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この二つはかなり似ていますが、ぱっと見分けるための覚え方(ごろ、名前の由来)などありましたら教えてください。

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A 回答 (2件)

アスパラギン酸の構造式は、



あ す ぱ ら

と唱えながら炭素を4つ書いて、その両端をカルボン酸として、一方のカルボン酸のとなりにアミノ基をつければ出来上がり。

グルタミン酸の構造式は、

ぐ る た み ん

と唱えながら炭素を5つ書いて、その両端をカルボン酸として、一方のカルボン酸のとなりにアミノ基をつければ、同様に出来上がり。

私はこのように覚えましたよ。


ちなみにリシンの炭素数は

りしんりしん

で6個と覚えました。
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この回答へのお礼

みなさんありがとうございました。
いい覚え方です。

お礼日時:2005/12/08 19:36

グルタミン酸の方が,側鎖が一つ(CH2)長いだけです.

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QW/V%とは?

オキシドールの成分に 過酸化水素(H2O2)2.5~3.5W/V%含有と記載されています。W/V%の意味が分かりません。W%なら重量パーセント、V%なら体積パーセントだと思いますがW/V%はどのような割合を示すのでしょうか。どなたか教えていただけないでしょうか。よろしくお願いいたします。

Aベストアンサー

w/v%とは、weight/volume%のことで、2.5~3.5w/v%とは、100ml中に2.5~3.5gの過酸化水素が含有されているということです。
つまり、全溶液100ml中に何gの薬液が溶けているか?
ということです。
w/v%のwはg(グラム)でvは100mlです。

Qアミノ酸の性質の違いについて…

アスパラギン酸(Asp)とグルタミン酸(Glu)はR基の部分が違うことで、pKR(R基におけるpKa値)が0.6変わりますが、何故なのですか?(レーニンジャーの新生化学(上) P148参照)

また、AspとGluのpKRが酢酸のpKaより小さいのは、AspとGluのR基にカルボキシル基が付いているため、ということであっていますか?

学校の予習でまた疑問が出てきました。どなたか回答、よろしくお願いします。

Aベストアンサー

そうですね。
それでは、Asp側鎖カルボキシル基とGlu側鎖カルボキシル基を比較しましょう。それぞれの側鎖カルボキシル基から順に結合を追って行きます。

Asp(pKa=3.65): -OCO→βCH2→αCHとこれに結合するアミノ基+カルボキシル基
Glu(pKa=4.25): -OCO→γCH2→βCH2→αCHとこれに結合するアミノ基+カルボキシル基
酢酸(pKa=4.76): -OCO-CH3

それぞれ側鎖カルボキシル基のpKaの減少に寄与する「αCHとこれに結合するアミノ基+カルボキシル基」の寄与の度合いはどちらが大きいと思いますか?また酢酸との関係は如何ですか?

また、逆に考えて(主鎖の)αカルボキシル基のpKaが側鎖によってどのように違うのか考えて見よう!そうやって見るとずらっと並んだ表の数字(達)が意味を持つものとして生きてきますよ。ただの数字の羅列では無いのです。このような知見は、将来様々な組み換え蛋白質を創ったりして実験をされると思いますが、その際の置換すべき残基やメカニズムを考える上で、重要な土台となります。頑張ってください。
酢酸(4.76): -OCO-CH(H)-H
Gly(2.34): -OCO-αCH(NH4+)-H
Glu(2.19): -OCO-αCH(NH4+)-βCH2-γCH2-CO2-
Asp(1.88): -OCO-αCH(NH4+)-βCH2-CO2-

そうですね。
それでは、Asp側鎖カルボキシル基とGlu側鎖カルボキシル基を比較しましょう。それぞれの側鎖カルボキシル基から順に結合を追って行きます。

Asp(pKa=3.65): -OCO→βCH2→αCHとこれに結合するアミノ基+カルボキシル基
Glu(pKa=4.25): -OCO→γCH2→βCH2→αCHとこれに結合するアミノ基+カルボキシル基
酢酸(pKa=4.76): -OCO-CH3

