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卵白6倍希釈液に濃塩酸を数滴加えると白く濁りました。
また、卵白希釈液にエタノールを静かに加えると境界面は白い膜ができ、2層に分かれました。これを混合すると、白く濁りました。
卵白希釈液を加熱沸騰すると白い塊と透明な液に分かれました。
  この3つの実験で、卵白が変性して何が、どうなったのでしょうか?
基本的な質問で、すみません・・・(>_<)

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A 回答 (2件)

> 濃塩酸を数滴加えると



酸変性ですね。
蛋白質の立体構造には、アミノ酸の配列(一次構造)だけでなく、
蛋白質内での水素結合やイオン結合なども大きく影響しています。
ここに酸が加えられると、例えば

  -COO^-・・・NH3^+-

の形でイオン結合していた部分は

  -COOH  NH3^+-

となって結合できなくなるため、立体構造が変化します。

> 加熱沸騰すると

熱変性ですね。
この場合は、蛋白質分子の熱振動によって、蛋白質内部の
イオン結合や水素結合が切断されることで立体構造が変化します。


> エタノールを静かに加える

この場合は、蛋白質を水和させていた水がアルコールに奪われる
ことにより、やはり上記の蛋白質内部の結合が切断されます。
また、水和水が奪われることも析出の原因になります。


下記URLが参考になると思います。

参考URL:http://ja.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD% …
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この回答へのお礼

ありがとうございました♪

お礼日時:2005/12/09 19:40

主成分はラブラミンでしたか(名称忘却)。


たんぱく質の構造は1時からあります(教科書に書いてあるはす)。
1時構造.CO-NHの結合エネルギーを計算してみるといくつでしたか(私が計算すると計算間違いをするのでしません).3つの反応によるエネルギー変化を計算してください。
もし.CO-NHの結合エネルギーが小さいのであればCO-NH結合の影響がでています。単純に計算しないように。平衡反応ですから乱雑さの影響と立体による安定化の問題があります。
2時構造。SS結合です。童謡に。
3時構造。立体問題です。立体のゆがみを計算してください。
4時構造。水素結合関係。童謡に。
5時構造.名にか忘却。教科書を見て適当に。
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この回答へのお礼

ありがとうございました♪

お礼日時:2005/12/09 19:39

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Qキサントプロテイン反応について

キサントプロテイン反応で、黄色になった後にアンモニアを加えたんですが、この後冷やすとなぜ色が橙色に変化するのでしょうか?

Aベストアンサー

こんにちは。
まず、キサントプロテイン反応その物の原理は御存じでしょうか?
↓がよくまとまってると思います。ページの中ほどの「キサントプロテイン反応」の項目をご覧ください。

http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

それから、アンモニアを色がオレンジになるというやつですが、何もアンモニアである必要はありません。
アルカリ性なら何でもよく、ベンゼン環にニトロ基が付いた物質(芳香族ニトロ化物)はアルカリ性になると色がオレンジ色になる性質があるからです。
フェノールフタレインなどがアルカリ性で赤くなるのと同じ様な理屈です。

まとめますと、キサントプロテイン反応は、タンパク質の中にあるベンゼン環を持つアミノ酸と濃硝酸が反応して、そのベンゼン環にニトロ基が付く反応です。
このニトロ化したベンゼン環はそれ自体が黄色っぽい色を持ちますが、アルカリ性にするとオレンジ色になるという事です。
これはpHによって色が変わる性質の為で、中和するなどで元のpHに戻すとオレンジはまた黄色になります。

参考URL:http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

こんにちは。
まず、キサントプロテイン反応その物の原理は御存じでしょうか?
↓がよくまとまってると思います。ページの中ほどの「キサントプロテイン反応」の項目をご覧ください。

http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

それから、アンモニアを色がオレンジになるというやつですが、何もアンモニアである必要はありません。
アルカリ性なら何でもよく、ベンゼン環にニトロ基が付いた物質(芳香族ニトロ化物)はアルカリ性になると色がオレンジ色になる性質があるからです。
フェノー...続きを読む

Qバーフォード反応について

 バーフォード反応を行うとなぜ二糖類は単糖類よりも遅れて反応するのですか?本には『反応が弱いため』としか記述がなくて困っています。教えてください。

Aベストアンサー

二糖類、例えばしょ糖などは、そのままでは還元性がありません。
(単糖同士を繋ぐ炭素が還元性の元となる部位でもあり、そこが切れた状態でないと直鎖型の構造となって、還元性の元となるアルデヒド基の形にならない)

バーフォード反応では酸性下で加熱した状態で銅(II)イオンを作用させるため、二糖類の加水分解が起こります。
この結果、単糖同士を結合していた部位もアルデヒド基の形をとれるようになり、還元性を示せるようになるわけです。

つまり、二糖類は「二糖類の加水分解→単糖類」という段階を経てから銅(II)イオンと反応するため、即座に反応を始められる単糖類に比べると、反応が遅い、ということになります。

Qバーフォード反応で、還元性のある二糖類のラクトースなどでも酸化銅の沈殿ができないのはなぜですか?ラク

バーフォード反応で、還元性のある二糖類のラクトースなどでも酸化銅の沈殿ができないのはなぜですか?ラクトースなら還元することができるはずですが、できないということはニ糖類はそもそも還元力が単糖類より弱いということなのでしょうか?

