No.2ベストアンサー
- 回答日時:
単純には、ヘモグロビンのヘムの2価の鉄原子の第6配位座には、酸素が結合する。
(酸素以外に、一酸化炭素、NO、イソシアニドが配位出来る)
結合は共同的で、はじめの1分子ないし、2分子の結合は弱いが、
結合していくに従って急激に親和性が増加し、結合曲線はS字型(シグモイド曲線)になる。
このような共同性はHbのホモトロピックなアロスティック効果と呼ばれ
酸素親和性の調節機構において、
酸素との結合定数を変化させるHb鉄イオンのσ電子状態変化の説明は
下記URLを参考にしてください
http://www.materials.sci.osaka-cu.ac.jp/material …
また、上記のHbの鉄イオンのσ電子状態が実際は蛋白質の構造 を変化させて
Hbは酸素結合型(relaxed型(R型))と酸素解離型(tense型(T型))の2つの4次構造をとります。
R型でなぜ酸素親和性が高く、逆にT型で酸素親和性が低くなるのかという、
たんぱく質の構造学的解明は下記URLを参考にしてください。
(結論的には、T型Hbでは、R型に比較して結合位置周辺により大きな構造歪みが蓄積され、
これらの構造歪みがT型Hbの低酸素親和性の原因になっているだろうとの事です。)
http://www.spring8.or.jp/ja/news_publications/pr …
その他、ポルフィリンとしてのHbの説明は下記を参考にしてください。
一般的な解説としては良いと思います。
http://www.dab.hi-ho.ne.jp/y_yasuo/polufirin.html
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