それぞれ側鎖カルボキシル基のpKaの減少に寄与する「αCHとこれに結合するアミノ基+カルボキシル基」の寄与の度合いはどちらが大きいと思いますか?また酢酸との関係は...続きを読む

Q標準自由エネルギー変化について教えてください。

お願いします。
基礎中の基礎です。しかし混乱してます
標準自由エネルギー変化ΔG゜と自由エネルギー変化ΔGの違いが分かりません。

まず標準自由エネルギー変化ですが
aA+bB⇔cC+dDと言う反応があると
ΔG゜=各物質の生成ΔGfの合計=[c×ΔGfC]+[d×ΔGfD]-[a×ΔGfA]-[b×ΔGfB]だと思うのですが・・・
質問1:ΔG゜<0ですと反応は右に進まないはず。でもなぜ?
質問2:ΔG゜とはそもそも何を表しているのですか?(僕自身の薄学では生成側にそれだけエネルギーが偏っている?)
質問3:ΔG゜=-AとするとAが大きいほど反応は進みやすのでしょうか?(これ本当に分かりません・・)

自由エネルギー変化ΔGについてです
ΔG=ΔG゜+RTlnK
aA+bB⇔cC+dDと言う反応ではモル分圧平衡定数とするとK=([P_C]^c・[P_D])^d÷([P_A]^a・[P_B]^b)
です。
質問4:そもそもΔGとは何を表現しているのですか?平衡だとΔG=0となる。これはどういうこと?
質問5:ΔG゜=-RTlnKですが、通常ΔGというとみんなこの方法で算出してしまいます。ここで標準自由エネルギー変化ΔG゜と自由エネルギー変化ΔGをごっちゃにするとエライ事になりそうですが・・・
質問6:ΔG=ΔG゜+RTln([P_C]^c・[P_D])^d÷([P_A]^a・[P_B]^b)でよく25℃、1atmの濃度や分圧を入れてΔGを出してますが、これはどう解釈したらよいのでしょうか?その濃度や分圧のときの自由エネルギーということ?でもそれなら25℃、1atmの生成ΔGfから算出したΔG゜とΔGが同じにならないとおかしくありませんか?
質問:そもそも上記の考え方にどこかおかしいから悩んでいるので、指摘していただけたら幸いです。

お願いします。
基礎中の基礎です。しかし混乱してます
標準自由エネルギー変化ΔG゜と自由エネルギー変化ΔGの違いが分かりません。

まず標準自由エネルギー変化ですが
aA+bB⇔cC+dDと言う反応があると
ΔG゜=各物質の生成ΔGfの合計=[c×ΔGfC]+[d×ΔGfD]-[a×ΔGfA]-[b×ΔGfB]だと思うのですが・・・
質問1:ΔG゜<0ですと反応は右に進まないはず。でもなぜ?
質問2:ΔG゜とはそもそも何を表しているのですか?(僕自身の薄学では生成側にそれだけエネルギーが偏っている?)
質問3:ΔG゜=-Aとすると...続きを読む

Aベストアンサー

>平衡になったときのモル分率やモル濃度を入れると、当然RTlnKは
>-ΔG゜と同じになるはずですよね?

ΔG=ΔG゜+RTlnKですよね。平衡状態ではΔG=0なので、
RTlnK=-ΔG゜ または -RTlnK=ΔG゜で間違いないと思います。

>一般的にΔG゜って各物質の生成ΔGfの合計から算出するじゃないですか?

違うと思います。
ΔG゜=ΣΔGf゜(生成物)- ΣΔGf゜(反応物) だと思います。

標準生成自由エネルギーと自由エネルギー変化を混同しては行けません。
自由エネルギーやエンタルピーの絶対値を調べるのは大変なので
変化量を指標に用いていることは同じですが、標準生成自由エネルギーは、すべての元素が標準状態にあるとき自由エネルギーを0として、それらの単体から生成される化合物を上記の式を使って計算した物です。

反応が自発的に進むためにはΔGがマイナスでなければなりません。
ΔGは自由エネルギー変化です。
標準生成自由エネルギーΔG゜とは違います。
-RTlnK=ΔG゜ という関係から ΔG゜が負の時はKが1よりも大きい事を意味し、正の時には、その反応が進まないということではなくKが1よりも小さいことだけを意味します。
ΔG゜が大きな正の値をとるとKは著しく小さくなり、平衡点は原系の方に極端に片寄ることを意味しています。
ΔG゜=0ならばK=1ということです。

>平衡になったときのモル分率やモル濃度を入れると、当然RTlnKは
>-ΔG゜と同じになるはずですよね?

