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アミノ酸の性質を調べていて気になったことがあるので質問します。

アミノ酸は大きく親水性と疎水性に分けられるとのことなのですが、その分類についていくつかの書籍を調べたところ微妙に異なっているものがありました。

それはグリシンとフェニルアラニンなのですが、疎水性に含むとしているものとそうでないものがあり、どちらの説が正しいのかが分かりません!いったいどちらが正しいのでしょうか??分かる方がいましたら教えてください。お願いします。

それから、これらは残基の相対的な親水性・疎水性から分類しているらしいと言うのは分かったのですが、その値は調べられるものでしょうか?こちらもお願いします。

A 回答 (1件)

フェニルアラニンは疎水性でよいと思います。



グリシンはどちらともいえます。残基自体はOHなどが付いていないので疎水性なのですが、鎖が短いのでグリシン自体は水に良く溶けます。
親水性、疎水性というのは相対的なものなので、どちらとはいえない場合があります。

親水性はOH基やNH2基が付いていると大きくなります。数値的に見積もるためには、極性(双極子モーメント)を調べればよいと思います。
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Qアミノ酸の疎水性と親水性を数値化

アミノ酸20種の疎水性&親水性の傾向を表す数値などがあれば教えてください。

実験であるタンパク質の特定の残基のアミノ酸置換を行った変異体(たとえばある蛋白Met200残基をAlaやGlyなどに置換しました変異体)を構築しました。
その変異体の活性測定を行い、置換後のアミノ酸の疎水性&親水性と活性測定値の相関関係を得たいと考えています(たとえばM200A変異体のAlaの疎水性を数値化、M200G変異体のGlyの親水性を数値化し活性測定値と比較して、アミノ酸の親水&疎水性の強弱が活性値に影響するか検討したいのです)。そこでアミノ酸20種の疎水性&親水性の傾向を表す数値などがあれば教えてください。hydropathy indexが使えると思ったのですが、これは二次構造予測などに使うとなっていたので、現在、私が行おうと思ってる、置換残基毎の活性値との相関関係を得るには適用できないと考えています。
教えていただいた数値をX軸、活性測定値をY軸として表を作成しようと考えています。

Aベストアンサー

こんにちは。

>アミノ酸20種の疎水性&親水性の傾向を表す数値
「hydropath index(疎水性指標)」か「logP(分配係数)」でしょう。・・・http://www.ecosci.jp/amino/amino2j.html

これらは、2次構造予測にも使えると考えた方が妥当だと思います。
個々のアミノ酸残基にも使えると思いますよ。

以下参考

タンパク質でアミノ酸置換と活性との相関をみる場合
いろいろな事を考慮する必要があります。
・作製可能か・・・微生物でつくる場合はそもそも発現するのか
・電荷の変化・・・タンパク質の相互作用には電荷が大きく影響します
・立体構造の変化・・・タンパク質の相互作用は基本的には立体構造で考えます。
鎌状赤血球の例のように、一残基置換で大きく変化することはよくあります。
・疎水性の変化・・・電荷と同様疎水性相互作用も大きく影響します。
その他、糖鎖の付加など

それでは、変異体作製がんばってください。

Qグリシンとシステインの分類

グリシンとシステインは非極性アミノ酸と極性荷電アミノ酸のどちらですか?
ネットで調べたところ半々くらいででてきたので・・・・
教えて下さい。

Aベストアンサー

アミノ酸はアミノ基とカルボキシル基を持つので,「非極性」はあり得ないと,揚げ足取りをすることは可能ですね.

ということはさておき,極性,非極性,荷電性については,アミノ酸側鎖に注目していると考えると,

グリシン:非極性です(-CH2-のHが側鎖ですから).
システイン:条件によります(高pHで,-SH基が解離するため).中性~酸性条件下では,Serよりも極性が低いと分類されていたと思います(関係の書籍を職場に置いていて,今手元にありません).

タンパク質の教科書にはたいていアミノ酸の性質の一覧表が載っていますよ.

浜口 浩三著 蛋白質機能の分子論

などをご覧ください.余談ですが,ネットの情報は玉石混淆です.ちゃんとした教科書にあたるのが筋です.

