No.1ベストアンサー
- 回答日時:
アミラーゼは、pHがだいたい中性のところで活性を持つ酵素です。
働きは、でんぷんの加水分解ですね。アミラーゼは酵素ですし、活性化部位をもちます。この部分で、水(H20)をでんぷんのグルコース同士の結合に付加して、加水分解をします。
塩化物イオンは負電荷を持ち、この活性化部位の近くの正電荷を持つリシンなどのアミノ酸に引き寄せられます。(ナトリウムイオンは引き寄せられないですね)
活性化部位にある水分子は、この塩化物イオンの負電荷のおかげで、少し分極することができます。つまり、ほんのH2Oが少しだけH+とOH-に分かれることができるのです。実はこのように分極していた方が、ちょっとだけグルコース同士の結合を加水分解しやすいのです。
このようにして、塩化物イオンの存在により、アミラーゼは活性がだいたい5倍くらいあがるようです。
また、硝酸イオン、臭化物イオン(両方とも一価の陰イオン)でも活性が少しあがるようです。
No.2
- 回答日時:
以下の論文に書かれてあります。
参考までLevitzki, A., and Steer, M.: The Allosteric Activation of Mammalian alpha-Amylase by Chloride, Eur J Biochem 41, 171, 1974
そう言えば、昔、アミラーゼを使った塩素イオン測定法が発表されてました。(メルクかどこか忘れましたけど)
臭素イオンでも活性化されるようですから、最近は聞きません。どうなったんでしょうか。
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