ΔG=ΔG゜+RTlnKですよね。平衡状態ではΔG=0なので、
RTlnK=-ΔG゜ または -RTlnK=ΔG゜で間違いないと思います。

>一般的にΔG゜って各物質の生成ΔGfの合計から算出するじゃないですか?

違うと思います。
ΔG゜=ΣΔGf゜(生成物)- ΣΔGf゜(反応物) だと思います。

標準生成自由エネルギーと自由エネルギー変化を混同しては行けません。
自由エネルギーやエンタルピーの絶対値を調べる...続きを読む

Qアミノ酸のL型、D型の区別そ仕方

****CH3
****|
 H2N─ C─COOH
****|
****H 

上の構造式はアラニンですが、これがL型かD型かを判断するのに困っています。
定義では不斉炭素を中心にカルボキシル基を上に書いた場合に、アミノ基が左側にくるのがL型です。しかしこの定義のまま動かしてみると、

   COOH
****|
 CH3─ C─H
****|
****NH2
このようにアミノ基が下になってしまうため、判断に困っています。
アドバイスをお願いいたします。

(注意!:記号*は構造式を書くときに軸をそろえるために付けたものです。)

Aベストアンサー

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく描いてあるのではなく、意味があります。これはフィッシャー投影式といいます。

フィッシャー投影式では、「左右の結合は紙面より手前に出ている」「上下の結合は紙面の向こう側に出ている」というのがルールです。このルールにより、正四面体型の構造を、紙面で表示できます。

アミノ酸をフィッシャー投影式で描いた場合、上にカルボキシル基、下に側鎖を書いたときに、左にアミノ基が来るのがL型、右にアミノ基が来るのがD型です。

では、「上にカルボキシル基、下に側鎖」となっていないときに、どうするかです。フィッシャー投影式のルールから考えると、ご質問のように90度回転させてはいけません。90度回転させると、「紙面の手前」と「紙面の向こう」が逆になりますから、D型がL型に、L型がD型に変わってしまいます。
(180度の回転はOKです)

どうすればよいのかといえば、できることは次の2つです。
(1)3つの基を循環的に入れ替える(いわゆる三角トレード)。
(2)二組の2つの基を、両方同時に入れ替える。

ご質問の上のフィッシャー投影式ですと、上の(1)を適用して、「COOHを上に移動、CH3を下に移動、Hを右に移動」という形で循環的に入れ替えると、左にアミノ基が来てL型であることがわかります。

よくわからなかったら、分子模型を作ってみるとよいと思います。

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく...続きを読む

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。

Q生化学ってどうやって勉強すれば・・・

私は看護の専門学校に通ってるんですけど、生化学の授業があるんですが何も理解できません。どうやって勉強したらいいのかも分かりません。何かよい勉強方法ってあったら教えてください。あと分かりやすい参考書とかあったら教えて下さい。

Aベストアンサー

No.1です。
お使いになっている教科書は医学書院の「系統看護学講座・・・生化学」という本でしょうか? (他にもあるようですが。。。)
A4判で280ページほどの本でした。
もしかしたらお使いになっているのはこの本と違うかもしれませんが、いずれにしても看護学校の生化学の教科書は、それほど大差はないと思いますので、この本について感じたことをいくつか挙げてみます。

