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以前からかなり疑問に思ってきましたが、明確な回答を得たことがありません。
 酵素もたんぱく質であるのにどうしてそのものによって分解を受けないのかが不思議です。
 かなり限られたたんぱく質を分解する酵素であるなら活性中心の形状が合わないということで
解るのですが
 消化酵素のように、割と雑にいろんなタンパク質を分解するような酵素の場合、どうして自己分解をおこさないのでしょうか。

A 回答 (3件)

基質特異性の緩いプロテアーゼの多くは、程度の差こそあれ、多少は自己消化を起こすことが多いと思います。



ただ、たとえば、疎水性のアミノ酸が連続しているところを切るようなプロテアーゼだと、完全な構造を保った状態ではそのような配列は蛋白質の表面に出てきにくいので、自分が働けるような(構造を保っているような)条件では自分自身をアタックできないのでしょう。同様に、多くの場合、自分の認識配列(緩いなりに)が、表面に露出しないようになっているのではないかと思います。

ある耐熱性のプロテアーゼは、低温ではほとんど自己消化しませんが、失活するぎりぎりの高温にしてやると、構造が緩んで自己消化をすることが知られています。
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この回答へのお礼

御礼が遅くなりまして申し訳ありません。
ありがとうございます。
自己消化、あるんですね。
十数年抱いてきた疑問が解消して
すっきりしました。

お礼日時:2004/08/13 00:53

例えばペプシノーゲンは自己消化によりペプシンを生じます。

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この回答へのお礼

!!!!!そうでした。そんなんありましたね。
じゃあペプシンはペプシンを分解するんでしょうか。
たとえばペプシンのみを試験管にいれて38度恒温槽いれておいたらペプシンがなくなるとかいうことがあるのでしょうか・・。

お礼日時:2004/07/19 08:55

病気によっては自己融解を起こします。


そこから逆に何かヒントがあるかも。

自己融解で検索をかければ何か出てきませんか?

明確な回答、と言う点からは少しはずれますね。すみません。

参考URL:http://members.at.infoseek.co.jp/kikumimi/daily_ …

この回答への補足

回答ありがとうございます。しかし疑問をもっているのは組織の融解についてではありません。あれは組織を酵素が分解しているというだけで私にとってさして不思議な現象ではないです。酵素が何故、タンパク質であるその酵素そのものにたいして活性がないかということなんです。

補足日時:2004/07/18 11:24
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