グルタミン酸の解離平衡反応式を書きたいのですが、本で調べても出ていないので困っています。どなたか教えてください。

A 回答 (2件)

グルタミン酸は3段解離です。


http://www2d.biglobe.ne.jp/~chem_env/study.html
ここの「グルタミン酸のpHによる変化」にあるのですが、構造式でなく分子模型の画像です。

参考URL:http://www2d.biglobe.ne.jp/~chem_env/study.html
    • good
    • 0
この回答へのお礼

URLを見させていただきました。おかげで助かりました。ありがとうございます。

お礼日時:2005/04/17 20:54

グルタミン酸はカルボキシル基を2個もった酸性アミノ酸ですから、強塩基性条件下では2個のカルボキシル基が陰イオンになります。

等電点に近づけていくとアミノ基がイオン化します。等電点でカルボキシル基のひとつがイオンから戻り双性イオンとなります。(つまり等電点は酸性寄り)さらに酸性を強めるともうひとつのカルボキシル基もイオンから戻り陽イオンになります。パソコンに不慣れで構造式を用いた反応式が書けず申し訳ありません。
    • good
    • 0
この回答へのお礼

丁寧な説明ありがとうございます。助かりました。

お礼日時:2005/04/17 21:04

お探しのQ&Aが見つからない時は、教えて!gooで質問しましょう!

このQ&Aを見た人はこんなQ&Aも見ています

このQ&Aを見た人が検索しているワード

このQ&Aと関連する良く見られている質問

Qグルタミン酸の等電点について

グルタミン酸は、水溶液中で次のように三段階電離します。

H3N+ CH(C2H4COOH)COOH ⇔ H3N+ CH(C2H4COOH)COO- + H+
      G+ とおく               G±

H3N+ CH(C2H4COOH)COO- ⇔ H3N+ CH(C2H4COO-)COO- + H+
       G±                  G-

H3N+ CH(C2H4COO-)COO- ⇔ H2N CH(C2H4COO-)COO- + H+
       G-                  G2-

水溶液中には、G+, G±, G-, G2-の4種のイオンのみが存在するとします。
等電点は、電荷の総和が0になるpHのことですね。等電点では、
{G+] = [G-] + 2[G2-]
が成り立つと問題集の答えには書いてあります。

なぜ、上記の式では[G2-]ではなく、2[G2-]になるのでしょうか。
おそらく、電荷が関係しているとは思いますが、1/2ならともかく2倍する理由がわかりません。
どなたか詳しく教えてください。
よろしくお願いいたします。

グルタミン酸は、水溶液中で次のように三段階電離します。

H3N+ CH(C2H4COOH)COOH ⇔ H3N+ CH(C2H4COOH)COO- + H+
      G+ とおく               G±

H3N+ CH(C2H4COOH)COO- ⇔ H3N+ CH(C2H4COO-)COO- + H+
       G±                  G-

H3N+ CH(C2H4COO-)COO- ⇔ H2N CH(C2H4COO-)COO- + H+
       G-                  G2-

水溶液中には、G+, G±, G-, G2-の4種のイオンのみが存在するとし...続きを読む

Aベストアンサー

○でも書いてみればいいのに.正電荷は●

G- は ○ G2- は○○,G+ は●
G- が 1 個あれば,○ も 1個.
G2- が 1 個あれば,○は2個,○○.いつもG2-の2倍だけ○があるわけ.
で,○ の数と ● の数が釣り合ったときが等電点なわけでしょ.

Qアミノ酸の滴定とpKa

以下の問題が解けなく、困ってます。

添付したシステインの塩酸水溶液にNaOHを添加して得られるシステインの滴定曲線についての問題です。
グラフ上の2,4,6はシステインに存在する解離基のpKaです
(1)1,3,5,7におけるシステインの分子の荷電状態を説明せよ

(2)平均の正味の電荷が+1,-2の点を選べ

(3)グラフからシステインの等電点を求めよ。

2がカルボキシル基のpKaで,4がS-H基、6がNH2のpKaであっていますか?
また、どうしてこのpKaの差が生じるのでしょうか?

