最新閲覧日:

アミノ酸配列からモル吸光係数を求めるサイトを教えてください。

A 回答 (3件)

お礼中の問に対する回答です。



ペプチド結合の吸収を用いた研究論文については見たことがないですが、
研究の上で目安に使うことはあります。

ペプチド結合の紫外吸収は190~220nm付近に現れます。
モル吸光係数は、やはりおかれている環境によって異なるのですが、10の3乗のオーダーのようです。

で、先の回答にも書きましたが、モル吸光係数はその原因となる分子の取り囲まれる環境によって変化し得ます。
とくに、蛋白質分子では高次構造をとったことによる電子状態変化も関与するので、a-kumaさんのご紹介のサイトでの値から少々ずれてもおかしくはありません。
実際、論文で紹介されるモル吸光係数が妙に切れのいい値(45000とか)だったりしますが、これも細かい数字は略しているのです。
    • good
    • 0
この回答へのお礼

重ね重ねありがとうございます。ペプチド結合の検出は合成ペプチドの逆相クロマトによる分離のとき用いますね。モル吸光係数も、計算値ですからその精度を考えると有効数字二桁が精一杯でしょうね。これからもよろしくお願いいたします。

お礼日時:2001/04/25 09:16

アミノ酸配列から・・・ってことは、ペプチド結合のモル吸光係数を求めてる訳ではないのですね。


ってことは、電子スペクトルに関係するのは、側鎖に共役系があるチロシン、トリプトファン、フェニルアラニンの3残基です。

おおざっぱには、1 M当たりの280 nmのモル吸光係数E(光路差1cm)は

  E=チロシン残基数×1390 + トリプトファン残基数×5800

で表せます(タンパク実験プロトコール 1、2 秀潤社)。
フェニルアラニンのモル吸光係数は小さいので(約0.7)、おおざっぱに見るときは無視します。

蛋白質の場合、周囲の環境によってモル吸光係数もやや変化します。
またチロシンはpHに依存して解離し、それに応じてモル吸光係数も変化します。厳密に調べるには、濃度既知の試料のペプチド結合の吸収から調べた方がよいでしょう。
調べるときは、ペプチド結合や280 nm付近の吸収を生じない試薬を用いるのはいうまでもありません。
サイトは・・・・私は知らないです・・・すみません・・・
    • good
    • 0
この回答へのお礼

回答ありがとうございます。蛋白質でペプチド結合の吸収を用いて調べている例というのはあるのでしょうか?かなり短波長である必要があるとおもうのですが。

お礼日時:2001/04/24 17:29

「サイト」との指定なので、参考URLを紹介します。



つい先日 fj.sci.bio で、同様の質問が出ていますが、質問したのは
同じ方なのでしょうか?

とりあえず、そこで紹介されている論文も合わせて紹介しておきます。

Gill,S.C. & von Hipple,P.H.(1989)Calculation of protein extinction coefficients from amino acid sequence data. Analytical Biochemistry, 182,319-326

WEBでの参照は、galaxy から。

http://galaxy.rwcp.or.jp/text/cgi-bin/newsarticl …

参考URL:http://www.basic.nwu.edu/biotools/proteincalc.html
    • good
    • 0
この回答へのお礼

回答ありがとうございました。役に立ちました。
ところで私の知る限りでは、いかに記す論文のほうが引用が多いようにみうけられるのですが、いかがでしょうか?
Mach H, et al., Statistical determination of the average values of the extinction coefficients of tryptophan and tyrosine in native proteins., Anal. Biochem., 200, 74-80 (1992)
比較では紹介していただいた方法81700、後者の論文では80620でした。まあ、あまり変わりなさそうですね。

お礼日時:2001/04/24 17:27

お探しのQ&Aが見つからない時は、教えて!gooで質問しましょう!

このQ&Aを見た人が検索しているワード


このQ&Aを見た人がよく見るQ&A

このカテゴリの人気Q&Aランキング

おすすめ情報

カテゴリ