α-アミノ酸はニンヒドリンと反応して青紫(L-プロリンの場合は黄色)の沈殿を生じますよね。なぜα-アミノ酸はそのような反応を起こすのですか?

よろしくお願いいたします。

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A 回答 (1件)

アミノ酸にニンヒドリンを加え中性から弱酸性で加熱すると、ニンヒドリンは還元型となり同時にアンモニアができます。

このアンモニア共存下でニンヒドリンと還元型ニンヒドリンが縮合反応を起こし「ルーエマンパープル」と呼ばれる赤紫の色素ができます。
参考文献;
Ruhemannn's purple (S. Ruhemann, J. Chem. Soc., 97, 2025 (1910))

この呈色反応はアミノ酸の分析や指紋の検出にも使われます。青~紫色ですが、アミノ酸の種類により若干色が変わります。また、アミノ酸でなくても、第一級アミン、アミノ糖でも反応します。プロリンのようなイミノ酸は黄色に呈色します。
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Qアルドール反応のプロリンについて

交差アルドール反応にプロリン触媒を用いることによって、

四種類出来る化合物の生成を制御できる、と聞いて調べているのですが、

これはプロリン触媒の高エナンチオ選択性によるものなのでしょうか?

間違っていたら、プロリンを用いてどのように生成物を制御するのか教えてください。

Aベストアンサー

話がおかしいです。「プロリン触媒の高エナンチオ選択性によるもの」ではなく、プロリンを触媒として使うことによって,ある種の反応が高エナンチオ選択的にすすむということです。
その結果が、その反応において、「プロリン触媒が高エナンチオ選択性をしめした」ということになります。

反応機構に関してはいくつかの説があるようですが、確定的なものではないと思います。

参考URL:http://www.chem-station.com/yukitopics/proline.htm

QL-アミノ酸とD-アミノ酸の違いは?

L-アミノ酸とD-アミノ酸の違いは何ですか?

Aベストアンサー

L-アミノ酸を鏡に映して見える像がD-アミノ酸の形です。

右手と左手の関係という感じですね。

物理的性質は変わらなかったと思います(遷光度が+と-が逆になるぐらいです)。

化学的性質も同じですが、構造だけが、右手と左手みたいな違いになります。

しかし、生体になると、話は変わります。

ほとんどの場合、L-型のアミノ酸で存在し、D-型のアミノ酸は、かなり少ないです(微生物がたまに使うぐらい?)。

Qワイン中のアミノ酸のプロリンはなぜ多い?

ワイン中のアミノ酸を調べると
遊離体で存在しているプロリンが不思議と沢山含まれていて,
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なぜこんなに多いのかと思いまして質問させていただきます。
 味に関与しているのか?そうであるとしたらどんな味か?
 また,有効成分としてたとえばポリフェノールの一種のような
 なにか体にいいといわれるものか?
 ワインはぶどうから作られるが,ぶどうも同様のアミノ酸組成を持つのか?
 そうでなかったら,醸造過程で反応して作られるものか?その反応は?
 プロリンの含量でワインの評価が変わるとしたら,それは何の評価か?

いろいろな質問で申し訳ないですが,よろしくお願いします。

Aベストアンサー

以下のサイトを見ると確かに、プロリン・グルタミン酸等が多いようですね?
◎http://www.gekkeikan.co.jp/foodfood/essay/199912_01.html
(酒のうまみ)
このページによるとワインの場合がどうかはわかりませんが、発酵でアミノ酸の生成も考えられるようですが・・・?

少なくともワインのテイスト(味わい)には関係しそうですね・・・?

◎http://www.sexywinefetish.com/what%20wine.htm
(セクシーワインとは?)
このページによるとブドウ自体も熟成すると「プロリン等のアミノ酸」を多く含むようになるようです。

ここからは素人推測ですが、ワイン中の「プロリン」が原料のぶどう自体に由来するものか発酵段階で生成されるものかは、原料のブドウとそのブドウで作ったワインでのアミノ酸組成比を比較すれば分かるかもしれませんが・・・?

「プロリン」に関しては「ヒドロキシプロリン」の前駆物質になり、ヒドロキシプロリンはコラーゲン合成に関連してます。
◎http://www.kyowa.co.jp/r-d/hdr.htm
(ヒドロキシプロリン)

ご参考まで。

以下のサイトを見ると確かに、プロリン・グルタミン酸等が多いようですね?
◎http://www.gekkeikan.co.jp/foodfood/essay/199912_01.html
(酒のうまみ)
このページによるとワインの場合がどうかはわかりませんが、発酵でアミノ酸の生成も考えられるようですが・・・?