Aベストアンサー

官能基のpkaの小さい順に書くと、-COOH,-NH3+,-SHの順です。したがって酸性度の順序は-COOH>-NH3+>-SHです。
システインの塩酸水溶液って書いてありますから、1では、
HOOC-CH(CH2SH)-NH3+として存在しているはずです。
1では、 HOOC-CH(CH2SH)-NH3+  正味の電荷 +1
3では、-OOC-CH(CH2SH)-NH3+   正味の電荷 0 (等電点)
5では、-OOC-CH(CH2SH)-NH2    正味の電荷 -1
7では、-OOC-CH(CH2S-)-NH2    正味の電荷 -2

となります。
また、どうしてこのpKaの差が生じるのでしょうか?
官能基の性質によるものとしかこたえようがないような・・・。

Qグルタミン酸ナトリウムとグルタミン酸が別物?

とあるサイトにこんなことが書いてありました。

>うまみ調味料はそのグルタミン酸にナトリウムを結合させた
>グルタミン酸ナトリウムのことでグルタミン酸とは別のものです。

他にも調べてみると「別の物」「別だから危険」などと書いたサイトがありました。

なぜ別物なのか、意味がよくわかりません。
体に入ってしまえば同じ、と私は解釈していたのですが、
どなたか説明していただけませんか?

Aベストアンサー

昆布などに含有されるものは、(一部はナトリウム塩になっているでしょうが、多くは)グルタミン酸であると思われます。

ただ、この区別にはあまり意味がありません。
グルタミン酸は水溶液中で容易に解離し、(溶液のpHに依存して)平衡状態になります。
ですから、元がどちらであろうと、溶けてしまえば同じことです。

違いがあるとすれば、ナトリウムの量です。
普通の日本人は、食塩摂取過多の傾向にあると言われていますが、その弊害の中心はナトリウムです。(それ以外にもありますが)
ですから、グルタミン酸ナトリウムを大量に摂取した場合には、ナトリウムの過剰の要因の一つになります。
ただ一方で、調味料によって味にアクセントをつけることで逆に塩味を薄くできるとしたら、むしろ健康にプラスになる可能性もあります。

話題が少しそれますが、グルタミン酸には光学異性体(分子の立体構造が鏡に映したような、例えば右手と左手の関係)が存在し、自然界に存在するのはL-グルタミン酸です。
異性体は、化学的性質はほぼ同じと言えますが、生物にとっては全く異なるものです。

かなり以前に、グルタミン酸を工業的に製造する方法として、化学合成法が用いられていたことがありますが、この方法ではL-グルタミン酸だけを選択的に製造するのが困難でした。
(L体だけを作ろうとすると、かなり高コストになった。)
天然品と工業品が違うという誤解のひとつには、この辺の混同もあるかもしれません。

現在では合成による製造は行われておらず、低コストな発酵法(原料は砂糖をとったあとのサトウキビの搾汁)に置き換わっており、できるのは全てL-グルタミン酸です。

安全性において天然品との差異があるとすれば、製法由来による不純物でしょうが、グルタミン酸ナトリウムは結晶化しやすく容易に高純度のものが得られますし、たとえ微量のものが混入したとしても元々がサトウキビですので、まず危険は無いと考えられます。

昆布などに含有されるものは、(一部はナトリウム塩になっているでしょうが、多くは)グルタミン酸であると思われます。

ただ、この区別にはあまり意味がありません。
グルタミン酸は水溶液中で容易に解離し、(溶液のpHに依存して)平衡状態になります。
ですから、元がどちらであろうと、溶けてしまえば同じことです。

違いがあるとすれば、ナトリウムの量です。
普通の日本人は、食塩摂取過多の傾向にあると言われていますが、その弊害の中心はナトリウムです。(それ以外にもありますが)
ですから...続きを読む

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。

Q滴定曲線からpKaが求められる理由

0.02mol/LCH3COO30mLを0.1mol/LNaOH(0~12mLまで)で滴定して、NaOHの滴下量とCH3COOHのpHから滴定曲線を作成しました。
この滴定曲線から作図法で滴定終点を求めたのですが、pKaの概略値が滴定終点の1/2のNaOH滴下量の時のpHの値に等しくなる理由が分かりません。ネットで調べても、滴定終点の1/2の滴下量時のpHでpKaが出てくることすら見当たらないです。ヘンダーソンバッセルハルヒの式が関わっているそうなのですが、その式だけ見ても全く見当がつきません。
回答よろしくお願いします。

