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タンパク質の立体構造は基本的に20種類のアミノ酸から構成されている。その20種類のアミノ酸(Asp,Glu,Lys,His,Arg,Ala,Leu,Ile,Met,Val,Phe,Trp,Pro,Asn,Cys,Gln,Gly,Ser,Thr,Tyr)それぞれの性質について教えてください。            例えばMet(メチオニン)はタンパク質を合成する。性質と、どの基があるからその性質を示すのか?も詳しく教えてください。

A 回答 (4件)

基本的には、教科書に載っています。



おおざっぱには、荷電性・疎水性・極性に分けられますが
荷電性に関しては、pKaが深く関わります。
しかも、蛋白質中では、周囲の環境により
そのpKa値自身が変化していることが多いです。

どの残基があるから、こういう性質をもつ、というのはあくまで予想しかできませんね。

官能基と蛋白質の立体構造との関係については、rei00さんのいうように解明されてはいません。

専門家としていうと、蛋白質の性質は、官能基の性質にさらに分子全体としての動的変化も関与しているため、アミノ酸一つの静的性質だけでは決定できないのです。
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アミノ酸それぞれの性質は側鎖上にある官能基に基づきます。

どのアミノ酸がどんな官能基を持って,どんな性質を示すかは生化学の教科書のアミノ酸の所を御覧下さい。

で,その官能基と立体構造の関係ですが。これは現在も解明されていない,最先端の研究領域です。

ただ,大ざっぱに言うと,

非極性き同士は近づいた方が安定化します:疎水性相互作用。ファンデルワ-ス相互作用。

OH 基と CO 等:水素結合が起これば,安定化します。

芳香族側鎖:芳香環同士の相互作用が可能で,芳香環同士が層状に重なれば安定化します。

酸性基と塩基性基:+イオンと-イオンの電荷相互作用ができれば安定化します。逆に,酸性基同士と塩基性基同士は電荷の反発で不安低下します。

側鎖自信:側鎖は立体的に嵩張るものですから,当然ある程度の距離まで接近すると立体反発による不安定化が生じます。


で,実際のペプタイド,タンパク質がどういう立体を持つかは,これら様々な相互作用のト-タルとして決まるわけですが,前述のように決まった規則は明らかになっていません。
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 タンパク質がどのような立体構造をとるかを、結合したアミノ酸が決定することについての質問だと思いますが、それでいいですか。

違った意味ですか。
http://home.fwi.ne.jp/~arts/photosyn/03_05_prote …
http://jegog.phys.nagoya-u.ac.jp/~ayamada/protei …

参考URL:http://home.fwi.ne.jp/~arts/photosyn/03_05_prote …
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なぜアミノ酸の全てを知りたいのかを理解できません。


補足してください。

学生さんでしたら、授業のノートを見れば分かるのでは?
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