タンパク質の二次構造について。

またまたすいません。質問です。側鎖が小さくて非乖離性のアミノ酸を多く含む部分が二次構造をとりやすいらしいのですがなにか理由はあるのですか？あと、αらせんとβ構造の違いってなんですか？ただ形が違うだけで働きは一緒なのでしょうか？どなたかご教授お願いします。

No.2 ベストアンサー 回答者： yuyu2003 回答日時： 2004/07/03 20:01

参考URLのProtein Structure and Functionの項を読んでみるとわかるかもしれません。

参考URL：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=b …

この回答へのお礼

お礼遅れてしまってごめんなさい☆ありがとうございました！

お礼日時：2004/07/17 21:50

No.1 回答者： noname#21649 回答日時： 2004/07/03 03:34

２０年か３０年前のネーチャーでどこかの数学者がそれらしいことを報告していました。

が.私では理解の限界を超えていました。探してみて下さい。
アルファヘリックスは.筒状の高次構造を撮りますから.内部を特定の分子が通ったり.特定の分子だけが近寄ったりすることができます。つまり.酵素の特異性に関係しています。また.疎水性であり.水に溶けません。大多数の酵素の遺伝子構造を見ると.合成開始位置からしばらくはアルファヘリックスが続いています。そして酵素本体の遺伝子になります。この先頭のアルファヘリックスは膜(疎水性です)通貨に関係した部分です。

疎水性なヘリックスを端から１個１個つないでいって.あるときに.「溶けなくなった」となったらば.泣くしかありません。どうやっても合成できませんから。

つまり.働きが異なります。

この回答へのお礼

お礼遅れてしまってごめんなさい☆ありがとうございました！

お礼日時：2004/07/17 21:49