Aベストアンサー

#2です。


pKa=-log(Ka) 、Ka は酢酸の酸解離定数です。

% を表す式は、次の電荷収支から理論的に得られたものです。

[H^+]+[Na^+]=[CH3COO^-]+[OH^-]

[H^+]+Bx/(v+x)=AvKa/{(v+x)([H^+]+Ka)}+(Kw/[H^+])

[H^+]=Ka を代入、xをvで表して、x=f(v)。

当量点は、x=Av/B だから、100*f(v)/(Av/B) (%)



pKaが小さい程(酸として強い程)、50%の 1/2当量点 から手前にずれていく事が分かります。

Q酸性アミノ酸と塩基性アミノ酸のCOOH/NH2の解離について

初歩的な質問で申し訳ないんですが、酸性アミノ酸において、側鎖のカルボキシル基とα炭素につくカルボキシル基では、どちらが先にイオン化するのでしょうか?

また、同様に、塩基性アミノ酸の側鎖のアミノ基とα炭素につくアミノ基ではどちらが先にイオン化するのでしょうか?

よろしくお願いします。

Aベストアンサー

R-COOH ⇔ R-COO^- + H^+

基本的にはα-位の-COOHが最も解離しやすく、離れる程し難くなります。


R-NH2 + H^+ ⇔ R-NH3^+

「イオン化し易い順」つまり塩基としての強い順ですね。

基本的に-NH2はα位から離れる程、塩基として強くなります。

Q等電点って?

タイトルの通りなのですが、等電点とは一体何なのでしょうか?
恥ずかしながら、大学生になって初めて等電点という言葉を耳にしたものです…(汗
自分でネットで調べてみましたが、「タンパク質を構成しているアミノ酸側鎖やアミノ末端、カルボキシル末端の電荷はpH条件によって変化し、電荷の総和がゼロになるpHの値」と言われてもさっぱり意味がわからないのです。
アミノ側鎖やカルボキシル基についてはわかります。が、電荷の総和~からまったく理解できないのです。
この前卵白に塩酸を加え、pHを見ながら卵白の様子を観察する実験をして、実験報告レポートを提出することになっているのですが、等電点というのが全くわからなくて、何を聞かれているのか、何を答えればいいのかもわからないのです。
どなたか、等電点についてわかりやすく教えていただけませんでしょうか?具体例などがありましたら一緒に書いてくださると私も理解できるかもしれません。
よろしくお願いします。

Aベストアンサー

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2はそのまま変化しません。そうすると全体では-1の電荷を持つことになります。

ということはpHが変化するとアラニンの持つ電荷は+1になったり-1になったりするわけですから、電荷が0になる点があるはずです。その点が等電点になります。

側鎖にカルボキシル基やアミノ基がある場合はこれらもイオン化するために等電点に影響を与えます。

またたんぱく質の等電点を測定した場合は、構成するアミノ酸は酸性アミノ酸が多いのか塩基性アミノ酸が多いのかなどがわかります。

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2...続きを読む

QSDS電気泳動について教えて下さい。

SDS電気泳動ってどういうものなのでしょうか?
検索してみるとタンパク質の変性を加えて用いるということは分かったのですが、
それ以外のことは分かりません。
どなたか詳しい方教えて下さい。 

Aベストアンサー

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲルの「網目」を通過させる(大きいサイズほど流れにくく、小さいサイズのタンパク質は流れやすい)
というものです。網目を通過しやすいかしにくいかでタンパク質の長さを測定します。結果として、ゲルの下の方には小さいタンパク質が、上の方には大きいタンパク質がきます。

SDSで変性させる理由ですが、タンパク質を直鎖状にすることです。タンパク質はその機能を発揮するために特有の立体構造(疎水結合やジスルフィド結合などを利用して)を形成します。タンパク質をそのまま泳動すると、ポリアクリルアミドゲルの「網目の通りやすさ」はタンパク質の長さだけに影響されず、タンパク質の形状(立体構造)にも影響を受けます。

SDS-PAGEを行う場合の多くは、タンパク質の長さだけを知りたいので、タンパク質の立体構造に影響される電気泳動は望ましくありません。そこで、SDSでタンパク質を直鎖状にして電気泳動します。

