則という考え方は語弊があります。
むしろ本来は同じ構造に規則的に変性するのがデフォルトで、ただ急激な変化やあまりに極端な環境などによって不規則な構造をとります。
そして規則的な構造というより、タンパク質が働くべく設計された環境により、適切に機能を発揮できる構造をとるわけです。
また上記の文章では一次配列に応じた構造と書きましたが、多くのタンパク質はさらに立体構造を構成するときに、他のタンパク質の影響を受けて立体構造を作ります。
一部の切断や折りたたみ構造を別のタンパク質が変えるわけです。
この場合単純な一次配列によって決定される立体構造と違う構造をとるので、一度変性すると多くの場合元に戻りません。
原核細胞で発現させたタンパク質でも人で働くもの、真核細胞で発現させたら働くもの、未だに人体で有効に働くものを合成できないもの、いろいろありタンパク質の立体構造にはまだわかってない複雑な機構が絡むものも多々あります。
ですが特別な修飾を受けないタンパク質の場合、一次配列が立体構造を決定するのが基本です。
それは蛋白質を構成するアミノ酸の化学的構造的性質が、立体構造を決定しているからです。
No.1
- 回答日時:
非常に良い疑問点だと思います。
酵素(タンパク質)は全てが一様に温度やアルコール、カルボン酸、重金属などで
変性する訳ではなく、それぞれに耐性と弱点を持っています。
金属イオンをもつタンパク質やジスルフィド結合を多く持つタンパク質は
比較的高温に強く、芳香族アミノ酸を多く持つタンパク質は高温で変性する
ことが多いようです。
ペプシンが酸性の強い胃の中で変成しないのはそういう酵素であるとしか
言いようがないと思います。中性の水で変性するかどうかですが、
ペプシンは中性では能力が低下するだけで、タンパク分解能力を失う訳では
ありません。ただ、どれくらい塩基性にすると変性するのかはわかりません。
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