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卵白水溶液(卵白+水+NaCl)に水酸化ナトリウム水溶液を加えた後、硫酸銅(II)水溶液を加える実験(ビウレット反応)を行いました。

そこで、疑問に思ったのですが、卵白のタンパク質は、強酸や強塩基によって変性がおき、凝固して白い沈殿が発生するようなのですが、水酸化ナトリウムを加えたときには無色透明で、凝固したり白い沈殿が発生した様子はありませんでした。

塩酸の場合は、凝固して白い沈殿が発生したのですが、どのような点で異なるのでしょうか。Oのマイナスイオンが親水性を高めることによって、タンパク質の凝固を防いでいるのでしょうか。

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A 回答 (1件)

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この回答へのお礼

回答ありがとうございました。サイトはURLはとても参考になったのですが、今回質問した内容の参考になるようなものはありませんでした。

お礼日時:2007/09/06 16:25

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Qキサントプロテイン反応について

キサントプロテイン反応で、黄色になった後にアンモニアを加えたんですが、この後冷やすとなぜ色が橙色に変化するのでしょうか?

Aベストアンサー

こんにちは。
まず、キサントプロテイン反応その物の原理は御存じでしょうか?
↓がよくまとまってると思います。ページの中ほどの「キサントプロテイン反応」の項目をご覧ください。

http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

それから、アンモニアを色がオレンジになるというやつですが、何もアンモニアである必要はありません。
アルカリ性なら何でもよく、ベンゼン環にニトロ基が付いた物質(芳香族ニトロ化物)はアルカリ性になると色がオレンジ色になる性質があるからです。
フェノールフタレインなどがアルカリ性で赤くなるのと同じ様な理屈です。

まとめますと、キサントプロテイン反応は、タンパク質の中にあるベンゼン環を持つアミノ酸と濃硝酸が反応して、そのベンゼン環にニトロ基が付く反応です。
このニトロ化したベンゼン環はそれ自体が黄色っぽい色を持ちますが、アルカリ性にするとオレンジ色になるという事です。
これはpHによって色が変わる性質の為で、中和するなどで元のpHに戻すとオレンジはまた黄色になります。

参考URL:http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

こんにちは。
まず、キサントプロテイン反応その物の原理は御存じでしょうか?
↓がよくまとまってると思います。ページの中ほどの「キサントプロテイン反応」の項目をご覧ください。

http://www.water.sannet.ne.jp/masasuma/masa/q98-11.htm

それから、アンモニアを色がオレンジになるというやつですが、何もアンモニアである必要はありません。
アルカリ性なら何でもよく、ベンゼン環にニトロ基が付いた物質(芳香族ニトロ化物)はアルカリ性になると色がオレンジ色になる性質があるからです。
フェノー...続きを読む

Q定性反応について・・。

アミノ酸・タンパク質の定性のビウレット反応、キサントプロテイン反応、ニンヒドリン反応、硫化鉛反応を行いました。
試料は卵白とゼラチンなのでですが、どうしてこういう反応になったか?と言うのが分かりません。

ビウレット反応
2つ以上のペプチドが存在し、試料には、アルブミンの含まれているため、赤(赤紫・青紫)に反応した。

キサントプロテイン反応
卵白の方が芳香族が強く、煮沸後芳香族の強い卵白は、ゼラチンに比べ、黄色く反応した。また、濃アンモニア水2mlずつ加えて混合し、アルカリ性にすると、オレンジになる。

ニンヒドリン反応
αアミノ酸が卵白とゼラチンとではどう違うから、濃い紫になるのか?

硫化鉛反応
卵白が含硫アミノ酸をゼラチンより多く含むから、黒く反応した。

いまいち、どうだから、~色に反応したとか、理由がよくわかりません。教えてください。また、こういうことでよいのでしょうか?教えていただきたいです。

Aベストアンサー

大阪教育大学附属天王寺高校 岡博昭先生のページに説明があります。↓
http://www.tennoji-h.oku.ed.jp/tennoji/oka/2005/05ko3-43.html

なお、ニンヒドリン反応は、wiki↓をご覧下さい。
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%83%8B%E3%83%B3%E3%83%92%E3%83%89%E3%83%AA%E3%83%B3
ルーヘマン紫が生じます。

Qビウレット反応(大学受験)

よろしくお願いします。

ビウレット反応に関して参考書に
これはペプチド結合中の窒素原子が銅イオンと配位結合をして錯イオンを生じることにより、起こる反応で、このとき、隣り合うペプチド結合中の二つの窒素原子が一組となって銅イオンに配位することからこの反応は、ペプチド結合を二つ以上もつペプチド・タンパク質にみられる。
とありました。

ここで、この反応は、ペプチド結合を二つ以上もつペプチド・タンパク質にみられる、とありますが、これはどうして二つなのでしょうか?私は四つではと思います。というのも、一つのアミノ酸に窒素原子は一つ。でも、銅イオンは配位数4つですよね?ということは、やはりアミノ酸はよっつ必要ではないですか?ペプチド結合二つなら配位子は二つになりませんか?