では、SDSをいれるとなぜ、タンパク質が直鎖状になるか、です。SDSは親水基と疎水基の両方をもつ化合物です。そして、その親水基は負(マイナス)に荷電しています。

タンパク質の立体構造はアミノ酸残基(アラニン、グリシン、リジン、トリプトファン・・・)の性質(特にアミノ酸残基がもつ電荷)の影響を大きく受けます。SDSがタンパク質に作用すると、SDSの疎水基側がタンパク質に親水基側が溶媒側に結合します。このタンパク質に結合したSDSの親水基(マイナスに荷電)がタンパク質を構成する様々なアミノ酸の特性を打ち消してしまいます。結果として、SDSが結合したタンパク質はアミノ酸残基の影響をうけられなくなり直鎖状になります。

また、このようにSDSが結合したタンパク質はマイナスに荷電しますので、電気泳動をするとタンパク質(とSDSの複合体)はマイナスからプラスの方へ泳動されていきます。

最後に、立体構造に大きな影響を与えるジスルフィド結合に関してです。このジスルフィド結合はSDSによって壊されません。そこで、多くのSDS-PAGEを行う場合は、SDSと共に2-mercaptoethanolやDTTといったジスルフィド結合を壊す還元剤で処理したタンパク質を電気泳動します。

なお、立体構造も含めて解析したい場合は、Native PAGEと呼ばれる方法で電気泳動を行います。

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲ...続きを読む

QPKaとPHの関係について

PKaは、その物質がイオン型と分子型に解離するとき
イオン型:分子型=1:1
になるpHだと言うことはわかったのですが、

pHを変化させた場合、分子型もしくはイオン型が何%の存在比になるのかがいまいちわかりません。

例えば安息香酸だったらPKa4,2だから、
pH4,2のときに50%のイオン型が存在するんですよね?
そうすると、pHを上げた場合(例えば3,2)は
イオン型と分子型は何%ずつになるのかがわかりません。
A-
PKa=-log---- + pH
AH

という式を習ったのでこれを使って計算する方法で
教えていただけると助かるのですが・・・

よろしくお願いします。

Aベストアンサー

方法としては、やはりpKaの定義から考えていくのが正攻法でしょう。
しかし、pKaとpHの関係式(pKa=-log([A-]/[AH])+pH)がよく理解できているいうことであれば、そちらで説明します。
pKa=pHであれば、-log([A-]/[AH])=0 と言うことになりますので、これを計算すれば、[A-]=[AH]ということで問題ないですね。
仮に、pHを3.2にするのであれば、pKaとpHの関係式より、log([A-]/[AH])=-1 と言うことになりますので、[A-]×10=[AH] となります。
したがって、イオン型:分子型=1:10となり、約9%と91%と言うことになります。

たしかに、この例においては、この方法が計算は簡単ですね。しかし、一般的には溶液のpHがわからない状態での議論を行うことが多いですので、「正攻法」による解法も理解しておく必要があると思います。

Q緩衝作用について

高校の化学で緩衝作用について勉強したんですが、まだまだたくさん緩衝作用について分からないことがあるので教えてください。もしくは、関連のあるサイトを教えてください。これからの授業に役立てます。お願いします。
(1)緩衝液のpHの変化が小さいのはなぜか
(2)生体内の緩衝作用の意義とは?
(3)たんぱく質・アミノ酸がなぜ緩衝作用を持っているのか?

Aベストアンサー

1)について
たぶん勉強したと思うけど、
例えば酢酸と酢酸ナトリウムの緩衝溶液の場合そこに塩基を加えると、
CH3COOH + OH- → CH3COO- + H2O
CH3COO- + H+ → CH3COOH + H2O

上の反応式のように酢酸は塩基と反応し、酢酸イオンと水ができる。また酢酸イオンと酸は酢酸と塩基を形成し、水酸化物イオンと水素イオンを除去するため。そのpHは
pH=pKa-log[CH3COOH]/[CH3COO-]
となる。酸と塩との比の対数に依存するから、pHを1変えるために、10倍比率を変える必要がある。そのためpHは変化しにくい。

2)細胞、組織はそれらが浸っている液体の性質に極めて敏感であるので、生体内の環境を一定に保つ必要がある。血液またはその他の液体のpHは一定に保たれなければならない。そのために緩衝作用は重要な意味をもつ。
3)  ???


人気Q&Aランキング

おすすめ情報