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アルブミンは塩基性タンパク質なんですが、どうやって塩基性だと決まるんですか?
塩基性アミノ酸で作られているからですか?
生体内では、塩基性アミノ酸は、正に帯電してますよね?
すると電気泳動させてたら負極にいくのかと思ったら、アルブミンは正極にうつるんだそうです。
どうしてですか?

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A 回答 (1件)

血清アルブミンの場合についてでありますが、


調べてみますと等電点は約4.7のようでございます。
これから察しますにはむしろ酸性アミノ酸を主体として生じたタンパク質のような気もいたす次第です。
血液のpHを7.4程度とすれば明らかに負の電荷を持つ為、泳動は正しいと思われます。
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Q等電点電気泳動って何?

等電点電気泳動とは一体何なのでしょうか。等電点なのに陽、陰極のどちらかに移動することですか。分からないので、教えてください。お願いします。

Aベストアンサー

電気泳動とはpHによってある特定の物質を分離するときなどに使用します。アミノ酸を例に取ると
グリシンの等電点は5.97、アルギニンは10.76、アスパラギン酸は2.77です。
このとき、pHを5.97にし、電極を入れると、グリシンは溶液中で動き回ります。アルギニンは-極、アスパラギン酸は+極に引き寄せられます。
これは、等電点よりも酸性側のpHであるか、アルカリ性側のpHであるかによってきまります。
等電点よりpHが酸性側であるということはH+が物質にふかし、結果的に物質全体が+の電荷を帯びるために、-極に引き寄せられます。
等電点よりpHがアルカリ側であるということはH+が物質から引き抜かれ、結果的に物質全体が-の電荷を帯びるために、+極に引き寄せられます。
等電点とpHが一緒であれば、物質の電荷が文字通り等しい電荷を帯びるため、+極にも-極にも引き寄せられず、溶液中をさまよいます。

Q等電点って?

タイトルの通りなのですが、等電点とは一体何なのでしょうか?
恥ずかしながら、大学生になって初めて等電点という言葉を耳にしたものです…(汗
自分でネットで調べてみましたが、「タンパク質を構成しているアミノ酸側鎖やアミノ末端、カルボキシル末端の電荷はpH条件によって変化し、電荷の総和がゼロになるpHの値」と言われてもさっぱり意味がわからないのです。
アミノ側鎖やカルボキシル基についてはわかります。が、電荷の総和~からまったく理解できないのです。
この前卵白に塩酸を加え、pHを見ながら卵白の様子を観察する実験をして、実験報告レポートを提出することになっているのですが、等電点というのが全くわからなくて、何を聞かれているのか、何を答えればいいのかもわからないのです。
どなたか、等電点についてわかりやすく教えていただけませんでしょうか?具体例などがありましたら一緒に書いてくださると私も理解できるかもしれません。
よろしくお願いします。

Aベストアンサー

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2はそのまま変化しません。そうすると全体では-1の電荷を持つことになります。

ということはpHが変化するとアラニンの持つ電荷は+1になったり-1になったりするわけですから、電荷が0になる点があるはずです。その点が等電点になります。

側鎖にカルボキシル基やアミノ基がある場合はこれらもイオン化するために等電点に影響を与えます。

またたんぱく質の等電点を測定した場合は、構成するアミノ酸は酸性アミノ酸が多いのか塩基性アミノ酸が多いのかなどがわかります。

等電点は説明の通りなのですが、もうちょっとわかりやすく解説してみますね。

理解しやすいように側鎖がメチル基のアラニンを例に挙げてみます。

アラニンの場合、イオンになることが出来る部分はカルボキシル基1つとアミノ基が1つですね。
アラニンを水に溶かしてpHを下げていくとカルボキシル基はイオン化せずにCOOHになります。一方アミノ基は水素イオンが結合してNH3+になります。ということはアラニン全体で考えると+1の電荷を持つことになります。

