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デキストリン、限界デキストリン、デキストランについて質問させてこの場を借りて質問させていたただ来ます。よろしくお願いいたします。

デキストリンと限界デキストリン(=難消化性デキストリン)とデキストランという言葉がありますよね?
この3者の違いがよく分かりません。
自分なりに調べたのですが、以下のような考えでよろしいのでしょうか?

<自分の考え>
○デキストリン:いくつかのα-グルコースがα(1→4)結合したもの
○限界デキストリン(=難消化性デキストリン):デキストリンのうち、アミノペクチンがαーアミラーゼにより代謝されたもので、α(1→4)結合だけでなく、α(1→6)結合を含むもの。
○デキストラン:いくつかのα-グルコースがα(1→6)結合したもの

お手数をおかけしますが、ご存知の方がおられましたら、よろしくお願いいたします。

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A 回答 (2件)

自分なりに調べられたという事ですがもう一つ調べ足りないような感じですね。



あなたの書かれた「デキストリン」の内容と「限界デキストリン」の内容には食い違いが生じています。
言葉からして「限界デキストリン」は「デキストリン」の一部であることが分かりますね。限界デキストリンがα-1,6結合を含むのであればデキストリンにもα-1,6結合があるはずです。

辞典で調べると
デキストリン:デンプンを酵素または酸で加水分解した時に生じるグルコース重合体の混合物
と書かれています。デンプンにはα-1,4結合を含むものもα-1,6結合を含むものもありますからデキストリンにもα-1,4結合、α-1,6結合の両方が含まれているのです。
アミラーゼはこのα-1,4結合を切っていく酵素です。αー1,6結合に行きあたるとそこでストップします。
限界デキストリンというのはこういう風にα-1,6結合で分解がストップしてしまったデキストリンのことのようです。これが「限界」という言葉の意味ですがあなたの説明には書かれていません。この言葉は化学の辞典では出てきません。検索すると「栄養 生化学辞典」などには載っているようです。餅米のデンプンにはアミロペクチンが多く含まれています。でも消化が特に悪いわけではありません。
α-1,6結合に行きあたると分解がストップするというのは端から順番にαー1,4結合を切っていく酵素の場合に当てはまります。でも任意の場所でα-1、4結合を切っていく酵素であれば行き止まりになった時の断片はかなり小さくなるはずです。
アミラーゼにはα、β、γの3種類があります。
消化酵素などに含まれているα-アミラーゼは任意の場所でα-1,4結合を切っていく酵素です。消化という目的にあっている酵素だということが分かります。植物細胞、微生物などに含まれているβ-アミラーゼはマルトース(麦芽糖)単位で端から切っていく酵素です。(麦芽糖という名前は麦芽の中に含まれている酵素の代謝で作られる糖だからです。)γーアミラーゼはグルコース単位で端から切っていく酵素です。α-1、6結合にぶつかると分解がストップするのはこれらの酵素(β、またはγ)です。

>アミノペクチンがαーアミラーゼにより代謝されたもの
「アミノペクチン」ではなくて「アミロペクチン」です。
「α-アミラーゼ」ではなくて「β-アミラーゼ」とする方がいいでしょう。

デキストランとデキストリンの違いは構造よりもまず作られ方の違いに特徴があるように思います。
デキストリンはデンプンの加水分解で出来ます。
デキストランはある種の乳酸菌の働きでスクロース培地から作られる(合成される)のです。
片方が分解、他方は合成です。スクロースはグルコースとフルクトースを含む二糖類です。その片方のグルコースを主にα-1,6結合でつないで行って出来たものがデキストランです。

※ふと思ったのですが、質問者様は「α-アミラーゼはα-1,4結合を切る酵素である」と思っていたのではありませんか。
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この回答へのお礼

遅くなりました。わかりやすい回答ありがとうございました。
本当にありがとうございました。

お礼日時:2011/12/15 23:34

1)デキストリン > British Gum, Starch Gum (デンプンーゴム) などトモ呼ばれ、Starch(デンプン)と希酸との不完全なハイドリシス(水分解)によってつくられたもので、分子量はデキストランに比べてずっと小さいです。

またドライなデンプンを熱分解でもできるとのインフォメーションもあり。構造は主としてアルファ(1-4)ですが、アルファ(1-4)
も含んでいる(不完全なハイドリシスのため)、シロと黄色のアモーファス(非結晶性)の粉です、これは多くの分野で使用サレテいます
2) 難ショウカデキストリン > ドイツ語デ Grenzdextrin といい、3種のものがあり、ベータアミラーゼの酵素作用(I)、
マルトーゼ ベータアミラーゼ の分解(II),イソアミローゼ アルファ(1-6) のもの(III) ナドあり、難溶ですので
3) デキストラン > ポリサッカライドで、分子量が高く( 75000 or so ), 主として D-グルコースがアルファ(1-6) の構造
をもっています
4) 是非 参照 Google > dexstrin > Wikipedia (Deutsch,English), 日本語のは詳しくない
5) 参照、Merck Index
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この回答へのお礼

とても助かりました。遅くなりましたが、ありがとうございました。

お礼日時:2011/12/15 23:34

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この際、一部のウロビリノーゲンは血中に残り、そのまま腎臓に運ばれて尿中に排泄されます。(0.5~2.0mg/day)ウロビリノーゲンの排泄量には、日差、季節差があり、一日のうちでは午後2時から4時頃、季節では夏期に多いといわれます。

<間接ビリルビンが増加する原因>
間接ビリルビンは、前述したように、赤血球が壊されてから、肝細胞に取り込まれてグルクロン酸抱合を受けるまでのステップで、何か障害があった場合に増加します。要因としては、肝細胞中のグルクロン酸抱合を行う酵素が欠乏している疾患や、間接ビリルビンの肝細胞への取り込みの障害等があります。
この他、ビリルビンの産生が過剰になる様な、溶血性貧血等で、顕著に増加します。ですが、水に不溶性の間接ビリルビンは、血液中ではアルブミンと結合しているため、血液中には増加しても、尿中には検出されません。

<直接ビリルビンが増加する場合>
直接ビリルビンは、グルクロン酸抱合後から腸管への排泄までのステップに何か障害があった場合に、増加します。
肝硬変等の肝細胞障害があれば、もちろん血液中の直接ビリルビンは増加しますし、そうなれば尿中の直接ビリルビンも増加します。
また、胆道閉塞等で、物理的に腸管への排泄が停滞するような際にも、血中・尿中直接ビリルビンが増加してきます。
また、ビリルビン産生過剰の状態の溶血性貧血でも、血中直接ビリルビンが増加します。

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blackleonさんの回答を少し、噛み砕いて書いてみることにします。
赤血球は、120日ほどの寿命を終えると、その大部分は脾臓の中の「網内系細胞」により壊されます。その際に赤血球中のヘモグロビンがでてきますが、このヘモグロビンはさらに「ヘム」という色素と「鉄」および「グロビン」という蛋白質に分解されます。このうちの「ヘム」がビリルビンの素です。
ヘムが酵素の作用でまず緑色の「ビリベルジン」になり、これが還元されてオレンジ色の「(遊離型)ビリルビン」となり、血中にでてきます。これがい...続きを読む

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