まず内容ですが、当然のことながら、大学の理学部・農学部などで学ぶ生化学と比べても、カバーする範囲は、さほど変わりません。植物の光合成・炭酸同化のように明らかに医学と関連のない分野は除いてありますが、他は大体同じようなものです。
大学の教科書に比べてページ数は少ないですが、だからと言って内容が簡単なわけではなく、説明が簡略すぎて、かえって難しくなっているように私には感じられました。
これをどのくらいの時間をかけて学ぶのでしょうか?
もし仮に、週2時間で半年で学ぶとしたら、かなりきついのではないでしょうか。

しかし、そうなると、当然「ここが重要」というポイントがあるはずです。それは授業の中で先生が力を入れて説明されると思います。とりあえず学校での試験を乗り切るには、授業の内容(ノート)を理解することでしょうね。試験の過去問を先輩に聞いてみるのもよいと思います。そして、重要なところを理解するために必要な部分の説明を教科書で読んで補うというのが、とりあえず有効かと思います。

重点はやはり代謝ですね。解糖・クエン酸回路などはそのなかの最重要項目の一つでしょう。
しかし考えてみると、生化学を職業としている人でも、クエン酸回路を本を見ないで全部すらすら書けるという人がどれほどいるか、あやしいものです。これが専門という人は別として、その他の多くの人は、ごく大雑把に覚えている程度だと思います。

例えば解糖・クエン酸回路で何が重要なのか?

解糖は、主要な栄養源であるグルコース(ブドウ糖)をピルビン酸にまで分解し、その過程で発生したエネルギーをATPとして蓄えます。ここまでは酸素を必要としません。地球上に酸素が乏しかった頃に現れた原始的な生物(嫌気性細菌)でも解糖系の酵素は持っています。

しかし、酸素を強力な酸化剤として利用できるように進化した生物はピルビン酸をさらに完全に酸化して、CO2とH2Oに変えることができるようになりました。これによって、解糖系だけの場合に比べて、はるかに多くのエネルギーを生産することができるようになりました。
解糖系だけで生産されるATPの量と、解糖系 + クエン酸回路で生産されるATPの量を比較すれば、そのことがはっきり理解できると思います。

反応そのものについてですが、ピルビン酸は補酵素A(CoASN)と反応してアセチルCoAとなり、これがオキサロ酢酸と反応してクエン酸になります。ここから回路が1回転して、オキサロ酢酸→クエン酸に戻ります。
いま私が名前を挙げた物質は最低限覚えるべきものだと思います。途中は省略して、いま名前を挙げた物質だけで代謝の図を描いてみてください。それで最低限クエン酸回路の意味はわかると思います。
これ以上どこまで詳しく覚えなければいけないかは、教える先生しだいだと思います。

参考書に関してですが、教科書とか参考書というような、「硬い」本だけでなく、例えば講談社ブルーバックスのように、素人(+α)程度の人を対象として書かれた本が、たくさんあります。物語風に書かれているので、割りに抵抗なく読めると思います。この「抵抗なく読める」ということが重要なのです。生化学は難しいと言う心理的なバリアー(実際難しいのですが)を除くことがまず先決ですから。
素人相手の本でも、案外バカにならないですよ。
私も専門外のことについて、手っ取り早く勉強したいときは、こういう本をよく読んでいます。

生化学ではいくつかの約束ごとのようなものがあって、例えば、リン酸化反応は、物質にエネルギーを蓄える(活性化する)反応で、逆にリン酸を放出した物質はそれによってエネルギーを他の物質に与えます。(つまり活性化する。)
こういうことを覚えるだけでも、かなり話の流れが読めるようになります。

>何も理解できません。

ということですが、お気持ちはわかりますが、これだとアドバイスするのが難しいです。
具体的に、例えばDNAについてとか、酵素について、こういうところがわからないと具体的に問題を絞って質問していただけると、もう少しお役に立てるかと思うのですが。。。

また質問があれば、私のわかる範囲でしたら回答します。
がんばってください!

