ミカエリス・メンテン式の導入は           d[ES]/dt=k1[E][S]-(k1+kcat)[ES]
から始まりますが、そもそも[E][S]と
[ES]では単位あるいはディメンションが
全く違う、例えば、速度と加速度を加減している、と思うのですが、これをどのように考えれば良いのか教えて下さい。

このQ&Aに関連する最新のQ&A

A 回答 (2件)

 お書きの d[ES]/dt=k1[E][S]-(k1+kcat)[ES] の式の意味はお解りでしょうか?



 ES が E と S から生成する速度(k1[E][S])から ES が E+S に戻る速度(k2[ES])と生成物に変わる速度(kcat[ES])を引くと ES の生成する速度になるというものです。

 ここで,k1[E][S],k2[ES],kcat[ES] は全て反応の速度ですから,単位(次元)は [mol・L^-1・s^-1] になります。結果,k1 の単位(次元)は [L・mol^-1・s^-1] となり,k2 と kcat の単位(次元)は [s^-1] となります。

 つまり,1次反応の反応速度定数と2次反応の反応速度定数とでは単位(次元)が異なるのです。これは,反応速度(mol・L^-1・s^-1)と反応物の濃度(mol・L^-1)との関係から反応速度定数を求めるからで,反応速度の単位(次元)が [mol・L^-1・s^-1] になる様に速度定数の単位(次元)を決めるためです。

 如何でしょうか。この事を頭において,物理化学の教科書等の反応速度論関係の所を見直してみて下さい。
    • good
    • 1
この回答へのお礼

ご教示ありがとうございました。おかげさまで、
Km(モル濃度)=(K2+Kcat)/K1の妥当性が理解出来ました。

お礼日時:2005/04/25 18:48

「速度と加速度を加減している」というのはちょっと分からないのですが。

。。

「[E][S]と[ES]で単位が違う」というのは異なっていて当然だと思います。

[E][S]と[ES]はたとえるならば面積(m^2)と距離(m)と同じです。単位的にはm^2とmですから違いますよね。[E][S]と[ES]であれば単位は多くの場合それぞれM^2とMのようなものになると思います。

[E]と[S]や[ES]の単位でμMやmMが混在しているという話しでしたら、深く考える必要もなくそのまま計算してもいいですし、単純に1mM=1000μMというような関係で置き換えればいいと思います。
    • good
    • 1
この回答へのお礼

ご教示ありがとうございました。

お礼日時:2005/04/25 18:51

このQ&Aに関連する人気のQ&A

お探しのQ&Aが見つからない時は、教えて!gooで質問しましょう!

このQ&Aを見た人はこんなQ&Aも見ています

このQ&Aを見た人が検索しているワード

このQ&Aと関連する良く見られている質問

Qミカエリス・メンテン式でKmとVmaxは出せる?

次の表のデータから、酵素反応のミカエリス定数Kmと反応最大速度Vmaxを求めなさい。

基質濃度S(mM)⇒反応速度V(μM/min)
1⇒2.5
2⇒4.0

また、反応に酵素阻害剤(I)が存在したとき、次のデータが得られた。
この阻害剤の阻害様式を答えなさい。

基質濃度S(mM)⇒反応速度V(μM/min)
1⇒2.0
4⇒5.0


とありました。
ミカエリス・メンテン式を用いて
V=Vmax・S/Km+Sとすると、KmとVmaxは同時に出せない気がするのですが・・・
どうやって出すのか、わかる方、よろしくお願いします!!!