逆にpHを上げていくとCOOHはCOO-になり、NH2...続きを読む

Qアルブミンが腎臓で濾過されにくい理由を教えて下さい

アルブミンは体内で最も多いタンパク質なので糸球体でチャージバリアやサイズバリアにより濾過されにくいというのは分かるのですが、アルブミンは塩基性タンパク質なので血液では+に帯電しているからチャージバリアが-に帯電していると普通に濾過されてしまうと思うのですが何故でしょう?
塩基性タンパク質であるアルブミンが-に帯電しているということですか?pHから考えても人間の体内は7.4(ほぼ中性)なのでアルブミンが塩基性タンパクであれば+にしかならないと思うのですが分からないので教えて下さい

Aベストアンサー

ど素人ですが回答がないようなので気に入らなければBA付けずに締め切りご遠慮なく。

Alubmin ,human は等電点 4.7 らしい。

ど素人の私はWikipediaを結構信頼する方ですがあの記述は思うにですね、化学系ないし薬剤学系が書き込み者であるならば、科学的思考力に欠けた単純馬鹿過ぎて危ない妄想癖だから専門家失格でしょう。その典拠にも同じ文言があったならばその典拠の専門家は頭を丸めて辞職ではありませんかね。勘違いした理由は簡単に想像できますがした人が専門家ならアホらしい限りです。
そうど素人は感じました。
Wikipedia を写真の展示サイトみたく重くする馬鹿は殺虫剤でも飲んでもらいたいです。Wikipedia が使い物にならなくなってます。

QSDS電気泳動について教えて下さい。

SDS電気泳動ってどういうものなのでしょうか?
検索してみるとタンパク質の変性を加えて用いるということは分かったのですが、
それ以外のことは分かりません。
どなたか詳しい方教えて下さい。 

Aベストアンサー

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲルの「網目」を通過させる(大きいサイズほど流れにくく、小さいサイズのタンパク質は流れやすい)
というものです。網目を通過しやすいかしにくいかでタンパク質の長さを測定します。結果として、ゲルの下の方には小さいタンパク質が、上の方には大きいタンパク質がきます。

SDSで変性させる理由ですが、タンパク質を直鎖状にすることです。タンパク質はその機能を発揮するために特有の立体構造(疎水結合やジスルフィド結合などを利用して)を形成します。タンパク質をそのまま泳動すると、ポリアクリルアミドゲルの「網目の通りやすさ」はタンパク質の長さだけに影響されず、タンパク質の形状(立体構造)にも影響を受けます。

SDS-PAGEを行う場合の多くは、タンパク質の長さだけを知りたいので、タンパク質の立体構造に影響される電気泳動は望ましくありません。そこで、SDSでタンパク質を直鎖状にして電気泳動します。

では、SDSをいれるとなぜ、タンパク質が直鎖状になるか、です。SDSは親水基と疎水基の両方をもつ化合物です。そして、その親水基は負(マイナス)に荷電しています。

タンパク質の立体構造はアミノ酸残基(アラニン、グリシン、リジン、トリプトファン・・・)の性質(特にアミノ酸残基がもつ電荷)の影響を大きく受けます。SDSがタンパク質に作用すると、SDSの疎水基側がタンパク質に親水基側が溶媒側に結合します。このタンパク質に結合したSDSの親水基(マイナスに荷電)がタンパク質を構成する様々なアミノ酸の特性を打ち消してしまいます。結果として、SDSが結合したタンパク質はアミノ酸残基の影響をうけられなくなり直鎖状になります。

また、このようにSDSが結合したタンパク質はマイナスに荷電しますので、電気泳動をするとタンパク質(とSDSの複合体)はマイナスからプラスの方へ泳動されていきます。

最後に、立体構造に大きな影響を与えるジスルフィド結合に関してです。このジスルフィド結合はSDSによって壊されません。そこで、多くのSDS-PAGEを行う場合は、SDSと共に2-mercaptoethanolやDTTといったジスルフィド結合を壊す還元剤で処理したタンパク質を電気泳動します。

なお、立体構造も含めて解析したい場合は、Native PAGEと呼ばれる方法で電気泳動を行います。

まず、SDS電気泳動(多くの場合はSDS-PAGE, SDS-polyacrylamide gel electrophoresisと言います)をやる目的ですが、タンパク質をサイズの違いで分離する方法です。例えば、細胞の中にはかなりの種類のタンパク質があるため、何かの方法で分離して検出する必要があります。SDS-PAGEでは、この分離を「タンパク質のサイズ(タンパク質の長さ)の違い」で行います。

SDS-PAGEの原理ですが、
1.タンパク質をSDSで変性させる(タンパク質の立体構造が壊れる)
2.電気泳動でタンパク質をポリアクリルアミドゲ...続きを読む

QW/V%とは?

