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ACE(アンジオテンシン変換酵素)と基質(Phe-His-Leu)との反応機構なんですが、Pheのカルボニル酸素が亜鉛イオンと相互作用すること、水分子がPheのカルボニル炭素を求核攻撃することは、わかりますが、残りのACEとの相互作用において、ACEのどのアミノ酸と基質のどこが相互作用しているのか知りたいです。要するにPhe-His間のどのような機構で切れるか知りたいのです。参考HPとかご存知の方がおられたら教えてください、よろしくお願いします。

A 回答 (1件)

ACE (EC 3.4.15.1) の一次配列は1980年代後半に決められ、他の


亜鉛メタロプロテアーゼとの相同性も知られているそうですが
(J. Am. Chem. Soc., 1996, 118, 8231の文献41-43)、その後に
三次元構造が解かれたかどうか存じません。

http://www.pharmacy.purdue.edu/~mcmp408/bark/ace …
の6ページ目 (ファイルは105 k くらい)にACE と Angiotensin I の
相互作用の図がありましたが、酵素側の残基番号が付いていません。
まだ決まっていないのでしょうか (全然自信なし)。

ちなみに、亜鉛メタロプロテアーゼでは、亜鉛の配位したカルボニルに
求核攻撃するのは酵素のGlu側鎖のカルボキシラートとされています。
その後に水分子がGlu側鎖を追い出すのでしょう。
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この回答へのお礼

まさにこれです!どうもありがとうございます!酵素側のアミノ酸残基番号までは、別にかまいません。感謝してます!

お礼日時:2002/01/11 23:23

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