少なくともワインのテイスト(味わい)には関係しそうですね・・・?

◎http://www.sexywinefetish.com/what%20wine.htm
(セクシーワインとは?)
このページによるとブドウ自体も熟成すると「プロリン等のアミノ酸」を多く含むよう...続きを読む

Qα-アミノ酸は同一炭素に-NH2、-COOHが結合

質問です。

教科書、参考書を読んでα-アミノ酸は同一炭素に-NH2、-COOH、-Hが結合しているものだと理解しました。

ですが、私の持っている本では全て
「α-アミノ酸は同一炭素に-NH2、-COOHが結合したもの」
と書いてあります。

この説明だとα-アミノ酸はR-R'-C-NH2-COOHというように炭素に水素以外の炭化水素基が結合する可能性があるので不適切だと思います。

同一炭素に-Hが結合していることを意図的に説明していないように思うのですが、何か理由があるのでしょうか?

お手数ですが、よろしくお願いします。

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kamonanbaさんのおっしゃるとおりです。若干補足しますと
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ありませんか?
こういった記述を裏返して意味を取れば、天然には存在しないアミノ酸
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QL-プロリンのフィッシャー投影法

L-プロリンの構造式をフィッシャー投影法であらわすとどうなりますか。

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No1の回答は、Newman投影式と勘違いされています。
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QL-α-アミノ酸

大学の試験勉強しているのですが、L-α-アミノ酸のLとαの意味が教科書を見ても良くわかりません。

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アミノ酸はアミノ基をもつカルボン酸です。
カルボン酸の命名法はご存知でしょうか?
COOHのCに直接結合している炭素をα炭素と言います。
(その隣の炭素はβ炭素、そのまた隣はγ炭素、 ・・・)
α炭素にアミノ基が結合しているアミノ酸を、αアミノ酸と言います。タンパク質を構成する20種類のアミノ酸は、すべてαアミノ酸です。

Lは光学異性体を示すD、LのLです。
αアミノ酸はα炭素を中心に四つのすべて異なる置換基が結合しています。(COOH, H, NH2, R)
したがってα炭素は不斉中心であり、αアミノ酸は光学異性体が存在するはずです。
天然に存在するαアミノ酸はすべて

   COOH
    |
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    |
   R
という構造を持っています。
これをLアミノ酸と言います。
ここでNH2をα炭素の右側、Hを左側にもっていくと光学対掌体となります。これをDアミノ酸と言います。
縦の軸を中心にして回したら、L型もD型も同じではないか?と思われるかもしれませんね?
しかし、ここで、上に書いた構造式は平面構造ではなく、メタン分子のような正四面体構造をとっているということを思い出してください。
このような立体構造を表わすときの、Fischerの投影式の決まりがあります。
例えば上の構造式場合、COOHとRは真中にあるα炭素より奥にあり、
NH2とHはα炭素より手前にあります。
したがってNH2とHの位置を入れ替えたものは互いに鏡像のような関係(対掌体)になります。それがL型とD型です。
タンパク質を構成するアミノ酸は、極めて特殊なものを除き、L型です。

以上のことは「コーン・スタンプ生化学」第5版の49ページに書いてあります。もしお持ちでなかったら、図書館で探してください。

以上の説明でまだわからなかったら、補足質問してください。

アミノ酸はアミノ基をもつカルボン酸です。
カルボン酸の命名法はご存知でしょうか?
COOHのCに直接結合している炭素をα炭素と言います。
(その隣の炭素はβ炭素、そのまた隣はγ炭素、 ・・・)
α炭素にアミノ基が結合しているアミノ酸を、αアミノ酸と言います。タンパク質を構成する20種類のアミノ酸は、すべてαアミノ酸です。

Lは光学異性体を示すD、LのLです。
αアミノ酸はα炭素を中心に四つのすべて異なる置換基が結合しています。(COOH, H, NH2, R)
したがってα炭素は不斉中心であり、αアミノ酸は...続きを読む

Qプロリン

αへリックス
 プロリンは分子内でイミド結合をとるのでφが固定され、 Nに水素がないため水素結合を形成できない。
とあるのですが、具体的にはどういうことなのでしょうか?イミド結合とはどんな結合でしたっけ??調べたのですが、分かりませんでした・・・。教えてください。