書いてみたのですが、よくわかりませんでした。よろしくお願いします。

Aベストアンサー

>4つのアミノ酸が必要という考えはあっていて、4つのアミノ酸はつまり二つのペプチド結合、という理解でいいのでしょうか。



間違っていますよ。

まず,配位するのはアミノ酸そのものではなく,ペプチド結合をしているNです。

1つのペプチド結合をするのに必要なアミノ酸は2個ですよね。

NH2-CHR-[CO-NH]-CHR'-COOH (ペプチド結合1つ,アミノ酸2つ)

左端のNはペプチド結合をしていないので,配位できません。


No2さんの図にあるように,隣り合うペプチド結合2つが,2組配位して錯体となります。

ですので,最も単純な錯体としては,トリペプチド(アミノ酸3つで2つのペプチド結合をもつもの)が2分子配位したものかな。アミノ酸は合計で6つです。

1分子中に4つのペプチド結合をもつ物質で錯体を作ったとしても,アミノ酸は最低5つ必要です。(立体的に難しそうですが・・・),

Qバーフォード反応について

 バーフォード反応を行うとなぜ二糖類は単糖類よりも遅れて反応するのですか?本には『反応が弱いため』としか記述がなくて困っています。教えてください。

Aベストアンサー

二糖類、例えばしょ糖などは、そのままでは還元性がありません。
(単糖同士を繋ぐ炭素が還元性の元となる部位でもあり、そこが切れた状態でないと直鎖型の構造となって、還元性の元となるアルデヒド基の形にならない)

バーフォード反応では酸性下で加熱した状態で銅(II)イオンを作用させるため、二糖類の加水分解が起こります。
この結果、単糖同士を結合していた部位もアルデヒド基の形をとれるようになり、還元性を示せるようになるわけです。

つまり、二糖類は「二糖類の加水分解→単糖類」という段階を経てから銅(II)イオンと反応するため、即座に反応を始められる単糖類に比べると、反応が遅い、ということになります。

Qニンヒドリン反応

卵白とゼラチン溶液ををニンヒドリン反応で色の変化を見たのですが、変化がありませんでした
ゼラチンはアミノ酸を含んでいるはずなのに反応しなかったのはなぜでしょうか?
同じタンパク質でも卵白よりゼラチンは、アミノ酸の含量がすくないのでしょうか?

Aベストアンサー

>>同じタンパク質でも卵白よりゼラチンは、アミノ酸の含量がすくないのでしょうか?
それもあるかも知れません。がニンヒドリン反応はアミノ酸の種類により発色の様子が違います。
キリヤ化学様のページを添付しました。
またゼラチンはヒドロキシプロリン、ヒドロキシリジンといったペプチド鎖構成以後に修飾されて出来る成分を含んでおり、他の体内ペプチドと違いがあります。
これについては定番のウィキペディアをどうぞ:
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%A2%E3%83%9F%E3%83%8E%E9%85%B8

違いの非常に特異なペプチド、タンパクには髪の毛の構成要素のケラチンや体内構造物の成分コラーゲンの様な「骨に次ぐ」強度を持つものでも見られます。

参考URL:http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q53.html

Qタンパク質の変性

卵白6倍希釈液に濃塩酸を数滴加えると白く濁りました。
また、卵白希釈液にエタノールを静かに加えると境界面は白い膜ができ、2層に分かれました。これを混合すると、白く濁りました。
卵白希釈液を加熱沸騰すると白い塊と透明な液に分かれました。
  この3つの実験で、卵白が変性して何が、どうなったのでしょうか?
基本的な質問で、すみません・・・(>_<)

Aベストアンサー

> 濃塩酸を数滴加えると

酸変性ですね。
蛋白質の立体構造には、アミノ酸の配列(一次構造)だけでなく、
蛋白質内での水素結合やイオン結合なども大きく影響しています。
ここに酸が加えられると、例えば

  -COO^-・・・NH3^+-

の形でイオン結合していた部分は

  -COOH  NH3^+-

となって結合できなくなるため、立体構造が変化します。

> 加熱沸騰すると

熱変性ですね。
この場合は、蛋白質分子の熱振動によって、蛋白質内部の
イオン結合や水素結合が切断されることで立体構造が変化します。


> エタノールを静かに加える

この場合は、蛋白質を水和させていた水がアルコールに奪われる
ことにより、やはり上記の蛋白質内部の結合が切断されます。
また、水和水が奪われることも析出の原因になります。


下記URLが参考になると思います。

参考URL:http://ja.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B3%AA

Qトリプトファン、チロシンのニンヒドリン反応

学校の授業でニンヒドリン反応の実験を行いました。
試料はアルブミン、トリプトファン、チロシン、アラニン、β-アラニンの5種類の溶液です。

アルブミンとアラニンでは青紫色を呈したのですが、
トリプトファンとチロシンでは茶褐色や薄い橙色など黄色系の色を呈しました。
トリプトファンもチロシンもα-アミノ酸なので青紫色になるはずだと思うのですが、何度やっても黄色系の色になってしまいます。