オキシドールの成分に 過酸化水素(H2O2)2.5~3.5W/V%含有と記載されています。W/V%の意味が分かりません。W%なら重量パーセント、V%なら体積パーセントだと思いますがW/V%はどのような割合を示すのでしょうか。どなたか教えていただけないでしょうか。よろしくお願いいたします。

Aベストアンサー

w/v%とは、weight/volume%のことで、2.5~3.5w/v%とは、100ml中に2.5~3.5gの過酸化水素が含有されているということです。
つまり、全溶液100ml中に何gの薬液が溶けているか?
ということです。
w/v%のwはg(グラム)でvは100mlです。

Qなぜ腎不全になると代謝性アシドーシスになるの?

pHの維持機構には、(1)肺による調節(2)体液緩衝系による調節(3)腎による調節がありますが、腎不全になると重炭酸イオン(HCO3-)がなぜ減少し、水素イオン(H+)が増えて酸性に傾くのか分かりません。また、腎臓では『りん酸塩・塩化アンモニウムにより酸を緩衝して排泄している』と説明がありました。(2)の体液緩衝系も腎不全に関係しているように思うのですが、混乱して分かりません。どなたか分かる方、教えてください。

Aベストアンサー

この代謝性アシドーシスの要因としては、以下の3つが考えられています。

(1)滴定酸(リン酸塩、硫酸塩など)の排泄障害
(2)HCO3-の再吸収障害
(3)NH4+の排泄障害

腎不全により酸の排泄が障害され、更にHCO3-の再吸収障害によるアニオンギャップが増加する代謝性のアシドーシスです。

Q染色についての疑問なのですが、誰か教えて下さい。

病理学実習で行った最も有名で、1番popularなHE染色についてなのですが…
(1)今回実習で行ったのは、カラッチのヘマトキシリンだったのですが、他には、どんな種類が存在しますか?
(2)カラッチのヘマトキシリンを作ったときに、いろいろな物を加えました。それで、ナノですが、ヘマトキシリン液についての原理を知れば、入れた物質の役割が分かるのではないかと考えました。そこで、質問です!!ヘマトキシリン液の原理って、何ですか?
(3)染色には、退行性と進行性があり、退行性の染色液には、”分別”と言う操作が、必要って、文献に書いてあったのですが…分別には、どんな種類の薬品を使うのですか? 実習では、0.25%塩酸を用いました。
(4)試薬が、良ければ、色出しの操作は、不要みたいなのですが、色出しって、何なのですか?色出しには、どんな試薬が、使われているのですか?

だれでも良いので、こんな馬鹿な私に教えて下さい。

Aベストアンサー

実習の時に質問すりゃぁいいのに…ま、病理医にはわからんか。

私の場合普段はマイヤーの処方を薄い切片用にアレンジした「ダブ
ルマイヤー」を常用していますが、必要ならカラッチやギルも調整
します。ハリスは水銀を使うからパス。ワイゲルトの鉄ヘマトキシ
レンはHE染色用ではありません。

処方の基本は、「色素」+「酸化剤」+「媒染剤」です。酸化剤には
ヨウ素酸ナトリウムを常用します。これで無色のヘマトキシレンが
ヘマティン色素になります。媒染剤は金属イオンを添加して色ラッ
クを形成させ組織との結合を強くするもので、ミョウバンを使うと
青紫になります。ここで鉄を使うと茶褐色っぽい色になりますね。
最後に安定剤として抱水クロラールやグリセリンを混ぜて完了。色
ラックが正に帯電しているため、負に帯電するリン酸基やカルボキ
シル基と結合しやすいわけです。