Aベストアンサー

>ニ糖類はそもそも還元力が単糖類より弱い
一概にそう言うのは間違いですが、ご存知の様に単糖類の還元性は環が開いて水が付き、アルデヒド性が現われるのが一番簡単で、多くの二糖類ではこの環が開く部分にもう一つの糖が付いているため、二つの糖が分かれてからさらに単糖が開く必要があり、どうしても還元性は弱くなります。

Qタンパク質の沈殿反応について

タンパク質の沈殿反応について

学校でタンパク質の沈殿反応の実験をやりました。
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側鎖に硫黄を持っているメチオニンとかシステインがぱっと出てくるとレポートが書き易いなあ←なんて思っていたのですが。
卵白に含まれる硫黄を持つアミノ酸って何なんでしょうか。

回答宜しくお願いします

Aベストアンサー

1)回答1の者です。 卵白のそれぞれの構造をみrうと、随分多く硫黄を含んでいるようです。
  cystatin, avidin, obomucin, lysozyme, ovomucoid には S が その 分子中にふくまれており、
2) 多分、Ovalbumin にも ふくまれているでしょう Alubumin自体多くのプロテインの寄せ集めで、Sをふくむアミノ酸が入っているはずです。すなわちcysteine とか methionine が入っている.

Qニンヒドリン反応

卵白とゼラチン溶液ををニンヒドリン反応で色の変化を見たのですが、変化がありませんでした
ゼラチンはアミノ酸を含んでいるはずなのに反応しなかったのはなぜでしょうか?
同じタンパク質でも卵白よりゼラチンは、アミノ酸の含量がすくないのでしょうか?

Aベストアンサー

>>同じタンパク質でも卵白よりゼラチンは、アミノ酸の含量がすくないのでしょうか?
それもあるかも知れません。がニンヒドリン反応はアミノ酸の種類により発色の様子が違います。
キリヤ化学様のページを添付しました。
またゼラチンはヒドロキシプロリン、ヒドロキシリジンといったペプチド鎖構成以後に修飾されて出来る成分を含んでおり、他の体内ペプチドと違いがあります。
これについては定番のウィキペディアをどうぞ:
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%A2%E3%83%9F%E3%83%8E%E9%85%B8

違いの非常に特異なペプチド、タンパクには髪の毛の構成要素のケラチンや体内構造物の成分コラーゲンの様な「骨に次ぐ」強度を持つものでも見られます。

参考URL:http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q53.html

Q定性反応について・・。

アミノ酸・タンパク質の定性のビウレット反応、キサントプロテイン反応、ニンヒドリン反応、硫化鉛反応を行いました。
試料は卵白とゼラチンなのでですが、どうしてこういう反応になったか?と言うのが分かりません。

ビウレット反応
2つ以上のペプチドが存在し、試料には、アルブミンの含まれているため、赤(赤紫・青紫)に反応した。

キサントプロテイン反応
卵白の方が芳香族が強く、煮沸後芳香族の強い卵白は、ゼラチンに比べ、黄色く反応した。また、濃アンモニア水2mlずつ加えて混合し、アルカリ性にすると、オレンジになる。

ニンヒドリン反応
αアミノ酸が卵白とゼラチンとではどう違うから、濃い紫になるのか?

硫化鉛反応
卵白が含硫アミノ酸をゼラチンより多く含むから、黒く反応した。

いまいち、どうだから、~色に反応したとか、理由がよくわかりません。教えてください。また、こういうことでよいのでしょうか?教えていただきたいです。

Aベストアンサー

大阪教育大学附属天王寺高校 岡博昭先生のページに説明があります。↓
http://www.tennoji-h.oku.ed.jp/tennoji/oka/2005/05ko3-43.html

なお、ニンヒドリン反応は、wiki↓をご覧下さい。
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%83%8B%E3%83%B3%E3%83%92%E3%83%89%E3%83%AA%E3%83%B3
ルーヘマン紫が生じます。

Qトリプトファン、チロシンのニンヒドリン反応

学校の授業でニンヒドリン反応の実験を行いました。
試料はアルブミン、トリプトファン、チロシン、アラニン、β-アラニンの5種類の溶液です。

アルブミンとアラニンでは青紫色を呈したのですが、
トリプトファンとチロシンでは茶褐色や薄い橙色など黄色系の色を呈しました。
トリプトファンもチロシンもα-アミノ酸なので青紫色になるはずだと思うのですが、何度やっても黄色系の色になってしまいます。