QL体とD体

糖はD体、アミノ酸はL体の異性体で構成されますが、異性体のD体とL体の見分け方を教えてください。

Aベストアンサー

 構造式を見てDとLを見分ける方法についての質問と解釈して解答します。
 D、L表示法は糖やアミノ酸の絶対配置が求められる以前からある表記法です。(+)-グリセルアルデヒドにD、(-)-グリセルアルデヒドにLを接頭 辞としてつけます。DかLか見分けたい化合物(糖やアミノ酸)に含まれる不斉炭素のうち、IUPACルールにおいて最も番号の大きい不斉炭素の絶対配置がD-(+)-グリセルアルデヒドと等しい場合にD体とし、L-(-)-グリセルアルデヒドと等しい場合をL体とします。因みにD-(+)-グリセルアルデヒドはFischer投影式において、上がCHO、右がOH、左がH、下がCH2OHとなる構造です。
 もうひとつ言っておくと、L体の糖やD体のアミノ酸もちゃんと存在します。血液型を決める多糖の構成成分にはL-フコースがあり、哺乳動物の脳にはD-セリンとD-アスパラギン酸が存在し、脳の高次機能に関係しているのではないかと考えられています。

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。

Q原核生物と真核生物の違い

原核生物と、真核生物の違いについて教えてください(><)
また、ウイルスはどちらかも教えていただけると嬉しいです!

Aベストアンサー

【原核生物】
核膜が無い(構造的に区別出来る核を持たない)細胞(これを原核細胞という)から成る生物で、細菌類や藍藻類がこれに属する。

【真核生物】
核膜で囲まれた明確な核を持つ細胞(これを真核細胞という)から成り、細胞分裂の時に染色体構造を生じる生物。細菌類・藍藻類以外の全ての生物。

【ウイルス】
濾過性病原体の総称。独自のDNA又はRNAを持っているが、普通ウイルスは細胞内だけで増殖可能であり、ウイルス単独では増殖出来ない。



要は、核膜が有れば真核生物、無ければ原核生物という事になります。

ウイルスはそもそも細胞でなく、従って生物でもありませんので、原核生物・真核生物の何れにも属しません(一部の学者は生物だと主張しているそうですが、細胞説の定義に反する存在なので、まだまだ議論の余地は有る様です)。



こんなんで良かったでしょうか?

Qアミノ酸のL型、D型の区別そ仕方

****CH3
****|
 H2N─ C─COOH
****|
****H 

上の構造式はアラニンですが、これがL型かD型かを判断するのに困っています。
定義では不斉炭素を中心にカルボキシル基を上に書いた場合に、アミノ基が左側にくるのがL型です。しかしこの定義のまま動かしてみると、

   COOH
****|
 CH3─ C─H
****|
****NH2
このようにアミノ基が下になってしまうため、判断に困っています。
アドバイスをお願いいたします。

(注意!:記号*は構造式を書くときに軸をそろえるために付けたものです。)

Aベストアンサー

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく描いてあるのではなく、意味があります。これはフィッシャー投影式といいます。

フィッシャー投影式では、「左右の結合は紙面より手前に出ている」「上下の結合は紙面の向こう側に出ている」というのがルールです。このルールにより、正四面体型の構造を、紙面で表示できます。

アミノ酸をフィッシャー投影式で描いた場合、上にカルボキシル基、下に側鎖を書いたときに、左にアミノ基が来るのがL型、右にアミノ基が来るのがD型です。

では、「上にカルボキシル基、下に側鎖」となっていないときに、どうするかです。フィッシャー投影式のルールから考えると、ご質問のように90度回転させてはいけません。90度回転させると、「紙面の手前」と「紙面の向こう」が逆になりますから、D型がL型に、L型がD型に変わってしまいます。
(180度の回転はOKです)

どうすればよいのかといえば、できることは次の2つです。
(1)3つの基を循環的に入れ替える(いわゆる三角トレード)。
(2)二組の2つの基を、両方同時に入れ替える。

ご質問の上のフィッシャー投影式ですと、上の(1)を適用して、「COOHを上に移動、CH3を下に移動、Hを右に移動」という形で循環的に入れ替えると、左にアミノ基が来てL型であることがわかります。

よくわからなかったら、分子模型を作ってみるとよいと思います。

D型とかL型というのは光学異性体を区別するための記号です。グリシン以外のアミノ酸の場合は、中心の炭素原子に4つの異なる基が結合しているために光学異性が生じます。

炭素原子の4つの単結合は、正四面体の中心に炭素原子があるとすると、正四面体の4つの頂点の方向に向かっています。つまり、実際の形は構造式に描かれるような十字型ではないのです。
(参考)
http://www.geocities.com/yoshihitoshigihara/isei.htm

さて、ご質問のようにアミノ酸の構造式を十字型に描いてある場合は、なんとなく...続きを読む

Q原核生物と真核生物

原核生物と真核生物の遺伝情報発現機構の相違点について分かることがあれば教えて下さい。

Aベストアンサー

結構たくさんあるのですが。

まず、転写。原核生物も真核生物もはRNAポリメラーゼがDNAを転写しますが、原核生物はイントロンを含まないmRNAができます。真核生物はエキソン(タンパク質コードする領域)とイントロン(コードしない領域)を含むmRNA前駆体なるものを作ります。この前駆体はスプライシングという操作を受けて、イントロンが切り離されます。さらに、5'末端にキャップ構造を、3'末端にアデニンがたくさん連なったpolyAを付加されます。これで真核生物のmRNAが完成します。