Aベストアンサー

いくつかやりかたがありますが、ちゃんと覚えておかなければなりません。

例えば、
横軸にS-1 を、縦軸にV-1 をとってプロットすれば直線になる(ラインウィーバー・バーク プロット)事を利用して求めることが出来ます。

くわしくは、あなたが持っている教科書を読みなおしましょう。

Wikipediaの“ミカエリス・メンテン式”を見るだけでも、だいたい分かると思います。
阻害様式についても解説があります。

Q酵素の活性について

前期に大学で酵素の活性について学びました。酵素の活性を示す式として、ミカエリス・メンテンの速度式があると学びました。この式における、VMaxおよび、Kmはどのような意味を持つのか教えて下さい。

できたら、なぜそう考えられるのかという理由も一緒にお願いします。

Aベストアンサー

Vmaxは最大速度

http://ja.wikipedia.org/wiki/%E9%85%B5%E7%B4%A0
>Km と表記され「ミカエリス・メンテン定数」と呼ばれる。ミカエリス・メンテン定数とは、酵素と基質の親和性を表すパラメータであり、実測値としては酵素の最大速度の2分の1の反応速度 (Vmax/2) を有する基質濃度となる。Km 値と基質親和性の関係は以下の通りである。

Km値が低いと酵素と基質の親和性は高い(酵素と基質は相性が良い)
Km値が高いと酵素と基質の親和性は低い(酵素と基質は相性が悪い)
-------------
基質親和性が高ければ、基質濃度が低くても、Vmax/2を達成しやすくなるから。

Q酵素の比活性

 前にも似たような質問をしたのですが、よく分からないのでもう一度させていただきます。
 酵素の比活性でどのようなことが分かるのでしょうか?出来れば詳しくお願いします。

Aベストアンサー

比活性というのは、タンパク質あたりの活性と定義されます。
今、アルコールを酸化する酵素を測定するために肝臓をすりつぶしたとします。肝臓には数千種類のタンパク質がありますが、その中でアルコールを酸化する酵素はごく一部です。他のタンパク質は全然別の酵素活性を持っていたり、酵素ではないタンパク質だったりします。ですから、タンパク質あたりの活性を計算すると、分母が大きいから、比活性は小さい値がでます。ところが精製操作を行って、アルコールを酸化する酵素以外のタンパク質が取り除かれれば、分母は小さくなりますから、比活性は大きくなります。その大きくなり具合は、目的の酵素以外のタンパク質を取り除く操作、つまり精製操作の指標になります。完全に精製されれば、それ以上は精製しようとしても、比活性が高くならないはずです。誰かがある酵素をすでに結晶化して、そのような純粋な酵素の比活性を報告していれば、それとの比較で、自分の行っている精製操作がよいか悪いかがわかります。
とはいっても精製した酵素が一部失活すると、たとえば、半分が失活すると、タンパク質としては全部残っていますから元の値のままですが、活性は半分になったので、比活性は半分に低下します。つまり酵素の変性による失活の指標にもなります。

比活性というのは、タンパク質あたりの活性と定義されます。
今、アルコールを酸化する酵素を測定するために肝臓をすりつぶしたとします。肝臓には数千種類のタンパク質がありますが、その中でアルコールを酸化する酵素はごく一部です。他のタンパク質は全然別の酵素活性を持っていたり、酵素ではないタンパク質だったりします。ですから、タンパク質あたりの活性を計算すると、分母が大きいから、比活性は小さい値がでます。ところが精製操作を行って、アルコールを酸化する酵素以外のタンパク質が取り除かれれ...続きを読む

Qパラニトロフェノールについて教えてください。

p-ニトロフェノールって炭酸ナトリウムで発色するんですか??
発色するのならなぜ発色するのですか??
詳しい方教えてください。お願いします!!

Aベストアンサー

構造の変化に関しては、No.1のご回答に述べられているとおり、H+がとれてフェノキシドを生じるということです。

こうなることによって、共鳴系に大きな変化が生じます。
すなわち、H+が取れる前には、主としてベンゼン環上に分布していたπ電子が、ニトロ基や新たに生じた-O^-を巻き込んで非局在化することになります。
たとえば、ベンゼン環とOの間やベンゼン環とニトロ基由来のNの間の結合に二重結合性が生じ、下記のような共鳴型が大きく寄与することになるために、可視領域に吸収を生じ、黄色に着色することになります。
Hは省略してあります。少々わかりにくいかもしれませんが、ご容赦ください。
    C=C     O-
   /   \   /
O=C     C=N+
   \   /   \
    C=C     O-