私たちの班だけではなくクラス全体で同様の結果が出ているので、操作ミスなどはあまり考えられないのですが、どうしても理由が考え付きません。
(ちなみに操作は試験管に試料溶液を入れてニンヒドリン溶液を加え、湯せんで加熱するというものです。)

こうなってしまう理由を思いつく方や、もしもこれが正しい反応だとするなら、黄色系になる原理をご存知の方がいらっしゃいましたら教えてください。

Aベストアンサー

キリヤ化学様のページ、↓
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q53.html
トリプトファンもチロシンも芳香環を持っていますね、その辺りを発色物質の構造も含めて考察してみて下さい。

論文もありますが、↓質問前に検索されましたか?
http://ir.kagoshima-u.ac.jp/bitstream/10232/6145/1/AN00040862_1968_009.pdf

Qバーフォード反応で、還元性のある二糖類のラクトースなどでも酸化銅の沈殿ができないのはなぜですか?ラク

バーフォード反応で、還元性のある二糖類のラクトースなどでも酸化銅の沈殿ができないのはなぜですか?ラクトースなら還元することができるはずですが、できないということはニ糖類はそもそも還元力が単糖類より弱いということなのでしょうか?

Aベストアンサー

>ニ糖類はそもそも還元力が単糖類より弱い
一概にそう言うのは間違いですが、ご存知の様に単糖類の還元性は環が開いて水が付き、アルデヒド性が現われるのが一番簡単で、多くの二糖類ではこの環が開く部分にもう一つの糖が付いているため、二つの糖が分かれてからさらに単糖が開く必要があり、どうしても還元性は弱くなります。

Qタンパク質の沈殿反応について

タンパク質の沈殿反応について

学校でタンパク質の沈殿反応の実験をやりました。
タンパク質の試料には卵白を使って、重金属塩の沈殿の試薬には硫酸銅と酢酸鉛を使いました。

重金属塩が卵白の硫黄と反応して変性が起こったのかなーと思って、卵白のタンパク質の組成を調べたら
オボアルブミンとかオボトランスフェリンが多い感じのことしか見つけられませんでした。

側鎖に硫黄を持っているメチオニンとかシステインがぱっと出てくるとレポートが書き易いなあ←なんて思っていたのですが。
卵白に含まれる硫黄を持つアミノ酸って何なんでしょうか。

回答宜しくお願いします

Aベストアンサー

1)回答1の者です。 卵白のそれぞれの構造をみrうと、随分多く硫黄を含んでいるようです。
  cystatin, avidin, obomucin, lysozyme, ovomucoid には S が その 分子中にふくまれており、
2) 多分、Ovalbumin にも ふくまれているでしょう Alubumin自体多くのプロテインの寄せ集めで、Sをふくむアミノ酸が入っているはずです。すなわちcysteine とか methionine が入っている.

Qニンヒドリン反応について

ニンヒドリン反応とはどのようなときに用いるんですか?この反応を行なっても、なんのアミノ酸かはわからないですよね?
一個のアミノ酸を取り出すためにこの反応をやるんですか?
お願いします。

Aベストアンサー

こんにちは

以前にタンパク質について質問された方ですね。
ニンヒドリン反応ではアミノ酸はみな同じ色になってしまいます。
例外としてプロリンはニンヒドリンで黄色になるので区別がしやすいです。
ハイドロキシプロリンはどうだったかちょっと覚えてません。
ニンヒドリン反応についてはこのリンクのページがわかりやすいです。
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q21.html
ページの中程にポストカラム染色法の原理がわかりやすく書いてあります。

ペーパークロマトグラフィーの2次元展開やカラムクロマトグラフィーのポ
ストカラム染色で発色試薬としてニンヒドリンが用いられ、位置情報(Rf値
やリテンションタイム)を基にアミノ酸を同定します。
HPLCを用いたアミノ酸分析はリテンションタイムの変化が少ないので単一の
アミノ酸でも同定できますが、ペーパークロマトグラフィーですと相対的な
位置関係が重要になりますから、単一の試料の場合は同定が難しくなります。
この場合、むしろ複数のアミノ酸が含まれている方が同定しやすくなります。

総合的なアミノ酸とタンパク質についてはこちらのページの説明が親切だと思います。
http://www.sc.fukuoka-u.ac.jp/~bc1/Biochem/biochem4.htm

リンクについては、すでにご存知でしたらご容赦ください。

こんにちは

以前にタンパク質について質問された方ですね。
ニンヒドリン反応ではアミノ酸はみな同じ色になってしまいます。
例外としてプロリンはニンヒドリンで黄色になるので区別がしやすいです。
ハイドロキシプロリンはどうだったかちょっと覚えてません。
ニンヒドリン反応についてはこのリンクのページがわかりやすいです。
http://www.kiriya-chem.co.jp/q&a/q21.html
ページの中程にポストカラム染色法の原理がわかりやすく書いてあります。

ペーパークロマトグラフィーの2次元展開やカラム...続きを読む


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