私たちの班だけではなくクラス全体で同様の結果が出ているので、操作ミスなどはあまり考えられないのですが、どうしても理由が考え付きません。
(ちなみに操作は試験管に試料溶液を入れてニンヒドリン溶液を加え、湯せんで加熱するというものです。)

こうなってしまう理由を思いつく方や、もしもこれが正しい反応だとするなら、黄色系になる原理をご存知の方がいらっしゃいましたら教えてください。

Aベストアンサー

キリヤ化学様のページ、↓
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q53.html
トリプトファンもチロシンも芳香環を持っていますね、その辺りを発色物質の構造も含めて考察してみて下さい。

論文もありますが、↓質問前に検索されましたか?
http://ir.kagoshima-u.ac.jp/bitstream/10232/6145/1/AN00040862_1968_009.pdf

Qタンパク質の凝固

ゲル化しない程度の濃度のゼラチン水溶液に、エタノールやアセトン等を加えると、水溶液に白濁が見られさらに加え続けると白色の沈殿物ができますが、この現象はどのような反応によるものなのでしょうか?また、ゼラチン水溶液に沈殿を生じない程度のエタノールを加え、冷蔵庫で保管すると乳白色のゲルになりますが、再び湯煎すると透明なゼラチン水溶液に戻ります。この現象もどのような反応によるものなのか教えていただけないでしょうか。よろしくお願いいたします。

Aベストアンサー

> ゲル化しない程度の濃度のゼラチン水溶液に、エタノールやアセトン等を加えると、水溶液に白濁が見られさらに加え続けると白色の沈殿物ができます

コアセルベーションという現象です.ゼラチンはアルコールなどにはほとんど溶けませんから,アルコールを加えることでゼラチン分子同士が凝集してきて不溶化します.化学反応とはちょっと違います.このような現象は相分離というものに含まれます.
コアセルベーションで沈殿してきた成分を集めて,いったん乾燥した後再び水(お湯)に溶かせば,ゼラチン水溶液が得られます.ゼラチンはいろいろな大きさの分子の混合物ですが,コアセルベートは高分子量の分子ほどおきやすいので,ゼラチンの分子量分画の方法として使われることがあります (あくまでも実験室的にですが).

> ゼラチン水溶液に沈殿を生じない程度のエタノールを加え、冷蔵庫で保管すると乳白色のゲルになりますが、再び湯煎すると透明なゼラチン水溶液に戻ります

これもたぶん相分離がおこっているのでしょう.低温では溶解度も下がっていますから,常温以上では溶けていられても,低温では上記のコアセルベーションとゲル化が同時におこっているのではないでしょうか.

> ゲル化しない程度の濃度のゼラチン水溶液に、エタノールやアセトン等を加えると、水溶液に白濁が見られさらに加え続けると白色の沈殿物ができます

コアセルベーションという現象です.ゼラチンはアルコールなどにはほとんど溶けませんから,アルコールを加えることでゼラチン分子同士が凝集してきて不溶化します.化学反応とはちょっと違います.このような現象は相分離というものに含まれます.
コアセルベーションで沈殿してきた成分を集めて,いったん乾燥した後再び水(お湯)に溶かせば,ゼラチン水溶液...続きを読む

Qゼラチンのタンパク質の構成アミノ酸

タンパク質の定性反応のレポートを書いています。卵白とゼラチンについて、キサントプロテイン反応と坂口反応と硫化鉛反応の実験をしたところ、卵白はすべての反応で陽性、ゼラチンはすべての反応で陰性でした。この結果から、卵白のタンパク質には芳香族アミノ酸、アルギニン、含硫アミノ酸が含まれていて、ゼラチンにはこれらが含まれていないことがわかりました。そこで、このことを裏付けるために、卵白とゼラチンのタンパク質の構成アミノ酸を本かネットで調べたいと考えました。卵白の方はわかったのですが、ゼラチンの方がわかりません。ゼラチンのタンパク質の構成アミノ酸は何ですか?また、ゼラチンはコラーゲンを加水分解した誘導タンパク質であることもわかったのですが、この処理の過程で、もしかして構成アミノ酸に変化があったりするのですか?
長くなってすみません。よろしくお願いします。

Aベストアンサー

ゼラチンの基本的なアミノ酸組成はもとのI型コラーゲンと同じです.ただ,不溶性のコラーゲンを水溶性にする過程が2種類あり,アルカリ処理といわれる工程を経たものはグルタミンやアスパラギンのアミドがほとんど加水分解されてグルタミン酸やアスパラギン酸になっているのに対し,酸処理といわれる方法だとこれらがかなり残っているという違いがあります.

参考
http://www.nitta-gelatin.co.jp/gel-jiten/gairon/gairon512.html

上記に載っているAタイプというのが酸処理,Bタイプというのがアルカリ処理です.アミノ酸組成は完全加水分解後に高速液クロで調べる,いわゆるアミノ酸アナライザを使って求めていると思われるので,たとえばグルタミンとグルタミン酸は区別されずに,すべてグルタミン酸として分析されているはずです.

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。


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