上記のような共鳴型が生じる理由として、フェノール性の-OHからH+が取れたことが重要であるということです。

QLineweaver-Burkプロット

基質濃度と吸光度は分かっているんですがここから
Lineweaver-BurkプロットによりKm値とVmaxを求めるやり方がわかりません。教えてください。

Aベストアンサー

ミカエルス・メンテンの式は、基質濃度[S]が一定の場合に成立します。
しかし、実験では酵素によって基質が分解されて、経時的に減少するため一定に保つことができません。
参照サイトの説明にあるように、実際は基質の分解が10%以下の条件を便宜的に用います。
たぶん実験に用いた反応時間は、基質の分解が10%以下という設定になっていると思います。
生成物のモル吸光係数がわかれば、その濃度がわかるので、基質濃度と比較すれば分解率が何%か計算できます。

で、反応速度の実験では基質の分解が10%以下の時の吸光度の増加(ΔAbs)を便宜的に「初速度」と扱います。
真の初速度は求めることができないからです。
速度には、○○/時間、の単位が必要ですから、得られた吸光度が測定時間内に直線的に増加したと考えて、
吸光度÷測定時間=ΔAbs/min (sでもhでも良い)となります。
また生成物の濃度が吸光度から計算できるなら、M/minの方がベターです。

さらに聞きたいことがあれば、遠慮なく質問して下さい。

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。

QIU(国際単位)について

タンパク質などを勉強していると国際単位であるIUというものがでてきます。今、アルカリホスファターゼ(ALP)と乳酸デヒドロゲナーゼ(LDH)において1IUが何gに相当するのか知りたいのですが調べても見つかりません。もともとIUを質量に換算できないのでしょうか?参考になる文献でもいいので教えてください。

Aベストアンサー

酵素の純度や品質によって単位重量あたりの活性は違うので、決まった値にはならないと思います。

お手元に、試薬会社(シグマとか)のカタログがおありでしょうか。でしたら、それらの酵素を引いてみてください。

たとえば、LDHだと、40-100 U/mg, 800-1200 U/mg, 700-1000 U/mg, 800 U/mg ......etc.
と、グレードやタイプなどなどのちがいで、ばらんばらんです。おおよその参考にはなると思いますが。

Q酵素濃度と反応速度

酵素濃度と反応速度のグラフについて以下の二つの意見があるのですが・・・どちらが本当なのか教えていただきたいです。
1、基質が十分ある場合、酵素濃度が高くなればなるほど、反応速度も上がる。
2、少量の酵素量でも、大量の酵素濃度でも同じ基質濃度のときに反応速度は一定になる。
ふたつは、V-Eグラフが違ってきますよね?どちらが本当なのでしょうか?よろしくお願いします。

Aベストアンサー

No.1のご回答の通りだと思います。
要するに、
1は無条件で正しいと思います。
2は基質濃度が酵素量と比較して少ない場合には正しいでしょう。

Q学生実験のPCRについて教えてください・・

私は化学系の学科に所属する大学生です。

生物化学の学生実験でPCRとゲル電気泳動を行ったんですが、課題の回答がわからず困ってます・・・
どなたか教えていただけませんか?

(1)検出された電気泳動のバンドに関して、25サイクルの時のODと30サイクルでなぜ違いがかなりあるのか?

(2)全くバンドが検出されないサンプルもあるが、それはなぜか?

(3)mRNAの発現を正確に行うのになぜPCRのサイクル数が重要なのか?

(4)電気泳動で検出されたバンドに関して、bpを解析する際にサイズマーカーの位置と比較する以外にどう考察・解析したらいいのか?

4つもあってすみません!生物系はほんとに苦手なんです・・
どれか1つでもいいので教えてください!
あとできれば考察の材料なんかも教えてもらえると嬉しいです・・

Aベストアンサー

(1)検出された電気泳動のバンドに関して、25サイクルの時のODと30サイクルでなぜ違いがかなりあるのか?

PCRの原理を見ると理論上2のn乗(n=サイクル数)で
PCR産物は増えていきます。
そのため25と30サイクルだと2の5乗の違いが出ます
ただ、実際やってみるとわかるのですが
鋳型量が多かったりするといち早く
PCRが限界量まで増えてしまうことがあります
それはPCRが進むことでdNTPやプライマーが
失われたり、酵素が失活するためです。
25サイクルよりも前にプラトーに達するようですと
25と30の間に差は大してなくなります。

(2)全くバンドが検出されないサンプルもあるが、それはなぜか?

