トリプシンの活性部位

トリプシンの基質特異性と活性部位について質問をされました。
基質特異性とは酵素が作用する物質を基質といい,酵素はそれぞれ基質との結合部(活性部位)が決まっていて合致する基質としか働ず、このことを基質特異性という。
という説明でいいでしょうか？
また、トリプシンの反応するBANAの活性部位はどこなのでしょうか？

No.1 ベストアンサー 回答者： takes87 回答日時： 2006/10/13 20:44

　まず酵素一般の基質特異性と活性部位についてですが、基本的に別物です。

基質特異性に関しては鍵とカギ穴を想像してみてください。カギ穴は特定の鍵としか合致しないですよね。つまり酵素も基本的に特定の基質を認識します。トリプシンはたんぱく質を基質として特異的に結合します。

　活性部位とは酵素反応が実際に行われる部位です。基質が酵素と結合することによって、酵素内の活性部位に基質がやってきます。このときはじめて酵素による触媒反応が起こります。カギ穴が鍵を認識して”開く”という動作が起こるような感じですかね。

　トリプシンはたんぱく質のペプチド結合ををはじっこから加水分解します。BANAもペプチド結合でつながっているのではじっこから加水分解されます。たぶんこのとき加水分解されて出てきた成分がトリプシンの存在を調べるために使われるのだと思います。

No.2 回答者： caliente 回答日時： 2006/10/15 12:35

わはは。

うちの学科にもいますね。あなたの様な大ボケ学生が。回答が付かないのも無理は無い。こりゃ失礼m(_)m。

質問文が拙いので高校生かと思いましたが…BANAとくるからには大学生で生化学あたりの初歩を勉強されているのでしょうね。
ならば、質問のお答えは全く的を外していると思います。おそらく出題者の意図は、酵素の基質特異性を説明するために、よく研究された典型例として、トリプシンやキモトリプシンなど挙げて説明した後に出題していると思います。
トリプシンは、蛋白質のペプチド結合を分解する蛋白質分解酵素(プロテアーゼ)の一種である事はお解かりでしょう。プロテアーゼは、種々の蛋白質の共通構造であるペプチド結合を加水分解しますが、基質となる蛋白質は２０種のアミノ酸が様々な配列で結合していますから、加水分解するペプチド結合の前後のアミノ酸残基の側鎖構造に、トリプシンの結合が左右されるのは自明の理です。従って、酵素が分解する基質のアミノ酸配列をえり好みします。トリプシンは、ペプチド結合切断部位の直前にある側鎖の構造を厳密に認識し、この部分が２０種あるアミノ酸残基のうち、僅か２種類の場合しか加水分解をしません。その特徴を聞いているのだと思います。
実は、これほど基質のえり好みが強い(基質特異性が高い)プロテアーゼは、割と少ないので説明しやすいだけでなく、ペプチドマッピングなどの用途に今でも研究の現場で特異性の高い「はさみ」として使用されています。どのようなアミノ酸残基かは、教科書で復習してください。
逆に、このような基質特異性を持つプロテアーゼはわりと珍しいので、BANA(N-benzoyl-dl-arginine-p-phenanthridium chloride di HCL)が、No.1さんの言うトリプシンの簡易存在推定に使用されています。

また、同様にトリビアルなプロテアーゼであるキモトリプシンは、反対に基質特異性が低く、○○性(自分で勉強する事)の側鎖を持った基質なら、kcat/Kmの差は大きいですが大概のものを分解するので、講義でも対比して説明されているはずですが…。