No.1です。
お使いになっている教科書は医学書院の「系統看護学講座・・・生化学」という本でしょうか? (他にもあるようですが。。。)
A4判で280ページほどの本でした。
もしかしたらお使いになっているのはこの本と違うかもしれませんが、いずれにしても看護学校の生化学の教科書は、それほど大差はないと思いますので、この本について感じたことをいくつか挙げてみます。

まず内容ですが、当然のことながら、大学の理学部・農学部などで学ぶ生化学と比べても、カバーする範囲は、さほど変わりません。...続きを読む

QSDS電気泳動について教えて下さい。

SDS電気泳動ってどういうものなのでしょうか?
検索してみるとタンパク質の変性を加えて用いるということは分かったのですが、
それ以外のことは分かりません。
どなたか詳しい方教えて下さい。 

Aベストアンサー

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲルの「網目」を通過させる(大きいサイズほど流れにくく、小さいサイズのタンパク質は流れやすい)
というものです。網目を通過しやすいかしにくいかでタンパク質の長さを測定します。結果として、ゲルの下の方には小さいタンパク質が、上の方には大きいタンパク質がきます。

SDSで変性させる理由ですが、タンパク質を直鎖状にすることです。タンパク質はその機能を発揮するために特有の立体構造(疎水結合やジスルフィド結合などを利用して)を形成します。タンパク質をそのまま泳動すると、ポリアクリルアミドゲルの「網目の通りやすさ」はタンパク質の長さだけに影響されず、タンパク質の形状(立体構造)にも影響を受けます。

SDS-PAGEを行う場合の多くは、タンパク質の長さだけを知りたいので、タンパク質の立体構造に影響される電気泳動は望ましくありません。そこで、SDSでタンパク質を直鎖状にして電気泳動します。

では、SDSをいれるとなぜ、タンパク質が直鎖状になるか、です。SDSは親水基と疎水基の両方をもつ化合物です。そして、その親水基は負(マイナス)に荷電しています。

タンパク質の立体構造はアミノ酸残基(アラニン、グリシン、リジン、トリプトファン・・・)の性質(特にアミノ酸残基がもつ電荷)の影響を大きく受けます。SDSがタンパク質に作用すると、SDSの疎水基側がタンパク質に親水基側が溶媒側に結合します。このタンパク質に結合したSDSの親水基(マイナスに荷電)がタンパク質を構成する様々なアミノ酸の特性を打ち消してしまいます。結果として、SDSが結合したタンパク質はアミノ酸残基の影響をうけられなくなり直鎖状になります。

また、このようにSDSが結合したタンパク質はマイナスに荷電しますので、電気泳動をするとタンパク質(とSDSの複合体)はマイナスからプラスの方へ泳動されていきます。

最後に、立体構造に大きな影響を与えるジスルフィド結合に関してです。このジスルフィド結合はSDSによって壊されません。そこで、多くのSDS-PAGEを行う場合は、SDSと共に2-mercaptoethanolやDTTといったジスルフィド結合を壊す還元剤で処理したタンパク質を電気泳動します。

なお、立体構造も含めて解析したい場合は、Native PAGEと呼ばれる方法で電気泳動を行います。

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲ...続きを読む

Q原核生物と真核生物の違い

原核生物と、真核生物の違いについて教えてください(><)
また、ウイルスはどちらかも教えていただけると嬉しいです!

Aベストアンサー

【原核生物】
核膜が無い(構造的に区別出来る核を持たない)細胞(これを原核細胞という)から成る生物で、細菌類や藍藻類がこれに属する。

【真核生物】
核膜で囲まれた明確な核を持つ細胞(これを真核細胞という)から成り、細胞分裂の時に染色体構造を生じる生物。細菌類・藍藻類以外の全ての生物。

【ウイルス】
濾過性病原体の総称。独自のDNA又はRNAを持っているが、普通ウイルスは細胞内だけで増殖可能であり、ウイルス単独では増殖出来ない。



要は、核膜が有れば真核生物、無ければ原核生物という事になります。

ウイルスはそもそも細胞でなく、従って生物でもありませんので、原核生物・真核生物の何れにも属しません(一部の学者は生物だと主張しているそうですが、細胞説の定義に反する存在なので、まだまだ議論の余地は有る様です)。



こんなんで良かったでしょうか?

