分泌タンパク質の翻訳

以下の問題について、2点質問があります。
「[実験１]多発性骨髄腫細胞からIg軽鎖のｍRNAを分離精製し、遊離リボゾームを用いてinvitroで翻訳した。
[実験２]多発性骨髄腫細胞から分泌されたIg軽鎖を分離精製した。
実験1，2で得られたIg軽鎖をゲル電気泳動すると、バンドの位置が若干ずれ、実験１で得られたIg軽鎖の分子量のほうが若干大きいことが判明した。それぞれのアミノ酸配列を比較すると、実験１で得られたIg軽鎖には、実験2で得られたIg軽鎖にはないアミノ酸が、N末端に約２０個余計に存在していた。
[実験３]実験1で分離精製したIg軽鎖のｍRNAを、粗面小胞体を用いてinvirtroで翻訳した。
[実験４]実験3の開始後、しばらくしてからタンパク質分解酵素を反応系に加えたが、結果は３と変わらなかった。

問１省略
問2　実験３の電気泳動の結果はどうなるのか。
問３　実験4で実験3と同じ結果が得られたのはなぜか。」

①実験3の電気泳動の結果が、実験2と同じ位置になるのはなぜでしょうか。
②実験４で実験３で同じ結果が得られるのは、「Ig軽鎖が粗面小胞体内で合成されているので、反応系にタンパク質分解酵素を加えても分解されない」と解説にあるのですが、なぜタンパク質分解酵素で分解されないのでしょうか。

生物が専門ではないので、分かりやすい解説でお願いいたします。

質問者からの補足コメント

• 

  回答ありがとうございます。調べてみたのですが、シグナルペプチドがよくわからりません。
  端的にいうと、どういったものなのでしょうか。

    補足日時：2016/07/12 22:19

No.1 回答者： larme001 回答日時： 2016/07/12 13:37

1. の答えのヒント　シグナルペプチド

2.の根拠、分泌タンパク質などは、小胞輸送によって外に運ばれますから、つまり小胞体の中は内の内＝外になるため反応系と隔離されてる。
同じようにリソソームの酵素がリソソームに隔離されてる事と一緒ですかね？

ちなみにだからプラズマ細胞なんかにはrough ERが多いし、小胞体ストレス応答が生理的にも重要な役割を持つ。