分別ですが、上記の理屈で染まるからにはpHの影響ってモノを受け
るわけで、pHが4くらいだと結構なにもかも染まってくるんです。こ
れを、染めた後で塩酸アルコールなどでpHを下げて、リン酸基のと
ころだけ残してカルボキシル基のところを脱色してやるのが「分
別」という作業です。全体を染めてから要らないところを抜くから
「退行性染色」。逆に最初っから酸を加えてpH2とかの染色液を作
り、リン酸基リッチのところしか染まらないようにしたのが「進行
性染色」。カラッチが退行性染色の代表で、マイヤーが進行性染色
の代表です。

色出しってのは、ヘマトキシレンで染色した後でしばらく流水で洗
うステップですが、これはpHを上げています。すると水素イオンが
色ラックに干渉し難くなり、赤褐色から安定した青紫色になって、
褪色もしなくなります。

以上、藍染めと全く同じだよっていう話でした。

実習の時に質問すりゃぁいいのに…ま、病理医にはわからんか。

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します。ハリスは水銀を使うからパス。ワイゲルトの鉄ヘマトキシ
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処方の基本は、「色素」+「酸化剤」+「媒染剤」です。酸化剤には
ヨウ素酸ナトリウムを常用します。これで無色のヘマトキシレンが
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クを形成さ...続きを読む

Q電気泳動の原理について

今大学で電気泳動を盛んにしているのですが、いまさらながら電気泳動の原理や、なぜしているのかなどがいまいちよくわかりません・・・バンドがでてきますが、何を表しているのかもいまいちです。。情けない限りなのですが、どなたか教えていただけるとありがたいです。染色体地図をかいてくるとういう課題もでているのですが、電気泳動の意味がよくわかっていない自分には手のつけようのない課題なのです。どうかお願いします。

Aベストアンサー

DNAの電気泳動の目的は簡単に言うと、さまざまな大きさの断片をその大きさによって分離することです。
すなわち、泳動後に現れるバンドは、大きさのまとまった断片の集まりということになります。

まず、DNAは核酸という酸であるということはご存知のことと思います。
酸は水溶液中でマイナスに帯電します。
つまり、電気を流すとプラスの方へ流れていくことになります。
DNAを流すゲルは肉眼では見えないほど細かい網目構造となっているので、より小さな断片ほどその網目構造を素早く縫って移動できます。
これは、よりプラス極の近くに現れるバンドほど小さな断片であることを意味します。

以上のことをまとめるとどうでしょう?電気泳動の全体像が見えてきませんか?

Q血小板を凝集させる因子のひとつのリストセチンって・・・

血小板を凝集させる因子のひとつのリストセチンって何ですか?何者で目的は何でどのような反応経路をたどるものなんでしょうか?もし説明するのが大変だったらHPで結構なんで教えてください!よろしくお願いします!

Aベストアンサー

少しだけ補足させていただきます。

リストセチンによる凝集は正確には凝集と呼ぶべきものではありません。 ADP(アデノシン二リン酸)、コラーゲン、エピネフリン、は血小板の活性化のより(2)b(3)aレセプターを介して凝集が起こりますが、リストセチンは物理的に(1)b(9)を結合して見た目に凝集反応を起こします。このとき血小板の活性化は必要なく、パラホルムアルデヒドで固定(要するにホルマリンで半ば固定したような状態)された血小板でも凝集します。

リストセチン凝集は(1)b(9)を介した血小板の粘着を反映する指標とされフォンビルブランド病などで低下します。

一方他の凝集は、いわゆる凝集を見るもので、血小板無力症などで低下します。

反応経路に関してはHPレベルでは無理で、多分学術書論文などを当たる必要があります

Q吸光度の単位

吸光度の単位は何でしょうか!?
一般的には単位はつけていないように思われるのですが。。
宜しくお願いします。

Aベストアンサー

物理的には、No.1さんも書かれているように吸光度も透過度も基本的に同じ単位系の物理量どうしの「比」なので「無単位」です。しかし、無名数では他の物理量、特に透過度と区別が付かないので、透過度は"透過率"として「%」を付けて表し、"吸光度"は「Abs(アブス)」を付けて呼ぶのが業界(分析機器工業会?)のならわしです。


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