原核生物は核を持たないので細胞質で直接転写が行われ、その場でリボソームにより翻訳されます。しかし、真核生物は核で転写が行われるため、リボソームが翻訳をするためには核の外にmRNAが出ないといけないのです。キャップ構造は、核の外に出ていいよというシグナルの役割を果たすといわれています。

また、原核生物ではひとつのmRNAが複数の関連のあるタンパク質を同時にコードしているポリシストロン性が見られますが、真核生物では通常ひとつのmRNAからは一種類のタンパク質しかできません(モノシストロン性)。原核生物はこうして複数のタンパク質を同時に発現することですばやく環境に適応できます。

非常に簡単な説明でしたが、詳しいことはご自分でお調べになってくださいな。がんばってください!

結構たくさんあるのですが。

まず、転写。原核生物も真核生物もはRNAポリメラーゼがDNAを転写しますが、原核生物はイントロンを含まないmRNAができます。真核生物はエキソン(タンパク質コードする領域)とイントロン(コードしない領域)を含むmRNA前駆体なるものを作ります。この前駆体はスプライシングという操作を受けて、イントロンが切り離されます。さらに、5'末端にキャップ構造を、3'末端にアデニンがたくさん連なったpolyAを付加されます。これで真核生物のmRNAが完成します。

原核生物は核を持た...続きを読む

QW/V%とは?

オキシドールの成分に 過酸化水素(H2O2)2.5~3.5W/V%含有と記載されています。W/V%の意味が分かりません。W%なら重量パーセント、V%なら体積パーセントだと思いますがW/V%はどのような割合を示すのでしょうか。どなたか教えていただけないでしょうか。よろしくお願いいたします。

Aベストアンサー

w/v%とは、weight/volume%のことで、2.5~3.5w/v%とは、100ml中に2.5~3.5gの過酸化水素が含有されているということです。
つまり、全溶液100ml中に何gの薬液が溶けているか?
ということです。
w/v%のwはg(グラム)でvは100mlです。

Qヌクレオソーム

ヌクレオソームとは一体何なのでしょうか?
調べていたのですがクロマチンやヒストンなど難しい言葉ばかり出てきてよく分かりません。
どなたか教えていただけないでしょうか。

Aベストアンサー

ヒストンにDNAが転巻きついたものをヌクレオソームといいます。
ヌクレオソームがたくさん集まって、折りたたまれ、長い繊維状になったものをクロマチンといいます。
クロマチンがさらに折りたたまれたものを染色体といいます。

【以下、大学生以上】
ヒストンは塩基性のタンパク質で、ヌクレオソームに使われるヒストンは異なるヒストンの八量体(H2A,H2B,H3,H4のそれぞれが2個ずつついたもの)で、これにH1がついてクロマチン構造が形成されます。全体のDNA格納比は1/8000~1/10000になります。

ヌクレオソームは真核生物の遺伝子発現の調節に関与するたんぱく質です。

Q等電点って?

タイトルの通りなのですが、等電点とは一体何なのでしょうか?
恥ずかしながら、大学生になって初めて等電点という言葉を耳にしたものです…(汗
自分でネットで調べてみましたが、「タンパク質を構成しているアミノ酸側鎖やアミノ末端、カルボキシル末端の電荷はpH条件によって変化し、電荷の総和がゼロになるpHの値」と言われてもさっぱり意味がわからないのです。
アミノ側鎖やカルボキシル基についてはわかります。が、電荷の総和~からまったく理解できないのです。
この前卵白に塩酸を加え、pHを見ながら卵白の様子を観察する実験をして、実験報告レポートを提出することになっているのですが、等電点というのが全くわからなくて、何を聞かれているのか、何を答えればいいのかもわからないのです。
どなたか、等電点についてわかりやすく教えていただけませんでしょうか?具体例などがありましたら一緒に書いてくださると私も理解できるかもしれません。
よろしくお願いします。

Aベストアンサー

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2はそのまま変化しません。そうすると全体では-1の電荷を持つことになります。

ということはpHが変化するとアラニンの持つ電荷は+1になったり-1になったりするわけですから、電荷が0になる点があるはずです。その点が等電点になります。

側鎖にカルボキシル基やアミノ基がある場合はこれらもイオン化するために等電点に影響を与えます。

またたんぱく質の等電点を測定した場合は、構成するアミノ酸は酸性アミノ酸が多いのか塩基性アミノ酸が多いのかなどがわかります。

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2...続きを読む


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