Aベストアンサー

http://www.lion.co.jp/press/2003060.htm
このページの下部にプロリンの構造式があります。プロリンはアミノ基ではなくイミノ基(>NH)を持つので、他のアミノ酸とアミド結合をすると >N-CO-となってNに水素がなくなります。また、環状であるため内部の角度が固定されており、タンパク質の立体構造に影響を与えます。

お書きの文章の意味するところは上のようなことだと思います。しかし、プロリンの構造について「イミド結合」という語が使われているのは不適当なように思います。なぜなら、イミド結合は
http://www.xtal.iqfr.csic.es/isostar/html/classes/Ligand_Ring_systems_N_O_C_H_only.html
の一番下の構造式にあるスクシンイミドのように、-CO-NH-CO-構造を指すからです。

参考URL:http://www.lion.co.jp/press/2003060.htm,http://www.xtal.iqfr.csic.es/isostar/html/classes/Ligand_Ring_systems_N_O_C_H_on

http://www.lion.co.jp/press/2003060.htm
このページの下部にプロリンの構造式があります。プロリンはアミノ基ではなくイミノ基(>NH)を持つので、他のアミノ酸とアミド結合をすると >N-CO-となってNに水素がなくなります。また、環状であるため内部の角度が固定されており、タンパク質の立体構造に影響を与えます。

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Qα-アミノ酸の種類と名称

グリシンとα-アミノ酸Aからなる鎖状のトリペプチドBがある
Bは分子量が203.0であり、光学活性であった

(1)α-アミノ酸Aの名称と構造式を書け。不斉炭素原子をC*とせよ。

この問題で、名称ってのが良く分からないです。
他もよく分からないんですけど、α-アミノ酸はα-アミノ酸であって
他に名前はないんじゃないでしょうか?
それと構造式もよく分かりません。
自分で考えると、

H R1 O
| | ||
N-CH- C

というのしかできません
すべて書けとかいてますが、ひっかけ問題で一つしか答えはないんでしょうか?

(2)トリペプチドBとして考えられる構造をすべて書け。不斉炭素原子をC*とせよ。ただし、光学異性体を考慮する必要はない。

これは本当に分からないです。
グリシンとα-アミノ酸のつながり方がいくつか考えたら、無限に存在するんじゃないかと思ってしまいます。
どうしたらいいか困っています

おねがいします

Aベストアンサー

>α-アミノ酸はα-アミノ酸であって他に名前はないんじゃないでしょうか?
α-アミノ酸というのは総称であり、いくつもの種類があります。あなたがあげているグリシンもα-アミノ酸の一種です。

トリペプチドで分子量が最小のものはグリシン3分子からできているものです。まずはその分子量を計算し、203からその値を引きます。そうすれば差に相当する分がグリシン以外のアミノ酸のα位の置換基(アルキル基)に由来するものです。
実際に計算すれば、明確に特定できます。あとは、つながり方の順番を考えれば良いだけです。非常に簡単な順列の問題です。

>グリシンとα-アミノ酸のつながり方がいくつか考えたら、無限に存在するんじゃないかと思ってしまいます。
そんなことはありません。分子量による制約や、トリペプチドであるという制約を考えればわずかな数しか存在しません。引っかけでもなんでもない、むしろ基本的といえる問題です。

Q化学実験について質問です! ペーパークロマトグラフィーでフェニルアラニン、グリシン、プロリン、それら

化学実験について質問です! ペーパークロマトグラフィーでフェニルアラニン、グリシン、プロリン、それらの混合溶液でスポットしたとき、クロマトグラフはどのようになりますか!?だいたいのRf値を教えてください。

また、各化合物の構造とRf値の関係について教えてください。

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展開溶媒が記されていないので分かりません。またRf値はかなり揺らぎ個人差まである。

Q非極性アミノ酸と非電荷極性アミノ酸

非極性アミノ酸と非電荷極性アミノ酸は、側鎖のどの基によってその性質を決めていますか?
塩基性アミノ酸は側鎖の-NH2(あるいは =NH )が、 -NH3+(あるいは =NH2+)になることで塩基性を示します。というようなかんじで回答をお願いします。

Aベストアンサー

極性のアミノ酸は、側鎖に電離する基を持っているか、双極子モーメントを持っているかです。前者が電荷極性、後者が非電荷極性です。どちらも持たないのが非極性アミノ酸です。側鎖が疎水性であると言い換えてもいいでしょう。

双極子モーメントは共有結合の共有電子対がどちらかの原子に引っ張られて、一方がややマイナス、他方がややプラスになるものです。水素結合を思い浮かべてください。これを側鎖に持つアミノ酸は、OH基をもつSer, Thrなど、SH基をもつCysがあてはまります。


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