Q祖死亡率と年齢調整死亡率の違い

現在、保健師国家試験の勉強をしている学生です。

模試のやり直しをしていたら、次のような解説がありました。
・祖死亡率は、増加傾向にあり、2005年には8.6となっている。
・年齢調整死亡率は、減少傾向にある。

年齢調整死亡率は年齢の影響を除いた死亡率だということは
分かるのですが、それで、なぜ減少傾向になるのかは分かりません。
高齢化によって高齢者の人数が増加(それでも全体の21%しか
高齢者はいないけど・・・)しており、
死亡者がその中から多く出ていることによって、
祖死亡率は増加しているけど、年齢調整すると減少する
ということなのでしょうか?

ご存知の方、ご助言よろしくお願いします。

Aベストアンサー

 粗死亡率は、単純に人口千人当たりです。同じ千人でも、若い集団と、高齢者の集団との粗死亡率を比較すると、高齢者の集団が高いのは当然です。日本だと、平均寿命が延びていて、亡くなりやすい高齢者の割合が増加しているので、粗死亡率が増加するのは、当然でしょう。

>なぜ減少傾向になるのかは分かりません
 年齢調整死亡率は、このような年齢の影響を補正したものです。各年度を同じ年齢構成であった場合、と補正します。たしか、昭和60年の各年齢の人口割合をモデルにしていた、と記憶しています。
 年齢構成は同じである、と仮定するわけですから、この場合の死亡率は、その他の健康に関する要因に依存します。その要因として、教科書的には、医療と栄養が重要として述べられています(私には、説明不足で不満ですが)。これらは、「人々は改善しようと努力する」ので、年数が経つに従って、良くなる一方です。すなわち、検査に使う医療機器や薬が悪くなることはありません。栄養は食糧不足だと致命傷で、米不足だと江戸自時代以前は飢饉になり、死亡者続出です。が、何年か前には、海外から米を買い付けて凌ぎました。すなわち、当面は、栄養の悪化は考えられません。
 すなわち、年齢調整死亡率は、その年度の健康に関する要因が改善される一方なので、減少します。

 このような矛盾があるので、衛生水準の比較には、平均寿命、乳児死亡率とともに年齢調整死亡率を用い、「粗死亡率は用いてはならない」というのが、国家試験には出題されます。

 粗死亡率は、単純に人口千人当たりです。同じ千人でも、若い集団と、高齢者の集団との粗死亡率を比較すると、高齢者の集団が高いのは当然です。日本だと、平均寿命が延びていて、亡くなりやすい高齢者の割合が増加しているので、粗死亡率が増加するのは、当然でしょう。

>なぜ減少傾向になるのかは分かりません
 年齢調整死亡率は、このような年齢の影響を補正したものです。各年度を同じ年齢構成であった場合、と補正します。たしか、昭和60年の各年齢の人口割合をモデルにしていた、と記憶しています。
...続きを読む

Qフィッシャー比の意味、使い方を教えてください!

点滴時に使うアミノ酸輸液なんですが、添付文章に
「フィッシャー比」
が書いてあります。これってどんな意味があるのですか?


フィッシャー比=分岐鎖アミノ酸/芳香族アミノ酸 のモル比
↑これはわかるのですが、だから??という感じです。


医療関係者の方、どなたか教えてください。

また、このような疑問を調べるのにおすすめの本がありましたら教えてください。

Aベストアンサー

バリン、ロイシン、イソロイシンといった分枝鎖アミノ酸(BCAA)は、
肝傷害の時に合成阻害と、アンモニアの解毒のために筋肉で利用され
低下していきます。
しかし、フェニルアラニン、チロシンといった芳香族アミノ酸(AAA)は、
主として肝で代謝されるのですが、肝疾患の時には肝細胞傷害や門脈
大循環短絡(食道静脈瘤など)により肝では代謝なくなり血中濃度は
上昇します。
つまり肝傷害が進むほど両者のモル比(Fischer比=BCAA/AAA)は低下
していく訳です。

参考URL:http://www.mbcl.co.jp/database/main.asp?strField=01&strFieldCode=0755