一言で言うとPCRがうまくいっていない
ということですね。
プライマー設計が悪い。鋳型の状態が悪い
作業的なミス(入れ忘れなど)
Tm値などのプログラムミス
こういったところでしょうか

目的のものがあるか無いかという実験であれば無い

(3)mRNAの発現を正確に行うのになぜPCRのサイクル数が重要なのか?

mRNAの発現量を観察する場合は
ほとんどの場合、いったんcDNAに逆転写して
その後、そのRT-PCR産物を鋳型として
通常のPCRを行います。

肝心の目的物の量を測る方法はいくつかあるのですが
最も簡単なものはPCRがプラトーに達する前に
PCRを止め(20サイクル程度)電気泳動後
ゲル染色やサザンブロットによって
目的産物量を可視化、定量します。
mRNA量が多い=鋳型量が多い=同サイクル数なら
より強いシグナル
となるわけです。

もう一つの方法はリアルタイムPCRと呼ばれる方法で
検出試薬にサイバーグリーン(2本鎖のみが
検出される)を用いて1サイクル進むごとに
PCR産物量をシグナルから算出する方法です。
「ライトサイクラー」で検索すると
その機器がどういうものかわかると思います。
これを使って
「ある一定量にPCR産物が達するときのサイクル数」
を求めます。mRNA量が多い=鋳型が多い=より少ない
サイクル数で一定量に達する


(4)電気泳動で検出されたバンドに関して、bpを解析する際にサイズマーカーの位置と比較する以外にどう考察・解析したらいいのか?

目的のバンド以外があるのか無いかも重要です。
PCRの特異性は実験によっては非常に重要に
なるからです。

低分子側にもわっとしたシグナルが多いと
プライマー設計やPCR条件がゆるく、
プライマーダイマーができているとか
いうことも電気泳動像から見ることができますね

(1)検出された電気泳動のバンドに関して、25サイクルの時のODと30サイクルでなぜ違いがかなりあるのか?

PCRの原理を見ると理論上2のn乗(n=サイクル数)で
PCR産物は増えていきます。
そのため25と30サイクルだと2の5乗の違いが出ます
ただ、実際やってみるとわかるのですが
鋳型量が多かったりするといち早く
PCRが限界量まで増えてしまうことがあります
それはPCRが進むことでdNTPやプライマーが
失われたり、酵素が失活するためです。
25サイクルよりも前にプラトーに達するようですと
25と...続きを読む

Q酵素 分子活性Kcatの算出方法

酵素学を初めてやろうとするものです。
何とかVmaxとKmは計算しましたが、kcatをどう算出すれば良いかがよく分りません。教科書で見たkcatの定義は(=Vmax/[E])と書かれており、ある単位時間に対して、タンパク質一分子当りどの程度の基質を生成物に変えられるかであることは分ってますが、Vmaxにはタンパク質の質量項があり、これを単純にタンパク質の分子量で割れば良いのかがよく判りません。ちなみに、Vmax = 60 umol/min/mg, Km = 5 mM, 分子量は15000 Da, 1 mL の中に 0.5 ugのタンパク質を用いています。
酵素学を専攻としてる方は教えて下さい。
よろしくお願いします。

Aベストアンサー

私がよく使っている方法です。
まずVmaxの単位をmol/minとなるようにしましょう。反応系に混ぜた酵素量は分かっていると思うので簡単だと思います。
次にEです。Eは全酵素量なので単位はmolです。分子量、酵素量は記入されされているのですぐに計算できますよね。
あとは計算すれば単位が/minとなってKcatがでてきます。

Vmaxに関しては参考書によって単位がまちまちですが私はよくM/secとして算出しています。このほうが後々の計算が楽になります。

参考 ヴォート 基礎生化学


このQ&Aを見た人がよく見るQ&A

人気Q&Aランキング

おすすめ情報